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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 7jij | ||||||
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| Title | ATP-bound AMP-activated protein kinase | ||||||
Components |
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Keywords | SIGNALING PROTEIN / AMPK / activation / ATP-binding | ||||||
| Function / homology | Function and homology informationnegative regulation of glucosylceramide biosynthetic process / [hydroxymethylglutaryl-CoA reductase (NADPH)] kinase / [hydroxymethylglutaryl-CoA reductase (NADPH)] kinase activity / regulation of stress granule assembly / positive regulation of mitochondrial transcription / AMPK inhibits chREBP transcriptional activation activity / histone H2BS36 kinase activity / cold acclimation / cAMP-dependent protein kinase regulator activity / AMP-activated protein kinase activity ...negative regulation of glucosylceramide biosynthetic process / [hydroxymethylglutaryl-CoA reductase (NADPH)] kinase / [hydroxymethylglutaryl-CoA reductase (NADPH)] kinase activity / regulation of stress granule assembly / positive regulation of mitochondrial transcription / AMPK inhibits chREBP transcriptional activation activity / histone H2BS36 kinase activity / cold acclimation / cAMP-dependent protein kinase regulator activity / AMP-activated protein kinase activity / lipid droplet disassembly / Lipophagy / regulation of carbon utilization / positive regulation of skeletal muscle tissue development / CAMKK-AMPK signaling cascade / import into nucleus / regulation of vesicle-mediated transport / nucleotide-activated protein kinase complex / negative regulation of hepatocyte apoptotic process / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / positive regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / Carnitine shuttle / tau-protein kinase / protein kinase regulator activity / negative regulation of TOR signaling / Activation of PPARGC1A (PGC-1alpha) by phosphorylation / response to caffeine / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / regulation of glycolytic process / cAMP-dependent protein kinase activity / protein localization to lipid droplet / tau-protein kinase activity / negative regulation of tubulin deacetylation / AMP binding / Macroautophagy / cellular response to stress / cholesterol biosynthetic process / lipid biosynthetic process / fatty acid oxidation / motor behavior / positive regulation of protein kinase activity / cellular response to ethanol / carbohydrate transmembrane transporter activity / fatty acid homeostasis / negative regulation of lipid catabolic process / cellular response to nutrient levels / response to UV / cellular response to glucose starvation / energy homeostasis / Activation of AMPK downstream of NMDARs / positive regulation of protein localization / negative regulation of TORC1 signaling / positive regulation of adipose tissue development / positive regulation of autophagy / positive regulation of gluconeogenesis / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / cellular response to calcium ion / regulation of microtubule cytoskeleton organization / positive regulation of glycolytic process / response to gamma radiation / response to activity / TP53 Regulates Metabolic Genes / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / cellular response to glucose stimulus / positive regulation of cholesterol biosynthetic process / neuron cellular homeostasis / ADP binding / regulation of circadian rhythm / positive regulation of T cell activation / autophagy / response to estrogen / tau protein binding / cellular response to xenobiotic stimulus / Wnt signaling pathway / cellular response to hydrogen peroxide / glucose metabolic process / fatty acid biosynthetic process / rhythmic process / glucose homeostasis / cellular response to prostaglandin E stimulus / positive regulation of cold-induced thermogenesis / cellular response to oxidative stress / spermatogenesis / cellular response to hypoxia / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / response to hypoxia / periplasmic space / protein phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / regulation of cell cycle / nuclear speck / cilium / ciliary basal body / apical plasma membrane / axon / negative regulation of gene expression / protein serine kinase activity / neuronal cell body / protein serine/threonine kinase activity Similarity search - Function | ||||||
| Biological species | ![]() Homo sapiens (human) | ||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 5.5 Å | ||||||
Authors | Yan, Y. / Zhou, X.E. / Powell, K. / Xu, T. / Brunzelle, J.S. / Xu, H.X. / Melcher, K. | ||||||
| Funding support | United States, 1items
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Citation | Journal: Science / Year: 2021Title: Structure of an AMPK complex in an inactive, ATP-bound state. Authors: Yan Yan / Somnath Mukherjee / Kaleeckal G Harikumar / Timothy S Strutzenberg / X Edward Zhou / Kelly Suino-Powell / Ting-Hai Xu / Ryan D Sheldon / Jared Lamp / Joseph S Brunzelle / Katarzyna ...Authors: Yan Yan / Somnath Mukherjee / Kaleeckal G Harikumar / Timothy S Strutzenberg / X Edward Zhou / Kelly Suino-Powell / Ting-Hai Xu / Ryan D Sheldon / Jared Lamp / Joseph S Brunzelle / Katarzyna Radziwon / Abigail Ellis / Scott J Novick / Irving E Vega / Russell G Jones / Laurence J Miller / H Eric Xu / Patrick R Griffin / Anthony A Kossiakoff / Karsten Melcher / ![]() Abstract: Adenosine monophosphate (AMP)-activated protein kinase (AMPK) regulates metabolism in response to the cellular energy states. Under energy stress, AMP stabilizes the active AMPK conformation, in ...Adenosine monophosphate (AMP)-activated protein kinase (AMPK) regulates metabolism in response to the cellular energy states. Under energy stress, AMP stabilizes the active AMPK conformation, in which the kinase activation loop (AL) is protected from protein phosphatases, thus keeping the AL in its active, phosphorylated state. At low AMP:ATP (adenosine triphosphate) ratios, ATP inhibits AMPK by increasing AL dynamics and accessibility. We developed conformation-specific antibodies to trap ATP-bound AMPK in a fully inactive, dynamic state and determined its structure at 3.5-angstrom resolution using cryo-electron microscopy. A 180° rotation and 100-angstrom displacement of the kinase domain fully exposes the AL. On the basis of the structure and supporting biophysical data, we propose a multistep mechanism explaining how adenine nucleotides and pharmacological agonists modulate AMPK activity by altering AL phosphorylation and accessibility. | ||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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| PDBx/mmCIF format | 7jij.cif.gz | 507.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb7jij.ent.gz | 415.3 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 7jij.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 7jij_validation.pdf.gz | 1.5 MB | Display | wwPDB validaton report |
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| Full document | 7jij_full_validation.pdf.gz | 1.5 MB | Display | |
| Data in XML | 7jij_validation.xml.gz | 25.1 KB | Display | |
| Data in CIF | 7jij_validation.cif.gz | 37.4 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ji/7jij ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ji/7jij | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 7jhgC ![]() 7jhhC ![]() 7m74C ![]() 4rerS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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| Similar structure data |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 1 |
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| Unit cell |
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Components
-Protein , 2 types, 2 molecules MA
| #1: Protein | Mass: 40827.125 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() |
|---|---|
| #2: Protein | Mass: 56084.375 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: PRKAA1, AMPK1 / Production host: ![]() References: UniProt: Q13131, non-specific serine/threonine protein kinase, EC: 2.7.11.27, [hydroxymethylglutaryl-CoA reductase (NADPH)] kinase, tau-protein kinase |
-5'-AMP-activated protein kinase subunit ... , 2 types, 2 molecules BG
| #3: Protein | Mass: 22384.650 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: PRKAB2 / Production host: ![]() |
|---|---|
| #4: Protein | Mass: 34893.453 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: PRKAG1 / Production host: ![]() |
-Sugars , 1 types, 1 molecules
| #5: Polysaccharide | alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose |
|---|
-Non-polymers , 3 types, 3 molecules 




| #6: Chemical | ChemComp-ATP / |
|---|---|
| #7: Chemical | ChemComp-AMP / |
| #8: Chemical | ChemComp-ADP / |
-Details
| Has ligand of interest | Y |
|---|---|
| Has protein modification | Y |
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
-
Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 5 Å3/Da / Density % sol: 75.39 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion Details: 0.2 M tri-lithium citrate,10% w/v PEG3350, pH7.5,0.01 M barium chloride |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 21-ID-D / Wavelength: 1.07823 Å |
| Detector | Type: DECTRIS EIGER2 X 9M / Detector: PIXEL / Date: Jul 5, 2017 |
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
| Radiation wavelength | Wavelength: 1.07823 Å / Relative weight: 1 |
| Reflection | Resolution: 5.5→49 Å / Num. obs: 10563 / % possible obs: 99.5 % / Redundancy: 9.7 % / CC1/2: 0.979 / Rmerge(I) obs: 0.298 / Net I/σ(I): 4.7 |
| Reflection shell | Resolution: 5.5→6.15 Å / Rmerge(I) obs: 3.1 / Num. unique obs: 2894 / CC1/2: 0.323 |
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Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENTStarting model: 4RER Resolution: 5.5→24.901 Å / SU ML: 1.02 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / Phase error: 43.94 / Stereochemistry target values: ML
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Displacement parameters | Biso max: 971.36 Å2 / Biso mean: 429.4287 Å2 / Biso min: 166.08 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: final / Resolution: 5.5→24.901 Å
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| LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 4
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
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Homo sapiens (human)
X-RAY DIFFRACTION
United States, 1items
Citation















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