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- PDB-5ctt: Crystal structure of human SART3/TIP110 NLS-mouse importin alpha ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ctt
タイトルCrystal structure of human SART3/TIP110 NLS-mouse importin alpha complex
要素
  • Importin subunit alpha-1
  • Squamous cell carcinoma antigen recognized by T-cells 3
キーワードTRANSPORT PROTEIN / IMMUNE SYSTEM / NUCLEAR PROTEIN / RNA BINDING PROTEIN / Nuclear localization signal / Complex / Protein Transporter
機能・相同性
機能・相同性情報


U6atac snRNA binding / ASAP complex / regulation of RNA metabolic process / Sensing of DNA Double Strand Breaks / entry of viral genome into host nucleus through nuclear pore complex via importin / positive regulation of viral life cycle / NLS-dependent protein nuclear import complex / postsynapse to nucleus signaling pathway / U4 snRNA binding / nuclear import signal receptor activity ...U6atac snRNA binding / ASAP complex / regulation of RNA metabolic process / Sensing of DNA Double Strand Breaks / entry of viral genome into host nucleus through nuclear pore complex via importin / positive regulation of viral life cycle / NLS-dependent protein nuclear import complex / postsynapse to nucleus signaling pathway / U4 snRNA binding / nuclear import signal receptor activity / transcription elongation-coupled chromatin remodeling / hematopoietic stem cell proliferation / ubiquitin-specific protease binding / spliceosomal tri-snRNP complex assembly / homeostasis of number of cells / U6 snRNA binding / spliceosomal snRNP assembly / Cajal body / cell morphogenesis / mRNA splicing, via spliceosome / cytoplasmic stress granule / protein import into nucleus / nucleosome assembly / host cell / regulation of gene expression / protein-macromolecule adaptor activity / DNA-binding transcription factor binding / histone binding / postsynaptic density / nuclear speck / glutamatergic synapse / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
SART3, RNA recognition motif 1 / SART3, RNA recognition motif 2 / LSM-interacting associated unstructured / LSM-interacting domain / Lsm interaction motif / PRP39 C-terminal HAT repeat / PRP39 N-terminal HAT repeat / Importin subunit alpha / Atypical Arm repeat / Importin-alpha, importin-beta-binding domain superfamily ...SART3, RNA recognition motif 1 / SART3, RNA recognition motif 2 / LSM-interacting associated unstructured / LSM-interacting domain / Lsm interaction motif / PRP39 C-terminal HAT repeat / PRP39 N-terminal HAT repeat / Importin subunit alpha / Atypical Arm repeat / Importin-alpha, importin-beta-binding domain superfamily / Importin beta binding domain / Atypical Arm repeat / Importin-alpha, importin-beta-binding domain / IBB domain profile. / HAT (Half-A-TPR) repeat / HAT (Half-A-TPR) repeats / Armadillo/plakoglobin ARM repeat profile. / Armadillo/beta-catenin-like repeat / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Armadillo-type fold / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Importin subunit alpha-1 / Spliceosome associated factor 3, U4/U6 recycling protein
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Park, J.K. / Kim, E.E.
資金援助 韓国, 1件
組織認可番号国
National Research Foundation of KoreaNRF-2011-0021713 韓国
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2016
タイトル: Structural basis for recruiting and shuttling of the spliceosomal deubiquitinase USP4 by SART3
著者: Park, J.K. / Das, T. / Song, E.J. / Kim, E.E.
履歴
登録2015年7月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年4月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年6月29日Group: Database references
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Importin subunit alpha-1
B: Squamous cell carcinoma antigen recognized by T-cells 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,9822
ポリマ－54,9822
非ポリマー00
水8,503472
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2740 Å2
ΔGint8 kcal/mol
Surface area18650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.149, 89.992, 97.818
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Importin subunit alpha-1 / Importin alpha P1 / Karyopherin subunit alpha-2 / Pendulin / Pore targeting complex 58 kDa subunit ...Importin alpha P1 / Karyopherin subunit alpha-2 / Pendulin / Pore targeting complex 58 kDa subunit / PTAC58 / RAG cohort protein 1 / SRP1-alpha


分子量: 48446.379 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 72-497 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Kpna2, Rch1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P52293
#2: タンパク質 Squamous cell carcinoma antigen recognized by T-cells 3 / SART-3 / Tat-interacting protein of 110 kDa / Tip110 / p110 nuclear RNA-binding protein


分子量: 6535.394 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 601-649 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SART3, KIAA0156, TIP110 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q15020
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 472 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.97 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 100mM HEPES, pH 6.6, 1.6M sodium citrate, 10mM DTT

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 5C (4A) / 波長: 0.9794 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年11月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→50 Å / Num. obs: 77648 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.078 / Net I/σ(I): 19.8
反射 シェル解像度: 1.7→1.76 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.453 / Mean I/σ(I) obs: 1.96 / % possible all: 97.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.7.3_928精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1IAL

1ial


解像度: 1.7→37.765 Å / SU ML: 0.15 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.44 / 位相誤差: 21.42 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2189 1993 2.6 %
Rwork0.191 --
obs0.1918 76791 98.93 %
溶媒の処理減衰半径: 1.24 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 36.684 Å2 / ksol: 0.341 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.0058 Å2-0 Å20 Å2
2---2.9274 Å2-0 Å2
3---3.9332 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→37.765 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3386 0 0 472 3858
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073454
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0944699
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.2081281
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.074562
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005604
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6984-1.74090.35981270.34915117X-RAY DIFFRACTION96
1.7409-1.7880.36351410.32985199X-RAY DIFFRACTION98
1.788-1.84060.31011410.29745274X-RAY DIFFRACTION98
1.8406-1.90.25891410.25545242X-RAY DIFFRACTION99
1.9-1.96790.27061420.23525301X-RAY DIFFRACTION99
1.9679-2.04670.25411460.20775319X-RAY DIFFRACTION99
2.0467-2.13980.21111330.18195353X-RAY DIFFRACTION99
2.1398-2.25260.20151450.17145317X-RAY DIFFRACTION99
2.2526-2.39380.18931430.1675348X-RAY DIFFRACTION100
2.3938-2.57850.21071430.17675375X-RAY DIFFRACTION100
2.5785-2.8380.23361500.18555386X-RAY DIFFRACTION100
2.838-3.24840.25331420.1815435X-RAY DIFFRACTION100
3.2484-4.09190.17261480.16015495X-RAY DIFFRACTION100
4.0919-37.77470.18111510.1685637X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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