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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 3ul1 | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Mouse importin alpha: nucleoplasmin cNLS peptide complex | ||||||
Components |
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Keywords | PROTEIN TRANSPORT/NUCLEAR PROTEIN / Arm repeat / Armadillo repeat / Nuclear transport / nuclear localisation signal binding / importin beta binding / PROTEIN TRANSPORT-NUCLEAR PROTEIN complex | ||||||
| Function / homology | Function and homology informationsperm DNA decondensation / histone chaperone activity / Sensing of DNA Double Strand Breaks / entry of viral genome into host nucleus through nuclear pore complex via importin / positive regulation of viral life cycle / importin-alpha family protein binding / NLS-dependent protein nuclear import complex / postsynapse to nucleus signaling pathway / nuclear import signal receptor activity / nucleosome binding ...sperm DNA decondensation / histone chaperone activity / Sensing of DNA Double Strand Breaks / entry of viral genome into host nucleus through nuclear pore complex via importin / positive regulation of viral life cycle / importin-alpha family protein binding / NLS-dependent protein nuclear import complex / postsynapse to nucleus signaling pathway / nuclear import signal receptor activity / nucleosome binding / positive regulation of DNA replication / cytoplasmic stress granule / protein import into nucleus / host cell / histone binding / DNA-binding transcription factor binding / postsynaptic density / chromatin remodeling / chromatin binding / nucleolus / glutamatergic synapse / RNA binding / nucleoplasm / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||
| Biological species | ![]() | ||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.9 Å | ||||||
Authors | Marfori, M. / Forwood, J.K. / Lonhienne, T.G. / Kobe, B. | ||||||
Citation | Journal: Traffic / Year: 2012Title: Structural Basis of High-Affinity Nuclear Localization Signal Interactions with Importin-alpha Authors: Marfori, M. / Lonhienne, T.G. / Forwood, J.K. / Kobe, B. | ||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 3ul1.cif.gz | 193.1 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb3ul1.ent.gz | 152.9 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 3ul1.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 3ul1_validation.pdf.gz | 434.5 KB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 3ul1_full_validation.pdf.gz | 439.3 KB | Display | |
| Data in XML | 3ul1_validation.xml.gz | 20 KB | Display | |
| Data in CIF | 3ul1_validation.cif.gz | 29.6 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ul/3ul1 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ul/3ul1 | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 3ukwC ![]() 3ukxC ![]() 3ukyC ![]() 3ukzC ![]() 3ul0C ![]() 1pjnS C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
|---|---|
| Similar structure data |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 1 |
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| Unit cell |
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Components
| #1: Protein | Mass: 55268.473 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: UNP Residues 70-529 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() |
|---|---|
| #2: Protein/peptide | Mass: 2289.762 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: Nucleoplasmin cNLS peptide, residues 153-172 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() |
| #3: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
-
Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 3.08 Å3/Da / Density % sol: 60.02 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.2 Details: 0.79M sodium citrate, 10mM DTT, 0.1M HEPES, pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K |
|---|---|
| Diffraction source | Source: ROTATING ANODE / Type: RIGAKU FR-E+ SUPERBRIGHT / Wavelength: 1.5419 Å |
| Detector | Type: RIGAKU SATURN 944 / Detector: CCD / Date: Jan 13, 2010 |
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
| Radiation wavelength | Wavelength: 1.5419 Å / Relative weight: 1 |
| Reflection | Resolution: 1.9→42.07 Å / Num. obs: 55684 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 |
| Reflection shell | Resolution: 1.9→1.97 Å / % possible all: 93.6 |
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Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENTStarting model: 1PJN Resolution: 1.9→42.07 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / SU ML: 0.31 / σ(F): 0 / Phase error: 24.17 / Stereochemistry target values: ML
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Solvent computation | Shrinkage radii: 1.17 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 39.998 Å2 / ksol: 0.352 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Displacement parameters | Biso max: 131.79 Å2 / Biso mean: 39.9733 Å2 / Biso min: 15.46 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.9→42.07 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 19
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
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Controller
About Yorodumi





X-RAY DIFFRACTION
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