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- PDB-1m63: Crystal structure of calcineurin-cyclophilin-cyclosporin shows co... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1m63
タイトルCrystal structure of calcineurin-cyclophilin-cyclosporin shows common but distinct recognition of immunophilin-drug complexes
要素
  • CALCINEURIN B SUBUNIT ISOFORM 1
  • CYCLOSPORIN A
  • PEPTIDYL-PROLYL CIS-TRANS ISOMERASE A
  • SERINE/THREONINE PROTEIN PHOSPHATASE 2B CATALYTIC SUBUNIT, ALPHA ISOFORM
キーワードHYDROLASE/ISOMERASE/IMMUNOSUPPRESSANT / HYDROLASE-ISOMERASE-IMMUNOSUPPRESSANT COMPLEX / IMMUNOPHILIN / CALCINEURIN / CYCLOSPORIN A / IMMUNOSUPPRESSANT / CYCLOPHILIN
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of angiotensin-activated signaling pathway / calcium-dependent protein serine/threonine phosphatase regulator activity / regulation of cell proliferation involved in kidney morphogenesis / positive regulation of glomerulus development / negative regulation of calcium ion import across plasma membrane / negative regulation of signaling / calcium-dependent protein serine/threonine phosphatase activity / positive regulation of saliva secretion / peptidyl-serine dephosphorylation / calmodulin-dependent protein phosphatase activity ...negative regulation of angiotensin-activated signaling pathway / calcium-dependent protein serine/threonine phosphatase regulator activity / regulation of cell proliferation involved in kidney morphogenesis / positive regulation of glomerulus development / negative regulation of calcium ion import across plasma membrane / negative regulation of signaling / calcium-dependent protein serine/threonine phosphatase activity / positive regulation of saliva secretion / peptidyl-serine dephosphorylation / calmodulin-dependent protein phosphatase activity / calcineurin complex / positive regulation of calcium ion import across plasma membrane / positive regulation of calcium ion-dependent exocytosis of neurotransmitter / positive regulation of connective tissue replacement / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / negative regulation of dendrite morphogenesis / protein serine/threonine phosphatase complex / renal filtration / lung epithelial cell differentiation / calcineurin-NFAT signaling cascade / positive regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / negative regulation of protein K48-linked ubiquitination / regulation of apoptotic signaling pathway / cell adhesion molecule production / skeletal muscle tissue regeneration / lipid droplet organization / myelination in peripheral nervous system / transition between fast and slow fiber / negative regulation of viral life cycle / heparan sulfate binding / regulation of viral genome replication / positive regulation of osteoclast differentiation / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / leukocyte chemotaxis / regulation of synaptic vesicle cycle / virion binding / dephosphorylation / negative regulation of stress-activated MAPK cascade / endothelial cell activation / Basigin interactions / extrinsic component of plasma membrane / protein peptidyl-prolyl isomerization / cyclosporin A binding / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / branching involved in blood vessel morphogenesis / dendrite morphogenesis / Minus-strand DNA synthesis / Plus-strand DNA synthesis / protein-serine/threonine phosphatase / Uncoating of the HIV Virion / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / parallel fiber to Purkinje cell synapse / Early Phase of HIV Life Cycle / Integration of provirus / negative regulation of protein phosphorylation / calcineurin-mediated signaling / APOBEC3G mediated resistance to HIV-1 infection / protein serine/threonine phosphatase activity / positive regulation of activated T cell proliferation / viral release from host cell / positive regulation of endocytosis / Calcineurin activates NFAT / epithelial to mesenchymal transition / DARPP-32 events / epidermis development / activation of protein kinase B activity / Activation of BAD and translocation to mitochondria / Binding and entry of HIV virion / positive regulation of osteoblast differentiation / phosphatase binding / postsynaptic modulation of chemical synaptic transmission / multicellular organismal response to stress / positive regulation of viral genome replication / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / protein dephosphorylation / negative regulation of protein kinase activity / keratinocyte differentiation / skeletal muscle fiber development / neutrophil chemotaxis / FCERI mediated Ca+2 mobilization / positive regulation of cell adhesion / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / T cell activation / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / positive regulation of protein secretion / excitatory postsynaptic potential / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / wound healing / Assembly Of The HIV Virion / G1/S transition of mitotic cell cycle / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / Budding and maturation of HIV virion / sarcolemma / response to calcium ion / modulation of chemical synaptic transmission / platelet activation / platelet aggregation / Schaffer collateral - CA1 synapse / integrin binding
類似検索 - 分子機能
PP2B, metallophosphatase domain / PP2B / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Cyclophilin-like / Cyclophilin / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase ...PP2B, metallophosphatase domain / PP2B / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Cyclophilin-like / Cyclophilin / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, conserved site / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Cyclophilin type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase/CLD / Metallo-dependent phosphatase-like / Cyclophilin-like domain superfamily / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / 4-Layer Sandwich / EF-hand domain pair / Beta Barrel / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cyclosporin A / : / : / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase A / Calcineurin subunit B type 1 / Protein phosphatase 3 catalytic subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
TOLYPOCLADIUM INFLATUM (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Huai, Q. / Kim, H.-Y. / Liu, Y. / Zhao, Y. / Mondragon, A. / Liu, J.O. / Ke, H.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2002
タイトル: Crystal Structure of Calcineurin-Cyclophilin-Cyclosporin Shows Common But Distinct Recognition of Immunophilin-Drug Complexes
著者: Huai, Q. / Kim, H.-Y. / Liu, Y. / Zhao, Y. / Mondragon, A. / Liu, J.O. / Ke, H.
履歴
登録2002年7月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年9月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年6月14日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32011年7月27日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
改定 1.42012年12月12日Group: Other
改定 1.52017年11月1日Group: Derived calculations / カテゴリ: pdbx_struct_assembly / Item: _pdbx_struct_assembly.method_details
改定 1.62021年7月21日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: pdbx_struct_conn_angle / refine ...pdbx_struct_conn_angle / refine / struct_biol / struct_conn / struct_conn_type / struct_site
Item: _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id ..._pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _refine.ls_percent_reflns_obs / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.72024年4月3日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SERINE/THREONINE PROTEIN PHOSPHATASE 2B CATALYTIC SUBUNIT, ALPHA ISOFORM
B: CALCINEURIN B SUBUNIT ISOFORM 1
C: PEPTIDYL-PROLYL CIS-TRANS ISOMERASE A
D: CYCLOSPORIN A
E: SERINE/THREONINE PROTEIN PHOSPHATASE 2B CATALYTIC SUBUNIT, ALPHA ISOFORM
F: CALCINEURIN B SUBUNIT ISOFORM 1
G: PEPTIDYL-PROLYL CIS-TRANS ISOMERASE A
H: CYCLOSPORIN A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)163,21320
ポリマ－162,6508
非ポリマー56312
水00
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area17630 Å2
ΔGint-270 kcal/mol
Surface area58150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)108.657, 108.657, 316.590
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
詳細One complex of CN-CyPA-CsA is a biological unit

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要素

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タンパク質 , 3種, 6分子 AEBFCG

#1: タンパク質 SERINE/THREONINE PROTEIN PHOSPHATASE 2B CATALYTIC SUBUNIT, ALPHA ISOFORM / CALMODULIN-DEPENDENT CALINEURIN A SUBUNIT / ALPHA ISOFORM / CAM-PRP SUBUNIT


分子量: 42876.148 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 1-372 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 遺伝子: CNA ALPHA / プラスミド: PET-CNA / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: Q08209, protein-serine/threonine phosphatase
#2: タンパク質 CALCINEURIN B SUBUNIT ISOFORM 1 / PROTEIN PHOSPHATASE 2B REGULATORY SUBUNIT 1 / PROTEIN PHOSPHATASE 3 REGULATORY SUBUNIT B ALPHA ISOFORM 1


分子量: 19191.709 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 遺伝子: CNB / プラスミド: PET-CNA / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P63098
#3: タンパク質 PEPTIDYL-PROLYL CIS-TRANS ISOMERASE A / PPIASE / ROTAMASE / CYCLOPHILIN A / CYCLOSPORIN A- BINDING PROTEIN


分子量: 18036.504 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PGEX-GST-CYPA / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P62937, peptidylprolyl isomerase

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タンパク質・ペプチド , 1種, 2分子 DH

#4: タンパク質・ペプチド CYCLOSPORIN A / CYCLOSPORINE / CICLOSPORIN / CICLOSPORINE


タイプ: Cyclic peptide / クラス: 免疫抑制剤 / 分子量: 1220.625 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
詳細: CYCLOSPORIN IS A CYCLIC UNDECAPEPTIDE. CYCLIZATION IS ACHIEVED BY LINKING THE N- AND THE C- TERMINI.
由来: (合成) TOLYPOCLADIUM INFLATUM (菌類) / 参照: NOR: NOR00033, Cyclosporin A

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非ポリマー , 3種, 12分子

#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 化合物 ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#7: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca

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詳細

構成要素の詳細CYCLOSPORIN IS A CYCLIC UNDECAPEPTIDE. HERE, CYCLOSPORIN A IS REPRESENTED BY THE SEQUENCE (SEQRES)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.16 %
結晶化pH: 6.5
詳細: 0.1 M NA CACODYLATE, 0.2 M MGCL2, 13% PEG8000, 2.5% ETHANOL, PH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 295K
結晶化
*PLUS
pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
115 mg/mlprotein1drop
20.1 M1dropNaCl
320 mMTris-HCl1droppH7.5
41 mM2-mercaptoethanol1drop
52 mM1dropCaCl2
60.1 MHEPES1reservoirpH7.5
71.5 M1reservoirLi2SO4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-C / 波長: 1
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年6月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→40 Å / Num. obs: 43551 / % possible obs: 90.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.136 / Rsym value: 0.136 / Net I/σ(I): 7.1
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / Rmerge(I) obs: 0.326 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / % possible all: 62.9
反射
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / Num. measured all: 183803 / Rmerge(I) obs: 0.136
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 62.9 % / Rmerge(I) obs: 0.326

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解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: CNA FROM THE CN-FKBP COMPLEX CYPA FROM THE UNLIGATED STRUCTURE

解像度: 2.8→40 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.322 4151 -10
Rwork0.26 ---
obs0.26 42237 90 %-
原子変位パラメータBiso mean: 64.3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11173 0 12 0 11185
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.67
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 50 Å / Num. reflection obs: 42377 / Rfactor Rfree: 0.322 / Rfactor Rwork: 0.26
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.67

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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