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万見
- PDB-1aya: CRYSTAL STRUCTURES OF PEPTIDE COMPLEXES OF THE AMINO-TERMINAL SH2... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1aya
タイトルCRYSTAL STRUCTURES OF PEPTIDE COMPLEXES OF THE AMINO-TERMINAL SH2 DOMAIN OF THE SYP TYROSINE PHOSPHATASE
要素
  • PEPTIDE PDGFR-1009
  • PROTEIN-TYROSINE PHOSPHATASE SYP (N-TERMINAL SH2 DOMAIN)
キーワードHYDROLASE(SH2 DOMAIN)
機能・相同性
機能・相同性情報


metanephric glomerular mesangium development / response to ceramide / Signaling by PDGF / PI-3K cascade:FGFR3 / PI-3K cascade:FGFR4 / Co-inhibition by BTLA / platelet-derived growth factor receptor activity / cell migration involved in coronary angiogenesis / metanephric glomerular mesangial cell proliferation involved in metanephros development / PI-3K cascade:FGFR1 ...metanephric glomerular mesangium development / response to ceramide / Signaling by PDGF / PI-3K cascade:FGFR3 / PI-3K cascade:FGFR4 / Co-inhibition by BTLA / platelet-derived growth factor receptor activity / cell migration involved in coronary angiogenesis / metanephric glomerular mesangial cell proliferation involved in metanephros development / PI-3K cascade:FGFR1 / PI-3K cascade:FGFR2 / FRS-mediated FGFR3 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / MET activates PTPN11 / Regulation of IFNA/IFNB signaling / FRS-mediated FGFR1 signaling / FRS-mediated FGFR2 signaling / Tie2 Signaling / positive regulation of metanephric mesenchymal cell migration by platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / PECAM1 interactions / Interleukin-20 family signaling / smooth muscle cell chemotaxis / Signaling by CSF3 (G-CSF) / cardiac vascular smooth muscle cell differentiation / GAB1 signalosome / PI3K Cascade / MAPK3 (ERK1) activation / MAPK1 (ERK2) activation / Co-inhibition by CTLA4 / Regulation of RUNX1 Expression and Activity / metanephric glomerular capillary formation / Interleukin-6 signaling / Negative regulation of FGFR3 signaling / Negative regulation of FGFR4 signaling / Downstream signal transduction / Negative regulation of FGFR1 signaling / Negative regulation of FGFR2 signaling / GPVI-mediated activation cascade / Spry regulation of FGF signaling / Co-inhibition by PD-1 / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Signaling by SCF-KIT / cell migration involved in vasculogenesis / aorta morphogenesis / positive regulation of cell proliferation by VEGF-activated platelet derived growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of signal transduction / platelet-derived growth factor binding / negative regulation of hormone secretion / RAF/MAP kinase cascade / negative regulation of cortisol secretion / intestinal epithelial cell migration / microvillus organization / negative regulation of growth hormone secretion / PIP3 activates AKT signaling / retina vasculature development in camera-type eye / genitalia development / Platelet sensitization by LDL / ruffle assembly / atrioventricular canal development / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / negative regulation of cell adhesion mediated by integrin / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / smooth muscle tissue development / RET signaling / cardiac myofibril assembly / cerebellar cortex formation / tissue homeostasis / negative regulation of neutrophil activation / positive regulation of hormone secretion / positive regulation of chemotaxis / regulation of protein export from nucleus / positive regulation of ossification / positive regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / hormone metabolic process / negative regulation of chondrocyte differentiation / face morphogenesis / skeletal system morphogenesis / platelet formation / organ growth / triglyceride metabolic process / megakaryocyte development / adrenal gland development / negative regulation of type I interferon production / positive regulation of DNA biosynthetic process / peptide hormone receptor binding / positive regulation of smooth muscle cell migration / blood vessel development / positive regulation of calcium ion import / regulation of cell adhesion mediated by integrin / inner ear development / neurotrophin TRK receptor signaling pathway / Bergmann glial cell differentiation / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / regulation of MAPK cascade / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / phosphoprotein phosphatase activity / ephrin receptor signaling pathway / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / embryonic organ development / regulation of protein-containing complex assembly
類似検索 - 分子機能
Platelet-derived growth factor receptor beta / Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-6, -11 / Tyrosine-protein kinase, receptor class III, conserved site / Receptor tyrosine kinase class III signature. / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin domain / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain ...Platelet-derived growth factor receptor beta / Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-6, -11 / Tyrosine-protein kinase, receptor class III, conserved site / Receptor tyrosine kinase class III signature. / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin domain / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / : / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Platelet-derived growth factor receptor beta / Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 11
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Lee, C.-H. / Kuriyan, J.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 1994
タイトル: Crystal structures of peptide complexes of the amino-terminal SH2 domain of the Syp tyrosine phosphatase.
著者: Lee, C.H. / Kominos, D. / Jacques, S. / Margolis, B. / Schlessinger, J. / Shoelson, S.E. / Kuriyan, J.
#1: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1993
タイトル: Binding of a High Affinity Phosphotyrosyl Peptide to the Src Sh2 Domain: Crystal Structures of the Complexed and Peptide-Free Forms
著者: Waksman, G. / Shoelson, S.E. / Pant, N. / Cowburn, D. / Kuriyan, J.
#2: ジャーナル: Curr.Opin.Struct.Biol. / 年: 1993
タイトル: Structures of Sh2 and SH3 Domains
著者: Kuriyan, J. / Cowburn, D.
#3: ジャーナル: Nature / 年: 1992
タイトル: Crystal Structure of the Phosphotyrosine Recognition Domain Sh2 of V-Src Complexed with Tyrosine-Phosphorylated Peptides
著者: Waksman, G. / Kominos, D. / Robertson, S.R. / Pant, N. / Baltimore, D. / Birge, R.B. / Cowburn, D. / Hanafusa, H. / Mayer, B.J. / Overduin, M. / Resh, M.D. / Rios, C.B. / Silverman, L. / Kuriyan, J.
履歴
登録1994年5月15日処理サイト: BNL
改定 1.01994年8月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年6月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_conn / struct_sheet
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_sheet.number_strands
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN-TYROSINE PHOSPHATASE SYP (N-TERMINAL SH2 DOMAIN)
P: PEPTIDE PDGFR-1009
B: PROTEIN-TYROSINE PHOSPHATASE SYP (N-TERMINAL SH2 DOMAIN)
Q: PEPTIDE PDGFR-1009


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,6594
ポリマ－25,6594
非ポリマー00
水2,540141
1
A: PROTEIN-TYROSINE PHOSPHATASE SYP (N-TERMINAL SH2 DOMAIN)
P: PEPTIDE PDGFR-1009


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,8292
ポリマ－12,8292
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1380 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area5950 Å2
手法PISA
2
B: PROTEIN-TYROSINE PHOSPHATASE SYP (N-TERMINAL SH2 DOMAIN)
Q: PEPTIDE PDGFR-1009


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,8292
ポリマ－12,8292
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1230 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area5590 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)33.800, 52.700, 56.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.10, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 PROTEIN-TYROSINE PHOSPHATASE SYP (N-TERMINAL SH2 DOMAIN)


分子量: 11528.979 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: P35235, protein-tyrosine-phosphatase
#2: タンパク質・ペプチド PEPTIDE PDGFR-1009


分子量: 1300.307 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: P05622
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 141 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.35 %
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 6 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
315 %PEG40001reservoir
4100 mMMES1reservoir
1protein1reservoir
2peptide1reservoir
5protein1reservoir
61
71

-
データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 2.05 Å / 最低解像度: 30 Å / Num. all: 26661 / Num. obs: 11145 / % possible obs: 90.2 % / Rmerge(I) obs: 0.084

-
解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2.05→6 Å / σ(F): 2 /
Rfactor反射数
Rwork0.18 -
obs0.18 10547
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1731 0 0 141 1872
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg3
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.18
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: x_angle_d / Dev ideal: 3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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