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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3ul1 | ||||||
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Title | Mouse importin alpha: nucleoplasmin cNLS peptide complex | ||||||
![]() |
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![]() | PROTEIN TRANSPORT/NUCLEAR PROTEIN / Arm repeat / Armadillo repeat / Nuclear transport / nuclear localisation signal binding / importin beta binding / PROTEIN TRANSPORT-NUCLEAR PROTEIN complex | ||||||
Function / homology | ![]() sperm DNA decondensation / importin-alpha family protein binding / histone chaperone activity / Sensing of DNA Double Strand Breaks / entry of viral genome into host nucleus through nuclear pore complex via importin / positive regulation of viral life cycle / NLS-dependent protein nuclear import complex / postsynapse to nucleus signaling pathway / nuclear import signal receptor activity / nucleosome binding ...sperm DNA decondensation / importin-alpha family protein binding / histone chaperone activity / Sensing of DNA Double Strand Breaks / entry of viral genome into host nucleus through nuclear pore complex via importin / positive regulation of viral life cycle / NLS-dependent protein nuclear import complex / postsynapse to nucleus signaling pathway / nuclear import signal receptor activity / nucleosome binding / positive regulation of DNA replication / protein import into nucleus / cytoplasmic stress granule / host cell / DNA-binding transcription factor binding / histone binding / postsynaptic density / chromatin remodeling / chromatin binding / nucleolus / glutamatergic synapse / RNA binding / nucleoplasm / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Marfori, M. / Forwood, J.K. / Lonhienne, T.G. / Kobe, B. | ||||||
![]() | ![]() Title: Structural Basis of High-Affinity Nuclear Localization Signal Interactions with Importin-alpha Authors: Marfori, M. / Lonhienne, T.G. / Forwood, J.K. / Kobe, B. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 193.1 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 152.9 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 3ukwC ![]() 3ukxC ![]() 3ukyC ![]() 3ukzC ![]() 3ul0C ![]() 1pjnS C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 55268.473 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: UNP Residues 70-529 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() |
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#2: Protein/peptide | Mass: 2289.762 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: Nucleoplasmin cNLS peptide, residues 153-172 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
#3: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.08 Å3/Da / Density % sol: 60.02 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.2 Details: 0.79M sodium citrate, 10mM DTT, 0.1M HEPES, pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() |
Detector | Type: RIGAKU SATURN 944 / Detector: CCD / Date: Jan 13, 2010 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.5419 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.9→42.07 Å / Num. obs: 55684 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 |
Reflection shell | Resolution: 1.9→1.97 Å / % possible all: 93.6 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 1PJN Resolution: 1.9→42.07 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / SU ML: 0.31 / σ(F): 0 / Phase error: 24.17 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 1.17 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 39.998 Å2 / ksol: 0.352 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 131.79 Å2 / Biso mean: 39.9733 Å2 / Biso min: 15.46 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.9→42.07 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 19
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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