+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4v98 | |||||||||
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Title | The 8S snRNP Assembly Intermediate | |||||||||
Components |
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Keywords | SPLICING / Complex / Assembly Machinery | |||||||||
Function / homology | Function and homology information SmD-containing SMN-Sm protein complex / oocyte morphogenesis / cytoplasmic U snRNP body / cytoplasmic U snRNP body assembly / flight behavior / larval development / lumen formation, open tracheal system / larval locomotory behavior / SMN-Gemin2 complex / basal protein localization ...SmD-containing SMN-Sm protein complex / oocyte morphogenesis / cytoplasmic U snRNP body / cytoplasmic U snRNP body assembly / flight behavior / larval development / lumen formation, open tracheal system / larval locomotory behavior / SMN-Gemin2 complex / basal protein localization / terminal button organization / Gemini of coiled bodies / positive regulation of synaptic assembly at neuromuscular junction / SMN complex / positive regulation of synaptic transmission, cholinergic / neuromuscular synaptic transmission / U7 snRNP / AMPA glutamate receptor clustering / SLBP independent Processing of Histone Pre-mRNAs / SLBP Dependent Processing of Replication-Dependent Histone Pre-mRNAs / stem cell division / U12-type spliceosomal complex / methylosome / P-body assembly / 7-methylguanosine cap hypermethylation / pICln-Sm protein complex / spliceosomal tri-snRNP complex / small nuclear ribonucleoprotein complex / P granule / SMN-Sm protein complex / mRNA cis splicing, via spliceosome / U2-type spliceosomal complex / telomerase holoenzyme complex / U2-type precatalytic spliceosome / U2-type prespliceosome assembly / commitment complex / U2-type catalytic step 2 spliceosome / cell volume homeostasis / U4 snRNP / I band / U2 snRNP / RNA Polymerase II Transcription Termination / embryo development ending in birth or egg hatching / U1 snRNP / chloride transport / U2-type prespliceosome / precatalytic spliceosome / neuromuscular junction development / spliceosomal complex assembly / mRNA Splicing - Minor Pathway / alpha-actinin binding / protein-RNA complex assembly / skeletal muscle thin filament assembly / chromosome organization / U5 snRNP / Cajal body / spliceosomal snRNP assembly / U4/U6 x U5 tri-snRNP complex / catalytic step 2 spliceosome / excitatory postsynaptic potential / mRNA Splicing - Major Pathway / adult locomotory behavior / RNA splicing / central nervous system development / stem cell proliferation / stem cell differentiation / spliceosomal complex / neuromuscular junction / mRNA splicing, via spliceosome / Z disc / snRNP Assembly / SARS-CoV-2 modulates host translation machinery / postsynapse / cytoskeleton / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Homo sapiens (human) Drosophila melanogaster (fruit fly) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.1 Å | |||||||||
Authors | Grimm, C. / Pelz, J.P. / Schindelin, H. / Diederichs, K. / Kuper, J. / Kisker, C. | |||||||||
Citation | Journal: Mol Cell / Year: 2013 Title: Structural basis of assembly chaperone- mediated snRNP formation. Authors: Clemens Grimm / Ashwin Chari / Jann-Patrick Pelz / Jochen Kuper / Caroline Kisker / Kay Diederichs / Holger Stark / Hermann Schindelin / Utz Fischer / Abstract: Small nuclear ribonucleoproteins (snRNPs) represent key constituents of major and minor spliceosomes. snRNPs contain a common core, composed of seven Sm proteins bound to snRNA, which forms in a step- ...Small nuclear ribonucleoproteins (snRNPs) represent key constituents of major and minor spliceosomes. snRNPs contain a common core, composed of seven Sm proteins bound to snRNA, which forms in a step-wise and factor-mediated reaction. The assembly chaperone pICln initially mediates the formation of an otherwise unstable pentameric Sm protein unit. This so-called 6S complex docks subsequently onto the SMN complex, which removes pICln and enables the transfer of pre-assembled Sm proteins onto snRNA. X-ray crystallography and electron microscopy was used to investigate the structural basis of snRNP assembly. The 6S complex structure identifies pICln as an Sm protein mimic, which enables the topological organization of the Sm pentamer in a closed ring. A second structure of 6S bound to the SMN complex components SMN and Gemin2 uncovers a plausible mechanism of pICln elimination and Sm protein activation for snRNA binding. Our studies reveal how assembly factors facilitate formation of RNA-protein complexes in vivo. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4v98.cif.gz | 3.1 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4v98.ent.gz | Display | PDB format | |
PDBx/mmJSON format | 4v98.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/v9/4v98 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/v9/4v98 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 2102C 4f7uC 3s6n S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
-Components
-Small nuclear ribonucleoprotein ... , 5 types, 100 molecules AIAAAQAYAgAoAwBABIBQBYBgBoBwCACICQCYCgCoAJABARAZAhApAxBBBJBR...
#1: Protein | Mass: 13310.653 Da / Num. of mol.: 20 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: SNRPD1 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: P62314 #2: Protein | Mass: 13551.928 Da / Num. of mol.: 20 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: SNRPD2 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: P62316 #3: Protein | Mass: 10817.601 Da / Num. of mol.: 20 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: SNRPE / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: P62304 #4: Protein | Mass: 9734.171 Da / Num. of mol.: 20 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: SNRPF, PBSCF / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: P62306 #8: Protein | Mass: 8508.084 Da / Num. of mol.: 20 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: SNRPG, PBSCG / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: P62308 |
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-Protein , 3 types, 60 molecules AMAEAUAcAkAsA1BEBMBUBcBkBsB1CECMCUCcCkCsANAFAVAdAlAtA2BFBNBV...
#5: Protein | Mass: 13362.475 Da / Num. of mol.: 20 / Fragment: UNP residues 1-122 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Drosophila melanogaster (fruit fly) / Gene: Smn, CG16725, Dmel_CG16725 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: Q9VV74 #6: Protein | Mass: 28910.855 Da / Num. of mol.: 20 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Drosophila melanogaster (fruit fly) / Gene: Gem2, CG10419, Dmel_CG10419 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: Q9VVX0 #7: Protein | Mass: 20599.416 Da / Num. of mol.: 20 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Drosophila melanogaster (fruit fly) / Gene: Dmel_CG4924, icln, icln-RA / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: Q9U3W1, UniProt: A1ZAW5*PLUS |
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-Non-polymers , 1 types, 10 molecules
#9: Chemical | ChemComp-SO4 / |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.59 Å3/Da / Density % sol: 52.58 % |
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Crystal grow | Temperature: 289 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.5 Details: 24% PEG 4000, 10% Ethanol, 150mM NaCl, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: ID14-4 / Wavelength: 0.9762 Å | ||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Jul 5, 2011 | ||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: XXX / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9762 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 3.1→59.5 Å / Num. obs: 281563 / % possible obs: 98.9 % / Redundancy: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 70.79 Å2 / Rsym value: 0.044 / Net I/σ(I): 14.3 | ||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 3S6N 3s6n Resolution: 3.1→59.47 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9214 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9069 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 Details: THE XTRIAGE PROGRAM STRONGLY INDICATES A TRANSLATIONAL PSEUDO SYMMETRY
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Displacement parameters | Biso mean: 110.38 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 1.306 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.1→59.47 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 3.1→3.18 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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