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- PDB-5e6q: Importin alpha binding to XRCC1 NLS peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5e6q
タイトルImportin alpha binding to XRCC1 NLS peptide
要素
  • DNA repair protein XRCC1 NLS peptide
  • Importin subunit alpha-1
キーワードPROTEIN BINDING / XRCC1 / Importin / NLS / bipartite
機能・相同性
機能・相同性情報


3' overhang single-stranded DNA endodeoxyribonuclease activity / oxidized DNA binding / telomeric DNA-containing double minutes formation / ERCC4-ERCC1 complex / negative regulation of protection from non-homologous end joining at telomere / ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / negative regulation of protein ADP-ribosylation / poly-ADP-D-ribose binding / regulation of base-excision repair / Sensing of DNA Double Strand Breaks ...3' overhang single-stranded DNA endodeoxyribonuclease activity / oxidized DNA binding / telomeric DNA-containing double minutes formation / ERCC4-ERCC1 complex / negative regulation of protection from non-homologous end joining at telomere / ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / negative regulation of protein ADP-ribosylation / poly-ADP-D-ribose binding / regulation of base-excision repair / Sensing of DNA Double Strand Breaks / entry of viral genome into host nucleus through nuclear pore complex via importin / positive regulation of viral life cycle / single strand break repair / NLS-dependent protein nuclear import complex / postsynapse to nucleus signaling pathway / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / nuclear import signal receptor activity / response to hydroperoxide / Resolution of AP sites via the single-nucleotide replacement pathway / APEX1-Independent Resolution of AP Sites via the Single Nucleotide Replacement Pathway / site of DNA damage / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / hippocampus development / base-excision repair / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / double-strand break repair via nonhomologous end joining / cytoplasmic stress granule / protein import into nucleus / double-strand break repair / host cell / DNA-binding transcription factor binding / chromosome, telomeric region / postsynaptic density / chromatin / nucleolus / glutamatergic synapse / enzyme binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
DNA-repair protein Xrcc1, N-terminal / XRCC1, first (central) BRCT domain / XRCC1 N terminal domain / Importin subunit alpha / Atypical Arm repeat / Importin-alpha, importin-beta-binding domain superfamily / Importin beta binding domain / Atypical Arm repeat / BRCT domain / Importin-alpha, importin-beta-binding domain ...DNA-repair protein Xrcc1, N-terminal / XRCC1, first (central) BRCT domain / XRCC1 N terminal domain / Importin subunit alpha / Atypical Arm repeat / Importin-alpha, importin-beta-binding domain superfamily / Importin beta binding domain / Atypical Arm repeat / BRCT domain / Importin-alpha, importin-beta-binding domain / IBB domain profile. / Armadillo/plakoglobin ARM repeat profile. / Armadillo/beta-catenin-like repeat / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Galactose-binding-like domain superfamily / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA repair protein XRCC1 / Importin subunit alpha-1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.305 Å
データ登録者Pedersen, L.C. / Kirby, T.W. / Gassman, N.R. / Smith, C.E. / Gabel, S.A. / Sobhany, M. / Wilson, S.H. / London, R.E.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2015
タイトル: Nuclear Localization of the DNA Repair Scaffold XRCC1: Uncovering the Functional Role of a Bipartite NLS.
著者: Kirby, T.W. / Gassman, N.R. / Smith, C.E. / Pedersen, L.C. / Gabel, S.A. / Sobhany, M. / Wilson, S.H. / London, R.E.
履歴
登録2015年10月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年10月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_prerelease_seq / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Importin subunit alpha-1
A: DNA repair protein XRCC1 NLS peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,6056
ポリマ－59,3462
非ポリマー2594
水4,107228
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2890 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area17720 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.668, 90.112, 100.699
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 BA

#1: タンパク質 Importin subunit alpha-1 / Importin alpha P1 / Karyopherin subunit alpha-2 / Pendulin / Pore targeting complex 58 kDa subunit ...Importin alpha P1 / Karyopherin subunit alpha-2 / Pendulin / Pore targeting complex 58 kDa subunit / PTAC58 / RAG cohort protein 1 / SRP1-alpha


分子量: 55330.566 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Kpna2, Rch1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P52293
#2: タンパク質・ペプチド DNA repair protein XRCC1 NLS peptide / X-ray repair cross-complementing protein 1


分子量: 4015.741 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 241-276 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P18887

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非ポリマー , 4種, 232分子

#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 228 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.1 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 1.5M Ammonium sulfate, 0.1M bis-tris propane

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年6月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. obs: 31129 / % possible obs: 96.6 % / 冗長度: 5.4 % / Net I/σ(I): 9.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.2_1309精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3UKY

3uky


解像度: 2.305→42.407 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.14 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2082 2852 5.02 %Random selection
Rwork0.1735 ---
obs0.1753 31075 93.13 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.305→42.407 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3263 0 13 228 3504
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0023379
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.684620
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.6831214
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.046562
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004594
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3047-2.34440.29561020.24141999X-RAY DIFFRACTION70
2.3444-2.3870.32411310.25342261X-RAY DIFFRACTION78
2.387-2.43290.34861330.23552473X-RAY DIFFRACTION86
2.4329-2.48260.26591310.22222624X-RAY DIFFRACTION90
2.4826-2.53660.2421480.21862697X-RAY DIFFRACTION93
2.5366-2.59560.30371470.21782808X-RAY DIFFRACTION96
2.5956-2.66050.29211590.21072804X-RAY DIFFRACTION96
2.6605-2.73240.24651440.19982798X-RAY DIFFRACTION97
2.7324-2.81280.22631600.19452774X-RAY DIFFRACTION97
2.8128-2.90350.25271380.19392850X-RAY DIFFRACTION97
2.9035-3.00730.27381500.18852845X-RAY DIFFRACTION97
3.0073-3.12770.25761480.19252814X-RAY DIFFRACTION97
3.1277-3.26990.20671480.18752788X-RAY DIFFRACTION97
3.2699-3.44230.26621350.18012812X-RAY DIFFRACTION97
3.4423-3.65780.19231630.16082781X-RAY DIFFRACTION97
3.6578-3.94010.181450.14292785X-RAY DIFFRACTION96
3.9401-4.33620.16121460.13372801X-RAY DIFFRACTION96
4.3362-4.96280.15331420.13912754X-RAY DIFFRACTION96
4.9628-6.24950.20531410.18332783X-RAY DIFFRACTION96
6.2495-42.41460.15341410.16242733X-RAY DIFFRACTION94

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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