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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3ukw | ||||||
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Title | Mouse importin alpha: Bimax1 peptide complex | ||||||
![]() |
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![]() | PROTEIN TRANSPORT/INHIBITOR / Arm repeat / Armadillo repeat / nuclear transport / nuclear localisation signal binding / importin beta binding / PROTEIN TRANSPORT-INHIBITOR complex | ||||||
Function / homology | ![]() Sensing of DNA Double Strand Breaks / entry of viral genome into host nucleus through nuclear pore complex via importin / positive regulation of viral life cycle / NLS-dependent protein nuclear import complex / postsynapse to nucleus signaling pathway / nuclear import signal receptor activity / nuclear localization sequence binding / NLS-bearing protein import into nucleus / cytoplasmic stress granule / protein import into nucleus ...Sensing of DNA Double Strand Breaks / entry of viral genome into host nucleus through nuclear pore complex via importin / positive regulation of viral life cycle / NLS-dependent protein nuclear import complex / postsynapse to nucleus signaling pathway / nuclear import signal receptor activity / nuclear localization sequence binding / NLS-bearing protein import into nucleus / cytoplasmic stress granule / protein import into nucleus / host cell / DNA-binding transcription factor binding / postsynaptic density / glutamatergic synapse / nucleoplasm / nucleus / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Marfori, M. / Forwood, J.K. / Lonhienne, T.G. / Kobe, B. | ||||||
![]() | ![]() Title: Structural Basis of High-Affinity Nuclear Localization Signal Interactions with Importin-alpha Authors: Marfori, M. / Lonhienne, T.G. / Forwood, J.K. / Kobe, B. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Others | ![]() |
-Validation report
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Data in XML | ![]() | 20.3 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 29.5 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 3ukxC ![]() 3ukyC ![]() 3ukzC ![]() 3ul0C ![]() 3ul1C ![]() 1pjnS C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 55268.473 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: UNP Residues 70-529 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() |
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#2: Protein/peptide | Mass: 3698.253 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Details: Designed peptide inhibitor |
#3: Chemical | ChemComp-BTB / |
#4: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.98 Å3/Da / Density % sol: 58.69 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.5 Details: 0.8M sodium citrate, 10mM DTT, 0.1M BisTris, 10% glycerol, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Jul 23, 2009 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.953693 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.1→43.6 Å / Num. obs: 41865 / % possible obs: 76.8 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 1PJN Resolution: 2.1→42.151 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.21 / σ(F): 0 / σ(I): 4.3 / Phase error: 17.89 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 1.01 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 49.374 Å2 / ksol: 0.392 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 94.67 Å2 / Biso mean: 28.8024 Å2 / Biso min: 6.82 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.1→42.151 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 15
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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