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- PDB-3pff: Truncated human atp-citrate lyase with ADP and tartrate bound -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3pff
タイトルTruncated human atp-citrate lyase with ADP and tartrate bound
要素ATP-citrate synthase
キーワードTRANSFERASE / PHOSPHOHISTIDINE / ORGANIC ACID / ATP-GRASP / LYASE
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP citrate synthase / ATP citrate synthase activity / citrate metabolic process / Fatty acyl-CoA biosynthesis / acetyl-CoA biosynthetic process / ChREBP activates metabolic gene expression / oxaloacetate metabolic process / coenzyme A metabolic process / lipid biosynthetic process / cholesterol biosynthetic process ...ATP citrate synthase / ATP citrate synthase activity / citrate metabolic process / Fatty acyl-CoA biosynthesis / acetyl-CoA biosynthetic process / ChREBP activates metabolic gene expression / oxaloacetate metabolic process / coenzyme A metabolic process / lipid biosynthetic process / cholesterol biosynthetic process / fatty acid biosynthetic process / azurophil granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / ciliary basal body / Neutrophil degranulation / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / metal ion binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
ATP-citrate synthase / ATP-citrate synthase, citrate-binding domain / ATP citrate lyase citrate-binding / Succinyl-CoA synthetase domains / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase, active site / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase, conserved site / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family active site. / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family signature 1. / Succinyl-CoA synthetase, beta subunit, conserved site / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family signature 3. ...ATP-citrate synthase / ATP-citrate synthase, citrate-binding domain / ATP citrate lyase citrate-binding / Succinyl-CoA synthetase domains / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase, active site / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase, conserved site / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family active site. / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family signature 1. / Succinyl-CoA synthetase, beta subunit, conserved site / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family signature 3. / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase / CoA-ligase / CoA binding domain / Succinyl-CoA synthetase-like / CoA binding domain / CoA-binding / Citrate synthase / Citrate synthase-like, small alpha subdomain / Citrate synthase superfamily / Citrate synthase, C-terminal domain / ATP-grasp fold, A domain / ATP-grasp fold, B domain / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / Dna Ligase; domain 1 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / L(+)-TARTARIC ACID / ATP-citrate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Fraser, M.E. / Sun, T.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2011
タイトル: ADP-Mg2+ bound to the ATP-grasp domain of ATP-citrate lyase.
著者: Sun, T. / Hayakawa, K. / Fraser, M.E.
履歴
登録2010年10月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年10月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年4月11日Group: Database references
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP-citrate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,4385
ポリマ－90,8121
非ポリマー6264
水7,008389
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: ATP-citrate synthase
ヘテロ分子

A: ATP-citrate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)182,87510
ポリマ－181,6242
非ポリマー1,2528
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
Buried area4430 Å2
ΔGint-63 kcal/mol
Surface area58450 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)167.540, 61.700, 107.980
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 125.47, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1164-

HOH

21A-1216-

HOH

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要素

#1: タンパク質 ATP-citrate synthase / ATP-citrate (pro-S-)-lyase / Citrate cleavage enzyme


分子量: 90811.812 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 1-817 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACLY / プラスミド: PET42B+ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P53396, ATP citrate synthase
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-TLA / L(+)-TARTARIC ACID / L-酒石酸


分子量: 150.087 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O6
#4: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 389 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.85 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 12.5% polyethylene glycol 3350, 125 mM sodium tartrate, 100 mM Tris-HCl, pH 7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年9月2日
放射モノクロメーター: double crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→43.97 Å / Num. all: 39343 / Num. obs: 39343 / % possible obs: 97.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 34 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Rsym value: 0.097 / Net I/σ(I): 11.7
反射 シェル解像度: 2.3→2.42 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.441 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Num. unique all: 5349 / % possible all: 92.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MxDCデータ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.6.4_486)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB ENTRIES: 3MWD, 3MWE

3mwd

3mwe


解像度: 2.3→43.97 Å / SU ML: 0.33 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 位相誤差: 22.86 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2275 2256 5.96 %Matching 3MWD/3MWE
Rwork0.1677 ---
all0.1713 37841 --
obs0.1713 37841 94.11 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 40.878 Å2 / ksol: 0.368 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--10.7838 Å20 Å22.0685 Å2
2--2.7386 Å20 Å2
3---8.0452 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→43.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5688 0 39 389 6116
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0075855
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0637935
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.1382150
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.068890
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041012
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3-2.350.2554850.2121798X-RAY DIFFRACTION75
2.35-2.40470.31191070.22082107X-RAY DIFFRACTION90
2.4047-2.46480.28911060.21382109X-RAY DIFFRACTION89
2.4648-2.53150.28221320.20442142X-RAY DIFFRACTION91
2.5315-2.6060.2841450.19952117X-RAY DIFFRACTION91
2.606-2.69010.2671470.1912174X-RAY DIFFRACTION93
2.6901-2.78620.2471590.18262230X-RAY DIFFRACTION95
2.7862-2.89770.26781350.18272236X-RAY DIFFRACTION95
2.8977-3.02960.23161550.16862263X-RAY DIFFRACTION97
3.0296-3.18930.23411550.16322281X-RAY DIFFRACTION97
3.1893-3.3890.22061480.16222314X-RAY DIFFRACTION98
3.389-3.65060.20031550.15472308X-RAY DIFFRACTION98
3.6506-4.01770.20151520.14652348X-RAY DIFFRACTION99
4.0177-4.59850.1831560.13792346X-RAY DIFFRACTION99
4.5985-5.79160.21191560.1512364X-RAY DIFFRACTION99
5.7916-43.97850.22841630.17482448X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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