[English] 日本語
![](img/lk-miru.gif)
- PDB-6iua: Crystal structure of importin-alpha1 bound to the 53BP1 nuclear l... -
+
Open data
-
Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6iua | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Crystal structure of importin-alpha1 bound to the 53BP1 nuclear localization signal (S1678D) | ||||||
![]() |
| ||||||
![]() | TRANSPORT PROTEIN/PROTEIN BINDING / importin / NLS / TRANSPORT PROTEIN / TRANSPORT PROTEIN-PROTEIN BINDING complex | ||||||
Function / homology | ![]() ubiquitin-modified histone reader activity / Sensing of DNA Double Strand Breaks / positive regulation of isotype switching / entry of viral genome into host nucleus through nuclear pore complex via importin / cellular response to X-ray / positive regulation of viral life cycle / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / NLS-dependent protein nuclear import complex / protein localization to site of double-strand break / postsynapse to nucleus signaling pathway ...ubiquitin-modified histone reader activity / Sensing of DNA Double Strand Breaks / positive regulation of isotype switching / entry of viral genome into host nucleus through nuclear pore complex via importin / cellular response to X-ray / positive regulation of viral life cycle / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / NLS-dependent protein nuclear import complex / protein localization to site of double-strand break / postsynapse to nucleus signaling pathway / DNA repair complex / nuclear import signal receptor activity / nuclear localization sequence binding / NLS-bearing protein import into nucleus / telomeric DNA binding / SUMOylation of transcription factors / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / histone reader activity / methylated histone binding / DNA damage checkpoint signaling / replication fork / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / transcription coregulator activity / protein homooligomerization / G2/M DNA damage checkpoint / kinetochore / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / double-strand break repair via nonhomologous end joining / cytoplasmic stress granule / protein import into nucleus / host cell / p53 binding / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / site of double-strand break / Processing of DNA double-strand break ends / histone binding / DNA-binding transcription factor binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / damaged DNA binding / chromosome, telomeric region / postsynaptic density / nuclear body / glutamatergic synapse / DNA damage response / positive regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Matsuura, Y. | ||||||
![]() | ![]() Title: Structural and biochemical characterization of the recognition of the 53BP1 nuclear localization signal by importin-alpha. Authors: Matsuura, Y. | ||||||
History |
|
-
Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
---|
-
Downloads & links
-
Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 196.9 KB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB format | ![]() | 154 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
---|
-Related structure data
Related structure data | ![]() 6iu7SC S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
---|---|
Similar structure data |
-
Links
-
Assembly
Deposited unit | ![]()
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-
Components
#1: Protein | Mass: 46242.957 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() |
---|---|
#2: Protein/peptide | Mass: 2536.888 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: S1678D Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
#3: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
---|
-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.56 Å3/Da / Density % sol: 65.42 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.7 / Details: sodium citrate, HEPES, DTT |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 95 K / Serial crystal experiment: N | ||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Nov 24, 2018 | ||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.98 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.7→24.53 Å / Num. obs: 77094 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 6.4 % / Biso Wilson estimate: 22.91 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.087 / Rpim(I) all: 0.037 / Rrim(I) all: 0.094 / Net I/σ(I): 11 / Num. measured all: 493282 / Scaling rejects: 1325 | ||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
|
-
Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 6IU7 Resolution: 1.7→24.324 Å / SU ML: 0.19 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / Phase error: 16.16
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 124.04 Å2 / Biso mean: 32.8333 Å2 / Biso min: 12.25 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.7→24.324 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 27
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|