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- PDB-1ju5: Ternary complex of an Crk SH2 domain, Crk-derived phophopeptide, ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ju5
タイトルTernary complex of an Crk SH2 domain, Crk-derived phophopeptide, and Abl SH3 domain by NMR spectroscopy
要素
  • (Crk) x 2
  • Abl
キーワードPROTEIN BINDING/TRANSFERASE / Crk / SH2 / Abl / SH3 / adaptor protein / phosphopeptide / PROTEIN BINDING-TRANSFERASE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of leukocyte migration / response to hepatocyte growth factor / cellular response to endothelin / helper T cell diapedesis / response to cholecystokinin / cerebellar neuron development / regulation of T cell migration / response to peptide / regulation of intracellular signal transduction / reelin-mediated signaling pathway ...regulation of leukocyte migration / response to hepatocyte growth factor / cellular response to endothelin / helper T cell diapedesis / response to cholecystokinin / cerebellar neuron development / regulation of T cell migration / response to peptide / regulation of intracellular signal transduction / reelin-mediated signaling pathway / protein phosphorylated amino acid binding / mitochondrial depolarization / positive regulation of interleukin-2 production => GO:0032743 / negative regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / regulation of Rac protein signal transduction / positive regulation of actin filament binding / transitional one stage B cell differentiation / DNA conformation change / negative regulation of phospholipase C activity / regulation of extracellular matrix organization / activation of protein kinase C activity / nicotinate-nucleotide adenylyltransferase activity / positive regulation blood vessel branching / B cell proliferation involved in immune response / regulation of modification of synaptic structure / positive regulation of microtubule binding / microspike assembly / positive regulation of Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / neuroepithelial cell differentiation / cerebellum morphogenesis / collateral sprouting / B-1 B cell homeostasis / actin filament branching / regulation of dendrite development / negative regulation of cell motility / positive regulation of oxidoreductase activity / activated T cell proliferation / negative regulation of wound healing / circulatory system development => GO:0072359 / neuropilin binding / neuropilin signaling pathway / cellular response to insulin-like growth factor stimulus / bubble DNA binding / regulation of Cdc42 protein signal transduction / negative regulation of protein serine/threonine kinase activity / alpha-beta T cell differentiation / regulation of T cell differentiation / negative regulation of ubiquitin-protein transferase activity / regulation of microtubule polymerization / negative regulation of BMP signaling pathway / regulation of actin cytoskeleton reorganization / signaling adaptor activity / signaling receptor complex adaptor activity / positive regulation of interferon-gamma production => GO:0032729 / mitogen-activated protein kinase binding / proline-rich region binding / syntaxin binding / positive regulation of smooth muscle cell migration / activation of GTPase activity / DNA damage induced protein phosphorylation / cellular response to dopamine / negative regulation of cell-cell adhesion / positive regulation of osteoblast proliferation / response to yeast / negative regulation of cellular senescence / regulation of response to DNA damage stimulus / dendrite development / regulation of protein binding / regulation of axon extension / platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / positive regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / regulation of signal transduction / cell leading edge / negative regulation of long-term synaptic potentiation / actin monomer binding / neuromuscular process controlling balance / Bergmann glial cell differentiation / positive regulation of focal adhesion assembly / regulation of endocytosis / positive regulation of actin cytoskeleton reorganization / DNAミスマッチ修復 / regulation of cell adhesion mediated by integrin / regulation of cell adhesion / regulation of hematopoietic stem cell differentiation / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / regulation of cell motility / negative regulation of mitotic cell cycle / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / regulation of GTPase activity / endothelial cell migration / positive regulation of muscle cell differentiation / positive regulation of stress fiber assembly / four-way junction DNA binding / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / signal transduction in response to DNA damage / cellular response to nitric oxide / regulation of actin cytoskeleton organization / activation of MAPKK activity / cellular response to nerve growth factor stimulus / protein tyrosine kinase binding
CRK, C-terminal SH3 domain / Tyrosine-protein kinase ABL, SH2 domain / Tyrosine-protein kinase ABL1/transforming protein Abl / SH3-like domain superfamily / SH2 domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / SH2ドメイン / SH3 domain / F-actin binding ...CRK, C-terminal SH3 domain / Tyrosine-protein kinase ABL, SH2 domain / Tyrosine-protein kinase ABL1/transforming protein Abl / SH3-like domain superfamily / SH2 domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / SH2ドメイン / SH3 domain / F-actin binding / Protein kinase-like domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, active site / SH3 domain / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / SH2ドメイン / Protein kinase domain / CRK, N-terminal SH3 domain / SH2ドメイン / SHC Adaptor Protein / SH3 Domains / SH3 type barrels. / Roll / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
Adapter molecule crk / Adapter molecule crk / Tyrosine-protein kinase ABL1
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法溶液NMR / ARIA 1.0, CNS 1.0
データ登録者Donaldson, L.W. / Pawson, T. / Kay, L.E. / Forman-Kay, J.D.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / : 2002
タイトル: Structure of a regulatory complex involving the Abl SH3 domain, the Crk SH2 domain, and a Crk-derived phosphopeptide
著者: Donaldson, L.W. / Gish, G. / Pawson, T. / Kay, L.E. / Forman-Kay, J.D.
構造検証レポート
簡易版詳細版構造検証レポートについて
履歴
登録2001年8月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02002年11月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Crk
B: Crk
C: Abl


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,3763
ポリマ-20,3763
非ポリマー00
0
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / 40structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Crk / PROTO-ONCOGENE C-CRK / ADAPTER MOLECULE CRK / P38


分子量: 12142.571 Da / 分子数: 1 / 断片: Crk SH2 domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pGEX-2T / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P46108
#2: タンパク質・ペプチド Crk / PROTO-ONCOGENE C-CRK / ADAPTER MOLECULE CRK / P38


分子量: 1468.480 Da / 分子数: 1 / 断片: Crk phosphopeptide / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: pAED4-MMHB / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q64010
#3: タンパク質 Abl / proto-oncogene tyrosine-protein kinase


分子量: 6764.461 Da / 分子数: 1 / 断片: Abl SH3 domain / Mutation: L122K / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET15 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P00519, EC: 2.7.1.112

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
条件-ID実験-ID溶媒-IDタイプ
1113D 13C-separated NOESY
1213D 15N-separated NOESY
1313D 13C F1-FILTERED F3-EDITED NOESY
141J-HNHA
151IPAP-15N HSQC
NMR実験の詳細Text: Intermolecular distance restraints were obtained from reverse half-filtered 2D- and 3D-NOESY spectra (300 ms mixing time) on sample in 99% D2O. Methyl prochiral assignments were made on a 10% ...Text: Intermolecular distance restraints were obtained from reverse half-filtered 2D- and 3D-NOESY spectra (300 ms mixing time) on sample in 99% D2O. Methyl prochiral assignments were made on a 10% 13C-labeled sample according to Neri et al (Biochemistry 28:7510; 1989). HACAN and CBCA(CO)N(CA)HA experiments were used to assign the proline residues in the Crk SH2 domain according to Kanelis et al (JBNMR 16:253; 2000)

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試料調製

詳細内容: 0.6-1.5mM Crk SH2 domain U-15N, 13C; 50mM sodium phosphate pH6.8, 0.02% sodium azide
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料状態イオン強度: 50mM sodium phosphate / pH: 6.8 / : ambient / 温度: 303 K
結晶化
*PLUS
手法: その他 / 詳細: NMR

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)スペクトロメーター-ID
Varian UNITYPLUSVarianUNITYPLUS5001
Varian UNITYPLUSVarianUNITYPLUS6002
Varian UNITYPLUSVarianUNITYPLUS8003

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解析

NMRソフトウェア
名称バージョン開発者分類
NMRPipe1.8Delaglio解析
PIPP4.3.2Garrettデータ解析
CNS1Brunger構造決定
ARIA1Brunger構造決定
ARIA1Brunger精密化
精密化手法: ARIA 1.0, CNS 1.0 / ソフトェア番号: 1
詳細: This structure represents the lowest energy solution based on 2406 SH2 intramolecular restraints, 1628 SH3 intramolecular restraints, 37 SH2-SH3 intermolecular restraints, 64 SH2- ...詳細: This structure represents the lowest energy solution based on 2406 SH2 intramolecular restraints, 1628 SH3 intramolecular restraints, 37 SH2-SH3 intermolecular restraints, 64 SH2-phosphopeptide intermolecular restraints, 50 hydrogen bonds, 54 direct 3J-HNHA couplings and 166 dihedral angle restraints from TALOS Residues 217-220 and 225-229 of the Crk phosphopeptide (Chain B) are disordered. As intermolecular contacts between the SH2 domain (Chain A) and the SH3 domain (Chain C) limited to amino acids 67-75 in DE-loop of the SH2 domain, there is no unique orientation between the SH2 domain and SH3 domain.
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 40 / 登録したコンフォーマーの数: 1

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万見について

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お知らせ

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2020年8月12日: New: 新型コロナ情報

New: 新型コロナ情報

  • 新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: New: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語"EMD-"は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:PDBeのEMDBサイト / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報:Omokage検索

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