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万見
- PDB-5w4e: Importin binding to Tdt NLS peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5w4e
タイトルImportin binding to Tdt NLS peptide
要素
  • Importin subunit alpha-1,Importin subunit alpha-1
  • human DNA repair polymerase Tdt
キーワードPROTEIN BINDING / importin / NLS / Tdt / Nuclear Transport
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA nucleotidylexotransferase / DNA nucleotidylexotransferase activity / DNA modification / Sensing of DNA Double Strand Breaks / entry of viral genome into host nucleus through nuclear pore complex via importin / arginase / arginase activity / : / positive regulation of viral life cycle / urea cycle ...DNA nucleotidylexotransferase / DNA nucleotidylexotransferase activity / DNA modification / Sensing of DNA Double Strand Breaks / entry of viral genome into host nucleus through nuclear pore complex via importin / arginase / arginase activity / : / positive regulation of viral life cycle / urea cycle / NLS-dependent protein nuclear import complex / postsynapse to nucleus signaling pathway / nuclear import signal receptor activity / DNA metabolic process / response to ATP / euchromatin / double-strand break repair via nonhomologous end joining / nuclear matrix / protein import into nucleus / cytoplasmic stress granule / host cell / manganese ion binding / DNA-binding transcription factor binding / DNA-directed DNA polymerase activity / postsynaptic density / glutamatergic synapse / DNA binding / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
DNA nucleotidylexotransferase (TdT) / Polymerase, nucleotidyl transferase domain / Arginase / Ureohydrolase, manganese-binding site / Nucleotidyltransferase domain / Arginase family signature. / DNA nucleotidylexotransferase (TdT) / DNA-directed DNA/RNA polymerase mu / Ureohydrolase / Arginase family / Arginase family profile. ...DNA nucleotidylexotransferase (TdT) / Polymerase, nucleotidyl transferase domain / Arginase / Ureohydrolase, manganese-binding site / Nucleotidyltransferase domain / Arginase family signature. / DNA nucleotidylexotransferase (TdT) / DNA-directed DNA/RNA polymerase mu / Ureohydrolase / Arginase family / Arginase family profile. / Importin subunit alpha / Atypical Arm repeat / Importin-alpha, importin-beta-binding domain superfamily / Importin beta binding domain / Atypical Arm repeat / Importin-alpha, importin-beta-binding domain / IBB domain profile. / Armadillo/plakoglobin ARM repeat profile. / Armadillo/beta-catenin-like repeat / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / Ureohydrolase domain superfamily / breast cancer carboxy-terminal domain / DNA polymerase lambda, fingers domain / Fingers domain of DNA polymerase lambda / DNA-directed DNA polymerase X / DNA polymerase beta-like, N-terminal domain / Helix-hairpin-helix domain / DNA polymerase X family / DNA polymerase family X, binding site / DNA polymerase family X signature. / DNA polymerase lambda lyase domain superfamily / DNA polymerase family X / DNA polymerase beta, thumb domain / DNA polymerase, thumb domain superfamily / DNA polymerase beta thumb / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Nucleotidyltransferase superfamily / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Arginase / DNA nucleotidylexotransferase / Importin subunit alpha-1
類似検索 - 構成要素
生物種Glaciozyma antarctica (菌類)
Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.18 Å
データ登録者Pedersen, L.C. / London, R.
引用ジャーナル: Traffic / 年: 2018
タイトル: Variations in nuclear localization strategies among pol X family enzymes.
著者: Kirby, T.W. / Pedersen, L.C. / Gabel, S.A. / Gassman, N.R. / London, R.E.
履歴
登録2017年6月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年6月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Importin subunit alpha-1,Importin subunit alpha-1
A: human DNA repair polymerase Tdt
D: human DNA repair polymerase Tdt
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,2836
ポリマ－59,0073
非ポリマー2763
水4,918273
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2850 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area17570 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.683, 89.493, 100.296
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Importin subunit alpha-1,Importin subunit alpha-1 / Importin alpha P1 / Importin alpha P1 / Karyopherin subunit alpha-2 / Pendulin / Pore targeting ...Importin alpha P1 / Importin alpha P1 / Karyopherin subunit alpha-2 / Pendulin / Pore targeting complex 58 kDa subunit / PTAC58 / RAG cohort protein 1 / SRP1-alpha


分子量: 55330.566 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Glaciozyma antarctica (菌類), (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ)
遺伝子: Kpna2, Rch1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P52293, UniProt: A0A2R2JFW7*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド human DNA repair polymerase Tdt


分子量: 1838.166 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: NLS peptide for human DNA repair polymerase Tdt / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P04053*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 273 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.17 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 0.1 M HEPES 0.7 M Sodium Citrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年8月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.17→50 Å / Num. obs: 36690 / % possible obs: 97.3 % / 冗長度: 6.7 % / Rsym value: 0.071 / Net I/σ(I): 10.8
反射 シェル解像度: 2.18→2.22 Å / 冗長度: 4.4 % / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / Rsym value: 0.328 / % possible all: 76.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5E6Q

5e6q


解像度: 2.18→40.864 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.45 / 位相誤差: 19.17 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1924 1835 5.02 %random
Rwork0.1653 ---
obs0.1667 36547 97.14 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.18→40.864 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3262 0 18 273 3553
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.013362
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1324588
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.8162036
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.066558
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006589
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.18-2.2390.2371080.2112093X-RAY DIFFRACTION77
2.239-2.30490.25371340.18822396X-RAY DIFFRACTION89
2.3049-2.37920.25411450.1852622X-RAY DIFFRACTION97
2.3792-2.46430.21211250.17732718X-RAY DIFFRACTION99
2.4643-2.56290.24631560.17782703X-RAY DIFFRACTION100
2.5629-2.67950.22211420.17312715X-RAY DIFFRACTION100
2.6795-2.82080.19191420.16612736X-RAY DIFFRACTION100
2.8208-2.99750.20381470.1742735X-RAY DIFFRACTION100
2.9975-3.22880.22811450.18072739X-RAY DIFFRACTION100
3.2288-3.55360.19981460.17142763X-RAY DIFFRACTION100
3.5536-4.06740.171420.14742764X-RAY DIFFRACTION100
4.0674-5.12290.15341490.1382806X-RAY DIFFRACTION100
5.1229-40.87120.17111540.17132922X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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