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- PDB-4a7i: Factor Xa in complex with a potent 2-amino-ethane sulfonamide inh... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4a7i
タイトルFactor Xa in complex with a potent 2-amino-ethane sulfonamide inhibitor
要素
  • ACTIVATED FACTOR XA HEAVY CHAIN XA
  • FACTOR X LIGHT CHAIN
キーワードHYDROLASE / BLOOD COAGULATION FACTOR / CALCIUM- BINDING / EGF-LIKE DOMAIN / GAMMA-CARBOXYGLUTAMIC ACID / GLYCOPROTEIN / HYDROXYLATION / SERINE PROTEINASE / SERINE PROTEASE
機能・相同性
機能・相同性情報


coagulation factor Xa / Defective factor IX causes thrombophilia / Defective cofactor function of FVIIIa variant / Defective F9 variant does not activate FX / Extrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / positive regulation of TOR signaling / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Gamma-carboxylation of protein precursors / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins ...coagulation factor Xa / Defective factor IX causes thrombophilia / Defective cofactor function of FVIIIa variant / Defective F9 variant does not activate FX / Extrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / positive regulation of TOR signaling / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Gamma-carboxylation of protein precursors / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / phospholipid binding / Golgi lumen / blood coagulation / positive regulation of cell migration / endoplasmic reticulum lumen / external side of plasma membrane / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidase S1A, coagulation factor VII/IX/X/C/Z / : / Coagulation factor-like, Gla domain superfamily / Laminin / Laminin / Coagulation Factor Xa inhibitory site / EGF-like domain / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. ...Peptidase S1A, coagulation factor VII/IX/X/C/Z / : / Coagulation factor-like, Gla domain superfamily / Laminin / Laminin / Coagulation Factor Xa inhibitory site / EGF-like domain / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Ribbon / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-A7I / Coagulation factor X
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Nazare, M. / Matter, H. / Will, D.W. / Wagner, M. / Urmann, M. / Czech, J. / Schreuder, H. / Bauer, A. / Ritter, K. / Wehner, V.
引用ジャーナル: Angew.Chem.Int.Ed.Engl. / 年: 2012
タイトル: Fragment Deconstruction of Small, Potent Factor Xa Inhibitors: Exploring the Superadditivity Energetics of Fragment Linking in Protein-Ligand Complexes.
著者: Nazare, M. / Matter, H. / Will, D.W. / Wagner, M. / Urmann, M. / Czech, J. / Schreuder, H. / Bauer, A. / Ritter, K. / Wehner, V.
履歴
登録2011年11月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年2月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.22024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "BB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "BB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FACTOR X LIGHT CHAIN
B: ACTIVATED FACTOR XA HEAVY CHAIN XA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,5184
ポリマ－39,0842
非ポリマー4342
水3,711206
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1830 Å2
ΔGint-21.7 kcal/mol
Surface area13220 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.253, 72.042, 77.416
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 FACTOR X LIGHT CHAIN / FACTOR XA / COAGULATION FACTOR X / STUART FACTOR / STUART-PROWER FACTOR


分子量: 10533.713 Da / 分子数: 1 / 断片: DES-GLA FACTOR X LIGHT CHAIN, RESIDUES 84-179 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: MADE DES-GLA BY CHYMOTRYPSIN CLEAVAGE / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 組織: BLOOD / 参照: UniProt: P00742, coagulation factor Xa
#2: タンパク質 ACTIVATED FACTOR XA HEAVY CHAIN XA / FACTOR XA / COAGULATION FACTOR X / STUART FACTOR / STUART-PROWER FACTOR


分子量: 28550.596 Da / 分子数: 1 / 断片: ACTIVATED FACTOR X HEAVY CHAIN, RESIDUES 235-488 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 組織: BLOOD / 参照: UniProt: P00742, coagulation factor Xa
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-A7I / 5-CHLORO-THIOPHENE-2-CARBOXYLIC ACID [2-(1--ISOPROPYL-PIPERIDIN-4-YLSULFAMOYL)-ETHYL]-AMIDE


分子量: 393.952 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H24ClN3O3S2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 206 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.7 % / 解説: NONE
結晶化pH: 5.7
詳細: PROTEIN SOLUTION: 8 MG/ML PROTEIN, 5 MM MES (PH 5.7), 5 MM CACL2, 100 MM BENZAMIDINE. RESERVOIR: 18-20% PEG-600, 50 MM MES (PH 5.7). SOAKING: ADD 10 MM INHIBITOR.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-3 / 波長: 0.931
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4r / 検出器: CCD / 日付: 2005年5月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.931 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→19.66 Å / Num. obs: 12692 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 45.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 21
反射 シェル解像度: 2.4→2.48 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.2 / Mean I/σ(I) obs: 6 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS2002精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
CNXRIGID BODY REFINEMENT位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: UNPUBLISHED FACTOR XA STRUCTURE

解像度: 2.4→200 Å / Data cutoff high absF: 10000 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELYHOOD
詳細: DISORDERED SIDE CHAINS WERE MODELED STEREOCHEMICALLY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.253 618 4.8 %RANDOM
Rwork0.198 ---
obs0.198 12692 99.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: MASK / Bsol: 51.4384 Å2 / ksol: 0.366996 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 46.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.102 Å20 Å20 Å2
2--0.276 Å20 Å2
3----0.378 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→200 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2247 0 25 206 2478
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.004679
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.32328
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.7571.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.3162
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.0212
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.5712.5
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4A23.PARA23.PAR

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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