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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4v98 | |||||||||
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Title | The 8S snRNP Assembly Intermediate | |||||||||
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![]() | SPLICING / Complex / Assembly Machinery | |||||||||
Function / homology | ![]() SmD-containing SMN-Sm protein complex / oocyte morphogenesis / cytoplasmic U snRNP body / cytoplasmic U snRNP body assembly / flight behavior / larval development / lumen formation, open tracheal system / larval locomotory behavior / SMN-Gemin2 complex / basal protein localization ...SmD-containing SMN-Sm protein complex / oocyte morphogenesis / cytoplasmic U snRNP body / cytoplasmic U snRNP body assembly / flight behavior / larval development / lumen formation, open tracheal system / larval locomotory behavior / SMN-Gemin2 complex / basal protein localization / terminal button organization / Gemini of coiled bodies / positive regulation of synaptic assembly at neuromuscular junction / SMN complex / positive regulation of synaptic transmission, cholinergic / neuromuscular synaptic transmission / U7 snRNP / SLBP independent Processing of Histone Pre-mRNAs / SLBP Dependent Processing of Replication-Dependent Histone Pre-mRNAs / stem cell division / U12-type spliceosomal complex / methylosome / P-body assembly / AMPA glutamate receptor clustering / 7-methylguanosine cap hypermethylation / pICln-Sm protein complex / small nuclear ribonucleoprotein complex / SMN-Sm protein complex / spliceosomal tri-snRNP complex / P granule / cell volume homeostasis / telomerase holoenzyme complex / U2-type spliceosomal complex / mRNA cis splicing, via spliceosome / U2-type precatalytic spliceosome / commitment complex / I band / U2-type prespliceosome assembly / U2-type catalytic step 2 spliceosome / U4 snRNP / U2 snRNP / embryo development ending in birth or egg hatching / chloride transport / RNA Polymerase II Transcription Termination / U1 snRNP / U2-type prespliceosome / neuromuscular junction development / precatalytic spliceosome / spliceosomal complex assembly / mRNA Splicing - Minor Pathway / alpha-actinin binding / skeletal muscle thin filament assembly / chromosome organization / protein-RNA complex assembly / U5 snRNP / spliceosomal snRNP assembly / Cajal body / U4/U6 x U5 tri-snRNP complex / excitatory postsynaptic potential / catalytic step 2 spliceosome / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / adult locomotory behavior / stem cell proliferation / central nervous system development / stem cell differentiation / spliceosomal complex / neuromuscular junction / Z disc / mRNA splicing, via spliceosome / snRNP Assembly / SARS-CoV-2 modulates host translation machinery / postsynapse / cytoskeleton / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Grimm, C. / Pelz, J.P. / Schindelin, H. / Diederichs, K. / Kuper, J. / Kisker, C. | |||||||||
![]() | ![]() Title: Structural basis of assembly chaperone- mediated snRNP formation. Authors: Clemens Grimm / Ashwin Chari / Jann-Patrick Pelz / Jochen Kuper / Caroline Kisker / Kay Diederichs / Holger Stark / Hermann Schindelin / Utz Fischer / ![]() Abstract: Small nuclear ribonucleoproteins (snRNPs) represent key constituents of major and minor spliceosomes. snRNPs contain a common core, composed of seven Sm proteins bound to snRNA, which forms in a step- ...Small nuclear ribonucleoproteins (snRNPs) represent key constituents of major and minor spliceosomes. snRNPs contain a common core, composed of seven Sm proteins bound to snRNA, which forms in a step-wise and factor-mediated reaction. The assembly chaperone pICln initially mediates the formation of an otherwise unstable pentameric Sm protein unit. This so-called 6S complex docks subsequently onto the SMN complex, which removes pICln and enables the transfer of pre-assembled Sm proteins onto snRNA. X-ray crystallography and electron microscopy was used to investigate the structural basis of snRNP assembly. The 6S complex structure identifies pICln as an Sm protein mimic, which enables the topological organization of the Sm pentamer in a closed ring. A second structure of 6S bound to the SMN complex components SMN and Gemin2 uncovers a plausible mechanism of pICln elimination and Sm protein activation for snRNA binding. Our studies reveal how assembly factors facilitate formation of RNA-protein complexes in vivo. | |||||||||
History |
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Structure visualization
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 2102C ![]() 4f7uC ![]() 3s6n S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
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Components
-Small nuclear ribonucleoprotein ... , 5 types, 100 molecules AIAAAQAYAgAoAwBABIBQBYBgBoBwCACICQCYCgCoAJABARAZAhApAxBBBJBR...
#1: Protein | Mass: 13310.653 Da / Num. of mol.: 20 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Protein | Mass: 13551.928 Da / Num. of mol.: 20 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #3: Protein | Mass: 10817.601 Da / Num. of mol.: 20 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #4: Protein | Mass: 9734.171 Da / Num. of mol.: 20 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #8: Protein | Mass: 8508.084 Da / Num. of mol.: 20 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
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-Protein , 3 types, 60 molecules AMAEAUAcAkAsA1BEBMBUBcBkBsB1CECMCUCcCkCsANAFAVAdAlAtA2BFBNBV...
#5: Protein | Mass: 13362.475 Da / Num. of mol.: 20 / Fragment: UNP residues 1-122 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #6: Protein | Mass: 28910.855 Da / Num. of mol.: 20 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #7: Protein | Mass: 20599.416 Da / Num. of mol.: 20 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() |
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-Non-polymers , 1 types, 10 molecules ![](data/chem/img/SO4.gif)
#9: Chemical | ChemComp-SO4 / |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.59 Å3/Da / Density % sol: 52.58 % |
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Crystal grow | Temperature: 289 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.5 Details: 24% PEG 4000, 10% Ethanol, 150mM NaCl, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Jul 5, 2011 | ||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: XXX / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9762 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 3.1→59.5 Å / Num. obs: 281563 / % possible obs: 98.9 % / Redundancy: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 70.79 Å2 / Rsym value: 0.044 / Net I/σ(I): 14.3 | ||||||||||||||||||
Reflection shell |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: PDB ENTRY 3S6N ![]() 3s6n Resolution: 3.1→59.47 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9214 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9069 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 Details: THE XTRIAGE PROGRAM STRONGLY INDICATES A TRANSLATIONAL PSEUDO SYMMETRY
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Displacement parameters | Biso mean: 110.38 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 1.306 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.1→59.47 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 3.1→3.18 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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