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万見
- PDB-1l8k: T Cell Protein-Tyrosine Phosphatase Structure -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1l8k
タイトルT Cell Protein-Tyrosine Phosphatase Structure
要素T-cell protein-tyrosine phosphatase
キーワードHYDROLASE / protein tyrosine phosphatase
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of interleukin-2-mediated signaling pathway / negative regulation of positive thymic T cell selection / positive regulation of PERK-mediated unfolded protein response / negative regulation of interleukin-4-mediated signaling pathway / negative regulation of platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / negative regulation of macrophage colony-stimulating factor signaling pathway / negative regulation of interleukin-6-mediated signaling pathway / regulation of type II interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of macrophage differentiation / negative regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein ...negative regulation of interleukin-2-mediated signaling pathway / negative regulation of positive thymic T cell selection / positive regulation of PERK-mediated unfolded protein response / negative regulation of interleukin-4-mediated signaling pathway / negative regulation of platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / negative regulation of macrophage colony-stimulating factor signaling pathway / negative regulation of interleukin-6-mediated signaling pathway / regulation of type II interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of macrophage differentiation / negative regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / negative regulation of chemotaxis / positive regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / Interleukin-37 signaling / syntaxin binding / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / regulation of hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / STAT family protein binding / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / insulin receptor recycling / negative regulation of type II interferon-mediated signaling pathway / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / negative regulation of lipid storage / T cell differentiation / negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / Regulation of IFNG signaling / positive regulation of gluconeogenesis / protein tyrosine phosphatase activity / protein tyrosine phosphatase activity, metal-dependent / histone H2AXY142 phosphatase activity / protein-tyrosine-phosphatase / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / B cell differentiation / erythrocyte differentiation / endosome lumen / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Negative regulation of MET activity / PKR-mediated signaling / receptor tyrosine kinase binding / negative regulation of inflammatory response / integrin binding / insulin receptor signaling pathway / glucose homeostasis / negative regulation of cell population proliferation / protein kinase binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / endoplasmic reticulum / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-1/2 / : / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif ...Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-1/2 / : / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.56 Å
データ登録者Iversen, L.F.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002
タイトル: Structure determination of T cell protein-tyrosine phosphatase.
著者: Iversen, L.F. / Moller, K.B. / Pedersen, A.K. / Peters, G.H. / Petersen, A.S. / Andersen, H.S. / Branner, S. / Mortensen, S.B. / Moller, N.P.
履歴
登録2002年3月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年5月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: T-cell protein-tyrosine phosphatase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,6591
ポリマ－36,6591
非ポリマー00
水72140
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)60.494, 60.494, 187.633
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 T-cell protein-tyrosine phosphatase / PROTEIN-TYROSINE PHOSPHATASE / NON-RECEPTOR TYPE 2 / TCPTP


分子量: 36658.566 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P17706, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 40 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.44 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: Peg 8000, Hepes, MgSO4, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
110 mg/mlprotein1drop
210 mMTris1droppH7.5
325 mM1dropNaCl
40.2 mMEDTA1drop
53 mMdithiothreitol1drop
60.05-0.25 MHEPES1reservoirpH8.0
70.2 Mmagnesium acetate1reservoir
820 %PEG80001reservoir
90.1 %beta-mercaptoethanol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年4月10日
放射モノクロメーター: OSMIC MIRROR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.56→20 Å / Num. all: 11964 / Num. obs: 11665 / % possible obs: 97.5 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1
反射 シェル解像度: 2.56→2.6 Å / % possible all: 82
反射
*PLUS
最低解像度: 20 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.067
反射 シェル
*PLUS
最低解像度: 2.6 Å / % possible obs: 82 % / Rmerge(I) obs: 0.381 / Mean I/σ(I) obs: 2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
X-PLOR3.851精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.56→20 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.288 583 RANDOM
Rwork0.215 --
all0.22 11964 -
obs0.22 11665 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.56→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2244 0 0 40 2284
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor all: 0.22 / Rfactor obs: 0.215 / Rfactor Rfree: 0.288 / Rfactor Rwork: 0.215
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg2.4

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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