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万見
- PDB-2wel: Crystal structure of SU6656-bound calcium/calmodulin-dependent pr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wel
タイトルCrystal structure of SU6656-bound calcium/calmodulin-dependent protein kinase II delta in complex with calmodulin
要素
  • CALCIUM/CALMODULIN-DEPENDENT PROTEIN KINASE TYPE II DELTA CHAIN
  • CALMODULINカルモジュリン
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / CELLULAR DIFFERENTIATION (細胞分化) / SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE / PHOSPHOPROTEIN / CALMODULIN-BINDING / CALMODULIN BINDING (カルモジュリン) / KINASE (キナーゼ) / ATP-BINDING / NUCLEOTIDE-BINDING / VASCULAR SMOOTH MUSCLE / SERINE-THREONINE KINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of relaxation of cardiac muscle / regulation of cellular localization / negative regulation of sodium ion transmembrane transport / calcium- and calmodulin-dependent protein kinase complex / regulation of cardiac muscle cell action potential involved in regulation of contraction / regulation of cell communication by electrical coupling / negative regulation of sodium ion transmembrane transporter activity / Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase / : / establishment of protein localization to mitochondrial membrane ...regulation of relaxation of cardiac muscle / regulation of cellular localization / negative regulation of sodium ion transmembrane transport / calcium- and calmodulin-dependent protein kinase complex / regulation of cardiac muscle cell action potential involved in regulation of contraction / regulation of cell communication by electrical coupling / negative regulation of sodium ion transmembrane transporter activity / Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase / : / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / regulation of the force of heart contraction / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / Trafficking of AMPA receptors / cardiac muscle cell contraction / endoplasmic reticulum calcium ion homeostasis / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / sodium channel inhibitor activity / calmodulin-dependent protein kinase activity / CAM型光合成 / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / regulation of heart contraction / Calmodulin induced events / regulation of calcium ion transmembrane transport via high voltage-gated calcium channel / Reduction of cytosolic Ca++ levels / relaxation of cardiac muscle / regulation of synaptic vesicle endocytosis / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / regulation of synaptic vesicle exocytosis / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / organelle localization by membrane tethering / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / regulation of cardiac muscle cell action potential / autophagosome membrane docking / response to corticosterone / regulation of membrane depolarization / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / nitric-oxide synthase binding / Phase 0 - rapid depolarisation / regulation of heart rate by cardiac conduction / protein phosphatase activator activity / RHO GTPases activate PAKs / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / positive regulation of phosphoprotein phosphatase activity / Ion transport by P-type ATPases / 長期増強 / Uptake and function of anthrax toxins / adenylate cyclase binding / Calcineurin activates NFAT / Regulation of MECP2 expression and activity / HSF1-dependent transactivation / catalytic complex / DARPP-32 events / detection of calcium ion / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Smooth Muscle Contraction / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of cardiac muscle contraction / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / positive regulation of DNA binding / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / Protein methylation / enzyme regulator activity / voltage-gated potassium channel complex / phosphatidylinositol 3-kinase binding / eNOS activation / Activation of AMPK downstream of NMDARs / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / regulation of calcium-mediated signaling / positive regulation of protein dephosphorylation / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / titin binding / Ion homeostasis / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / positive regulation of protein autophosphorylation / sperm midpiece / sarcoplasmic reticulum membrane / response to amphetamine / calcium channel complex / activation of adenylate cyclase activity / cellular response to calcium ion / substantia nigra development / adenylate cyclase activator activity
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #620 / Calcium/calmodulin-dependent protein kinase II, association-domain / Calcium/calmodulin dependent protein kinase II association domain / Helix Hairpins / NTF2-like domain superfamily / EF-hand domain pair / Helix non-globular / EF-hand, calcium binding motif / Special / EF-Hand 1, calcium-binding site ...Helix Hairpins - #620 / Calcium/calmodulin-dependent protein kinase II, association-domain / Calcium/calmodulin dependent protein kinase II association domain / Helix Hairpins / NTF2-like domain superfamily / EF-hand domain pair / Helix non-globular / EF-hand, calcium binding motif / Special / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-K88 / リン酸塩 / Calmodulin-1 / Calmodulin-3 / Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit delta
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Pike, A.C.W. / Rellos, P. / Salah, E. / Burgess-Brown, N. / Keates, T. / Muniz, J. / Sethi, R. / Roos, A. / Filippakopoulos, P. / von Delft, F. ...Pike, A.C.W. / Rellos, P. / Salah, E. / Burgess-Brown, N. / Keates, T. / Muniz, J. / Sethi, R. / Roos, A. / Filippakopoulos, P. / von Delft, F. / Edwards, A. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Bountra, C. / Knapp, S.
引用ジャーナル: Plos Biol. / 年: 2010
タイトル: Structure of the Camkiidelta/Calmodulin Complex Reveals the Molecular Mechanism of Camkii Kinase Activation.
著者: Rellos, P. / Pike, A.C.W. / Niesen, F.H. / Salah, E. / Lee, W.H. / von Delft, F. / Knapp, S.
履歴
登録2009年3月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年4月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22011年8月10日Group: Database references / Non-polymer description / Refinement description
改定 1.32018年1月24日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: audit_author / citation_author / Item: _audit_author.name / _citation_author.name
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CALCIUM/CALMODULIN-DEPENDENT PROTEIN KINASE TYPE II DELTA CHAIN
D: CALMODULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,04015
ポリマ－53,9462
非ポリマー1,09413
水7,296405
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3500 Å2
ΔGint-31.5 kcal/mol
Surface area28670 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)68.260, 68.850, 121.980
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AD

#1: タンパク質 CALCIUM/CALMODULIN-DEPENDENT PROTEIN KINASE TYPE II DELTA CHAIN / CALCIUM CALMODULIN-DEPENDENT PROTEIN KINASE TYPE II DELTA / CAM-KINASE II DELTA CHAIN / CAM KINASE ...CALCIUM CALMODULIN-DEPENDENT PROTEIN KINASE TYPE II DELTA / CAM-KINASE II DELTA CHAIN / CAM KINASE II SUBUNIT DELTA / CAMK-II SUBUNIT DELTA


分子量: 37006.500 Da / 分子数: 1 / 断片: KINASE DOMAIN, RESIDUES 11-335 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PNIC28-BSA4 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): R3-PRARE2
参照: UniProt: Q13557, Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase
#2: タンパク質 CALMODULIN / カルモジュリン / CAM


分子量: 16939.623 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PNIC28-BSA4 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): R3-PRARE2 / 参照: UniProt: P62158, UniProt: P0DP23*PLUS

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非ポリマー , 5種, 418分子

#3: 化合物 ChemComp-K88 / (3Z)-N,N-DIMETHYL-2-OXO-3-(4,5,6,7-TETRAHYDRO-1H-INDOL-2-YLMETHYLIDENE)-2,3-DIHYDRO-1H-INDOLE-5-SULFONAMIDE / SU-6656


分子量: 371.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H21N3O3S
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル / エチレングリコール


分子量: 62.068 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト / リン酸塩


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#6: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#7: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 405 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

非ポリマーの詳細(2-OXO-3-(4,5,6,7-TETRAHYDRO-1 H-INDOL-2-YLMETHYLENE)-2, 3-DIHYDRO-1H-INDOLE-5-SULFONIC ACID ...(2-OXO-3-(4,5,6,7-TETRAHYDRO-1 H-INDOL-2-YLMETHYLENE)-2, 3-DIHYDRO-1H-INDOLE-5-SULFONIC ACID DIMETHYLAMIDE) (K88): SU6656

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.72 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.5
詳細: 0.1M SODIUM POTASSIUM PHOSPHATE, 20% PEG3350 10% ETHYLENE GLYCOL, pH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.9787
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2008年7月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9787 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→33.13 Å / Num. obs: 45901 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.9 % / Biso Wilson estimate: 20.729 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 10.8
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.8 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0089精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 2VN9, 1MXE

2vn9

1mxe


解像度: 1.9→33.34 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.955 / SU B: 6.064 / SU ML: 0.084 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.115 / ESU R Free: 0.114 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES RESIDUAL ONLY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19929 827 1.8 %RANDOM
Rwork0.16057 ---
obs0.1613 45074 99.57 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 16.066 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.92 Å20 Å20 Å2
2--1.02 Å20 Å2
3---0.9 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→33.34 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3544 0 64 405 4013
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0223702
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022529
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.371.9734991
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9113.0016148
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2075446
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.51824.59183
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.97215657
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.4031525
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0850.2543
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.024078
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02728
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2160.2755
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.170.22422
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1770.21791
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0870.21772
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1560.2330
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.0960.21
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1630.214
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1630.216
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.170.271
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.230.230
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other0.0470.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.30632233
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.1013909
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.70953596
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it7.0781469
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it9.372111395
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.297 50 -
Rwork0.235 3286 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.50990.0989-0.22620.4313-0.15341.74130.00210.01630.0196-0.04110.03830.036-0.0394-0.1191-0.04050.006-0.0012-0.00610.0226-0.00460.075917.2686-14.5916-13.2017
21.2733-0.57230.07132.76360.54651.26720.03050.2130.0167-0.34170.00740.1598-0.2259-0.0702-0.03790.11680.0058-0.0190.09360.04590.079788.1056-20.6549-51.1215
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A-1 - 276
2X-RAY DIFFRACTION2D3 - 147
3X-RAY DIFFRACTION2A294 - 316

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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