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- PDB-5svz: HIV-1 Tat NLS in complex with importin alpha -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5svz
タイトルHIV-1 Tat NLS in complex with importin alpha
要素
  • Importin subunit alpha-1
  • Tat
キーワードTransport Protein/Viral Protein / HIV-1 / Tat / Importin alpha / Virus / Complex / Transport Protein-Viral Protein complex
機能・相同性
機能・相同性情報


trans-activation response element binding / protein serine/threonine phosphatase inhibitor activity / positive regulation of viral transcription / symbiont-mediated perturbation of host chromatin organization / Sensing of DNA Double Strand Breaks / symbiont-mediated suppression of host translation initiation / entry of viral genome into host nucleus through nuclear pore complex via importin / positive regulation of viral life cycle / host cell nucleolus / NLS-dependent protein nuclear import complex ...trans-activation response element binding / protein serine/threonine phosphatase inhibitor activity / positive regulation of viral transcription / symbiont-mediated perturbation of host chromatin organization / Sensing of DNA Double Strand Breaks / symbiont-mediated suppression of host translation initiation / entry of viral genome into host nucleus through nuclear pore complex via importin / positive regulation of viral life cycle / host cell nucleolus / NLS-dependent protein nuclear import complex / postsynapse to nucleus signaling pathway / actinin binding / nuclear import signal receptor activity / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / RNA-binding transcription regulator activity / cyclin binding / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / protein import into nucleus / cytoplasmic stress granule / host cell / DNA-binding transcription factor binding / host cell cytoplasm / postsynaptic density / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / protein domain specific binding / DNA-templated transcription / : / apoptotic process / glutamatergic synapse / extracellular region / nucleoplasm / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Tat domain superfamily / Immunodeficiency virus transactivating regulatory protein (Tat) / Transactivating regulatory protein (Tat) / Importin subunit alpha / Atypical Arm repeat / Importin-alpha, importin-beta-binding domain superfamily / Importin beta binding domain / Atypical Arm repeat / Importin-alpha, importin-beta-binding domain / IBB domain profile. ...Tat domain superfamily / Immunodeficiency virus transactivating regulatory protein (Tat) / Transactivating regulatory protein (Tat) / Importin subunit alpha / Atypical Arm repeat / Importin-alpha, importin-beta-binding domain superfamily / Importin beta binding domain / Atypical Arm repeat / Importin-alpha, importin-beta-binding domain / IBB domain profile. / Armadillo/plakoglobin ARM repeat profile. / Armadillo/beta-catenin-like repeat / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein Tat / Importin subunit alpha-1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Smith, K.M. / Himiari, Z. / Forwood, J.K.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2017
タイトル: Structural Basis for Importin-alpha Binding of the Human Immunodeficiency Virus Tat.
著者: Smith, K.M. / Himiari, Z. / Tsimbalyuk, S. / Forwood, J.K.
履歴
登録2016年8月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年8月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年5月31日Group: Database references
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Importin subunit alpha-1
B: Tat


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,1712
ポリマ－57,1712
非ポリマー00
水5,657314
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1430 Å2
ΔGint2 kcal/mol
Surface area18660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.000, 89.831, 99.460
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Importin subunit alpha-1 / Importin alpha P1 / Karyopherin subunit alpha-2 / Pendulin / Pore targeting complex 58 kDa subunit ...Importin alpha P1 / Karyopherin subunit alpha-2 / Pendulin / Pore targeting complex 58 kDa subunit / PTAC58 / RAG cohort protein 1 / SRP1-alpha


分子量: 55268.473 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Kpna2, Rch1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P52293
#2: タンパク質・ペプチド Tat


分子量: 1902.220 Da / 分子数: 1 / Fragment: NLS motif / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P04326*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 314 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.15 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 1.25 M sodium citrate pH 7 and 10 mM DTT

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年7月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→29.662 Å / Num. obs: 46564 / % possible obs: 96.5 % / 冗長度: 4.6 % / Biso Wilson estimate: 27.42 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.095 / Net I/σ(I): 13.4
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsCC1/2Diffraction-ID% possible all
2-2.054.61.0570.65198.2
8.94-29.664.30.0280.999188.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.5.21データスケーリング
PHENIX1.10.1_2155精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
iMOSFLMデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5FC8

5fc8


解像度: 2→29.662 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 19.37
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1924 2333 5.02 %
Rwork0.1743 --
obs0.1752 46516 95.97 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 136.04 Å2 / Biso mean: 40.434 Å2 / Biso min: 16.39 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2→29.662 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3319 0 0 314 3633
Biso mean---41.24 -
残基数----434
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0033376
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6534592
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04551
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004588
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.8971244
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 17

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2-2.04090.26911360.25852582271898
2.0409-2.08520.26271280.23872622275098
2.0852-2.13370.27111340.22172640277498
2.1337-2.18710.25551480.21622579272798
2.1871-2.24620.22161380.20052612275097
2.2462-2.31220.2291250.18962634275998
2.3122-2.38680.24821490.19692593274297
2.3868-2.47210.19581410.19032590273197
2.4721-2.5710.1781120.18412600271297
2.571-2.6880.20731450.19052603274897
2.688-2.82960.21991360.18142605274196
2.8296-3.00670.19211540.19042565271996
3.0067-3.23860.23591380.18462590272895
3.2386-3.5640.18581270.16592590271795
3.564-4.07860.13771400.13832586272694
4.0786-5.13430.13431370.12992590272794
5.1343-29.66480.18021450.16582602274790

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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