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- PDB-1q1t: Mouse Importin alpha: non-phosphorylated SV40 CN peptide complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1q1t
タイトルMouse Importin alpha: non-phosphorylated SV40 CN peptide complex
要素
  • Importin alpha-2 subunit
  • Large T antigen
キーワードPROTEIN TRANSPORT / importin alpha/karyopherin alpha / nuclear localisation sequence (NLS) recognition / phosphorylation / simian virus (SV40) large tumor-antigen (T-antigen) NLS / X-ray crystal structure
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of JAK1 activity / Sensing of DNA Double Strand Breaks / entry of viral genome into host nucleus through nuclear pore complex via importin / positive regulation of viral life cycle / NLS-dependent protein nuclear import complex / postsynapse to nucleus signaling pathway / bidirectional double-stranded viral DNA replication / viral DNA genome replication / nuclear import signal receptor activity / DNA 3'-5' helicase ...symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of JAK1 activity / Sensing of DNA Double Strand Breaks / entry of viral genome into host nucleus through nuclear pore complex via importin / positive regulation of viral life cycle / NLS-dependent protein nuclear import complex / postsynapse to nucleus signaling pathway / bidirectional double-stranded viral DNA replication / viral DNA genome replication / nuclear import signal receptor activity / DNA 3'-5' helicase / symbiont-mediated perturbation of host cell cycle G1/S transition checkpoint / DNA replication origin binding / helicase activity / protein import into nucleus / cytoplasmic stress granule / single-stranded DNA binding / host cell / double-stranded DNA binding / DNA-binding transcription factor binding / symbiont-mediated perturbation of host ubiquitin-like protein modification / DNA replication / postsynaptic density / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / host cell nucleus / glutamatergic synapse / ATP hydrolysis activity / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Large T antigen, polyomaviridae / Large T antigen, polyomavirus, C-terminal / Zinc finger, large T-antigen D1-type / Origin of replication binding protein / Polyomavirus large T antigen C-terminus / Large T-antigen (T-ag) origin-binding domain (OBD) profile. / Zinc finger large T-antigen (T-ag) D1-type profile. / T antigen, Ori-binding / Zinc finger, large T-antigen D1 domain superfamily / Importin subunit alpha ...Large T antigen, polyomaviridae / Large T antigen, polyomavirus, C-terminal / Zinc finger, large T-antigen D1-type / Origin of replication binding protein / Polyomavirus large T antigen C-terminus / Large T-antigen (T-ag) origin-binding domain (OBD) profile. / Zinc finger large T-antigen (T-ag) D1-type profile. / T antigen, Ori-binding / Zinc finger, large T-antigen D1 domain superfamily / Importin subunit alpha / Atypical Arm repeat / Importin-alpha, importin-beta-binding domain superfamily / Importin beta binding domain / Atypical Arm repeat / Importin-alpha, importin-beta-binding domain / IBB domain profile. / Helicase, superfamily 3, DNA virus / Superfamily 3 helicase of DNA viruses domain profile. / DnaJ molecular chaperone homology domain / dnaJ domain profile. / Chaperone J-domain superfamily / Armadillo/plakoglobin ARM repeat profile. / DnaJ domain / Armadillo/beta-catenin-like repeat / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Large T antigen / Importin subunit alpha-1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Fontes, M.R.M. / Teh, T. / Toth, G. / John, A. / Pavo, I. / Jans, D.A. / Kobe, B.
引用
ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2003
タイトル: Role of flanking sequences and phosphorylation in the recognition of the simian-virus-40 large T-antigen nuclear localization sequences by importin-alpha
著者: Fontes, M.R.M. / Teh, T. / Toth, G. / John, A. / Pavo, I. / Jans, D.A. / Kobe, B.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: Structural basis of recognition of monopartite and bipartite nuclear localization sequences by mammalian importin alpha
著者: Fontes, M.R.M. / Teh, T. / Kobe, B.
履歴
登録2003年7月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年3月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Large T antigen
B: Large T antigen
C: Importin alpha-2 subunit


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,8333
ポリマ－55,8333
非ポリマー00
水5,441302
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)79.157, 89.282, 100.335
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Large T antigen


分子量: 2685.940 Da / 分子数: 2 / 断片: CN peptide / 変異: S120A, S123A, T124A / 由来タイプ: 合成
詳細: THE PEPTIDE WAS CHEMICALLY SYNTHESIZED. THE SEQUENCE OF THIS PEPTIDE IS NATURALLY FOUND IN SIMIAN VIRUS 40 (SV40) LARGE TUMOR-ANTIGEN
参照: UniProt: P03070
#2: タンパク質 Importin alpha-2 subunit / Karyopherin alpha-2 subunit / SRP1-alpha / RAG cohort protein 1 / Pendulin / Pore targeting complex ...Karyopherin alpha-2 subunit / SRP1-alpha / RAG cohort protein 1 / Pendulin / Pore targeting complex 58 kDa subunit / PTAC58 / Importin alpha P1


分子量: 50461.285 Da / 分子数: 1 / 断片: NLS binding domain (70-529) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: KPNA2 OR RCH1 / プラスミド: PET30A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P03070, UniProt: P52293*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 302 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.24 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.25
詳細: Sodium Citrate, DTT, pH 6.25, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法 / PH range low: 6.5 / PH range high: 6
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
11.7 mg/mlpeptide1drop
20.7-0.8 Msodium citrate1drop
3100 mMHEPES1reservoirpH6.0-6.5
410 mMdithiothreitol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 0.97 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年4月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→99 Å / Num. all: 25902 / Num. obs: 25902 / % possible obs: 97.2 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 17.1 % / Biso Wilson estimate: 34.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.078 / Net I/σ(I): 19.8
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / Rmerge(I) obs: 0.255 / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / % possible all: 88.6
反射
*PLUS
Num. measured all: 443936
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 88.6 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 1IAL

1ial


解像度: 2.5→29.62 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.233 1706 6.9 %RANDOM
Rwork0.202 ---
obs0.202 24804 98.2 %-
all-24804 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 42.7542 Å2 / ksol: 0.358481 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 39 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.18 Å20 Å20 Å2
2---7.37 Å20 Å2
3---7.55 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.28 Å / Luzzati d res low obs: 5 Å / Luzzati sigma a obs: 0.24 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→29.62 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3408 0 0 302 3710
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d19.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.16
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.241.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.072
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.032
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.062.5
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.017 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.29 289 7.1 %
Rwork0.239 3792 -
obs-4001 98.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 30 Å / % reflection Rfree: 10 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0067
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg19.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.16

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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