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万見
- PDB-2b49: Crystal Structure of the Catalytic Domain of Protein Tyrosine Pho... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2b49
タイトルCrystal Structure of the Catalytic Domain of Protein Tyrosine Phosphatase, non-receptor Type 3
要素protein tyrosine phosphatase, non-receptor type 3
キーワードHYDROLASE / Protein Tyrosine Phosphatase / non-receptor Type / Human / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of membrane depolarization during action potential / regulation of sodium ion transmembrane transporter activity / negative regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of mitotic cell cycle / sodium channel regulator activity / protein dephosphorylation / cytoskeletal protein binding / phosphotyrosine residue binding / protein tyrosine phosphatase activity ...regulation of membrane depolarization during action potential / regulation of sodium ion transmembrane transporter activity / negative regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of mitotic cell cycle / sodium channel regulator activity / protein dephosphorylation / cytoskeletal protein binding / phosphotyrosine residue binding / protein tyrosine phosphatase activity / protein tyrosine phosphatase activity, metal-dependent / histone H2AXY142 phosphatase activity / protein-tyrosine-phosphatase / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / liver regeneration / EGFR downregulation / cytoplasmic side of plasma membrane / Negative regulation of MAPK pathway / MAPK cascade / ATPase binding / cytoskeleton / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-3, -4 / PTPN3/4, FERM domain C-lobe / FERM, C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM, N-terminal / FERM N-terminal domain / FERM domain signature 1. / FERM conserved site / FERM domain signature 2. ...Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-3, -4 / PTPN3/4, FERM domain C-lobe / FERM, C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM, N-terminal / FERM N-terminal domain / FERM domain signature 1. / FERM conserved site / FERM domain signature 2. / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / Protein tyrosine phosphatase superfamily / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / PH-like domain superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.54 Å
データ登録者Ugochukwu, E. / Arrowsmith, C. / Barr, A. / Bunkoczi, G. / Das, S. / Debreczeni, J. / Edwards, A. / Eswaran, J. / Knapp, S. / Sundstrom, M. ...Ugochukwu, E. / Arrowsmith, C. / Barr, A. / Bunkoczi, G. / Das, S. / Debreczeni, J. / Edwards, A. / Eswaran, J. / Knapp, S. / Sundstrom, M. / Turnbull, A. / von Delft, F. / Weigelt, J. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2009
タイトル: Large-scale structural analysis of the classical human protein tyrosine phosphatome.
著者: Barr, A.J. / Ugochukwu, E. / Lee, W.H. / King, O.N. / Filippakopoulos, P. / Alfano, I. / Savitsky, P. / Burgess-Brown, N.A. / Muller, S. / Knapp, S.
履歴
登録2005年9月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年10月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32012年3月28日Group: Database references
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: protein tyrosine phosphatase, non-receptor type 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,7471
ポリマ－32,7471
非ポリマー00
水4,125229
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)62.675, 61.242, 75.885
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.21, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 protein tyrosine phosphatase, non-receptor type 3


分子量: 32747.457 Da / 分子数: 1 / 断片: catalytic domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPN3 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P26045, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 229 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.8 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: Ammonium Sulphate, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1.008 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年8月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.008 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.54→43.39 Å / Num. obs: 41752 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 1.54→1.62 Å / % possible all: 99.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1L8K.pdb

1l8k


解像度: 1.54→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.944 / SU B: 3.933 / SU ML: 0.071 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.088 / ESU R Free: 0.089 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23014 2111 5.1 %RANDOM
Rwork0.19883 ---
all0.20048 39496 --
obs0.20048 39496 99.62 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 11.927 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.34 Å20 Å2-1.26 Å2
2---0.3 Å20 Å2
3---0.15 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.54→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2068 0 0 229 2297
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0222217
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021986
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4021.953049
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.94134641
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8145290
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.93224.476105
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.57415378
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.6421513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1570.2349
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022499
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02438
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2040.2419
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.180.22007
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1750.21082
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0810.21315
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1580.2171
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2330.211
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2160.236
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.4350.210
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.70231389
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.4693537
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.55352235
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.8248941
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.41611798
LS精密化 シェル解像度: 1.54→1.58 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3 158 -
Rwork0.272 2854 -
obs--97.51 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 14.0445 Å / Origin y: 13.8071 Å / Origin z: 21.1315 Å
111213212223313233
T-0.0387 Å2-0.0415 Å2-0.0156 Å2--0.0323 Å20.01 Å2---0.0522 Å2
L0.891 °2-0.293 °20.5358 °2-2.3989 °20.3156 °2--1.2279 °2
S-0.0522 Å °0.1367 Å °-0.0252 Å °-0.3867 Å °0.0744 Å °0.2552 Å °-0.0335 Å °0.1919 Å °-0.0223 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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