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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3ukz | ||||||
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Title | Mouse importin alpha: mouse CBP80 cNLS complex | ||||||
![]() |
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![]() | PROTEIN TRANSPORT/PROTEIN BINDING / Arm repeat / Armadillo repeat / nuclear transport / nuclear localisation signal binding / importin beta binding / PROTEIN TRANSPORT-PROTEIN BINDING complex | ||||||
Function / homology | ![]() Formation of the Early Elongation Complex / SLBP independent Processing of Histone Pre-mRNAs / FGFR2 alternative splicing / SLBP Dependent Processing of Replication-Dependent Histone Pre-mRNAs / Processing of Intronless Pre-mRNAs / Formation of RNA Pol II elongation complex / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / mRNA Capping / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / RNA Polymerase II Pre-transcription Events ...Formation of the Early Elongation Complex / SLBP independent Processing of Histone Pre-mRNAs / FGFR2 alternative splicing / SLBP Dependent Processing of Replication-Dependent Histone Pre-mRNAs / Processing of Intronless Pre-mRNAs / Formation of RNA Pol II elongation complex / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / mRNA Capping / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / mRNA Splicing - Minor Pathway / : / mRNA 3'-end processing / RNA Polymerase II Transcription Termination / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / snRNA export from nucleus / nuclear cap binding complex / Transport of the SLBP independent Mature mRNA / Transport of the SLBP Dependant Mature mRNA / Transport of Mature mRNA Derived from an Intronless Transcript / mRNA metabolic process / RNA cap binding complex / histone mRNA metabolic process / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / mRNA Splicing - Major Pathway / positive regulation of mRNA 3'-end processing / cap-dependent translational initiation / RNA cap binding / alternative mRNA splicing, via spliceosome / Sensing of DNA Double Strand Breaks / entry of viral genome into host nucleus through nuclear pore complex via importin / miRNA-mediated post-transcriptional gene silencing / primary miRNA processing / regulation of mRNA processing / positive regulation of viral life cycle / regulatory ncRNA-mediated post-transcriptional gene silencing / RNA 7-methylguanosine cap binding / NLS-dependent protein nuclear import complex / postsynapse to nucleus signaling pathway / mRNA 3'-end processing / RNA catabolic process / positive regulation of mRNA splicing, via spliceosome / regulation of translational initiation / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / nuclear import signal receptor activity / nuclear localization sequence binding / NLS-bearing protein import into nucleus / spliceosomal complex assembly / 7-methylguanosine mRNA capping / mRNA export from nucleus / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / mRNA transcription by RNA polymerase II / mRNA splicing, via spliceosome / cytoplasmic stress granule / protein import into nucleus / host cell / positive regulation of cell growth / DNA-binding transcription factor binding / defense response to virus / molecular adaptor activity / postsynaptic density / ribonucleoprotein complex / mRNA binding / glutamatergic synapse / mitochondrion / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Marfori, M. / Forwood, J.K. / Lonhienne, T.G. / Kobe, B. | ||||||
![]() | ![]() Title: Structural Basis of High-Affinity Nuclear Localization Signal Interactions with Importin-alpha Authors: Marfori, M. / Lonhienne, T.G. / Forwood, J.K. / Kobe, B. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 189.8 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 149.3 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 3ukwC ![]() 3ukxC ![]() 3ukyC ![]() 3ul0C ![]() 3ul1C ![]() 1pjnS C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 55268.473 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: UNP Residues 70-529 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() |
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#2: Protein/peptide | Mass: 2952.213 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: mCBP80 cNLS peptide, residues 1-23 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() |
#3: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.07 Å3/Da / Density % sol: 59.89 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7 Details: 0.82M sodium citrate, 10mM DTT, 0.1M HEPES, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Jul 23, 2009 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.953693 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.3→44.99 Å / Num. obs: 32538 / % possible obs: 72.8 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 1PJN Resolution: 2.3→42.39 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.29 / Phase error: 17.87 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 1.06 Å / VDW probe radii: 1.3 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 28.887 Å2 / ksol: 0.358 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 125.92 Å2 / Biso mean: 27.8817 Å2 / Biso min: 5.55 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.3→42.39 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 11
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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