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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6qfb | ||||||
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タイトル | Structure of the human ATP citrate lyase holoenzyme in complex with citrate, coenzyme A and Mg.ADP | ||||||
![]() | ATP-citrate synthase | ||||||
![]() | LYASE / ATP citrate lyase / central metabolism / acetyl-Coa / citrate shuttle / rTCA cycle / citryl-CoA / lipogenesis | ||||||
機能・相同性 | ![]() ATP citrate synthase activity / ATP citrate synthase / Fatty acyl-CoA biosynthesis / citrate metabolic process / ChREBP activates metabolic gene expression / acetyl-CoA biosynthetic process / oxaloacetate metabolic process / coenzyme A metabolic process / lipid biosynthetic process / cholesterol biosynthetic process ...ATP citrate synthase activity / ATP citrate synthase / Fatty acyl-CoA biosynthesis / citrate metabolic process / ChREBP activates metabolic gene expression / acetyl-CoA biosynthetic process / oxaloacetate metabolic process / coenzyme A metabolic process / lipid biosynthetic process / cholesterol biosynthetic process / fatty acid biosynthetic process / azurophil granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / Neutrophil degranulation / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / membrane / metal ion binding / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Verstraete, K. / Verschueren, K. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structure of ATP citrate lyase and the origin of citrate synthase in the Krebs cycle. 著者: Verschueren, K.H.G. / Blanchet, C. / Felix, J. / Dansercoer, A. / De Vos, D. / Bloch, Y. / Van Beeumen, J. / Svergun, D. / Gutsche, I. / Savvides, S.N. / Verstraete, K. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 1.6 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 1.3 MB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 6hxhC ![]() 6hxiSC ![]() 6hxjC ![]() 6hxkC ![]() 6hxlC ![]() 6hxmC ![]() 6hxnC ![]() 6hxoC ![]() 6hxpC ![]() 6hxqC ![]() 6qclC ![]() 3pffS C: 同じ文献を引用 ( S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ | |
その他のデータベース |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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単位格子 |
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要素
-タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD
#1: タンパク質 | 分子量: 115880.508 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() |
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-非ポリマー , 5種, 17分子 ![](data/chem/img/2HP.gif)
![](data/chem/img/COA.gif)
![](data/chem/img/ADP.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/FLC.gif)
![](data/chem/img/COA.gif)
![](data/chem/img/ADP.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/FLC.gif)
#2: 化合物 | #3: 化合物 | ChemComp-COA / #4: 化合物 | ChemComp-ADP / #5: 化合物 | ChemComp-MG / #6: 化合物 | ChemComp-FLC / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.91 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.15 詳細: 17 % PEG 3350 0.2 M Na2HPO4 pH 8.15 Protein sample buffer |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年12月20日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9763 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 3.25→49.03 Å / Num. obs: 99647 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 106.89 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rrim(I) all: 0.124 / Net I/σ(I): 11.11 |
反射 シェル | 解像度: 3.25→3.45 Å / 冗長度: 4.51 % / Mean I/σ(I) obs: 0.91 / Num. unique obs: 15851 / CC1/2: 0.341 / Rrim(I) all: 1.99 / % possible all: 98.2 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: 3pff, 6hxi 解像度: 3.25→47.83 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.942 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.339
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原子変位パラメータ | Biso mean: 137.06 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.36 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: 1 / 解像度: 3.25→47.83 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 3.25→3.27 Å / Total num. of bins used: 50
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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