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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 4v98 | |||||||||
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| Title | The 8S snRNP Assembly Intermediate | |||||||||
Components |
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Keywords | SPLICING / Complex / Assembly Machinery | |||||||||
| Function / homology | Function and homology informationSmD-containing SMN-Sm protein complex / oocyte morphogenesis / cytoplasmic U snRNP body assembly / flight behavior / larval development / lumen formation, open tracheal system / cytoplasmic U snRNP body / SMN-Gemin2 complex / basal protein localization / larval locomotory behavior ...SmD-containing SMN-Sm protein complex / oocyte morphogenesis / cytoplasmic U snRNP body assembly / flight behavior / larval development / lumen formation, open tracheal system / cytoplasmic U snRNP body / SMN-Gemin2 complex / basal protein localization / larval locomotory behavior / positive regulation of synaptic assembly at neuromuscular junction / Gemini of Cajal bodies / SMN complex / terminal button organization / positive regulation of synaptic transmission, cholinergic / U7 snRNP / SLBP independent Processing of Histone Pre-mRNAs / SLBP Dependent Processing of Replication-Dependent Histone Pre-mRNAs / neuromuscular synaptic transmission / AMPA glutamate receptor clustering / U12-type spliceosomal complex / 7-methylguanosine cap hypermethylation / embryo development ending in birth or egg hatching / U1 snRNP binding / methylosome / pICln-Sm protein complex / small nuclear ribonucleoprotein complex / SMN-Sm protein complex / spliceosomal tri-snRNP complex / P granule / telomerase holoenzyme complex / U2-type precatalytic spliceosome / commitment complex / mRNA cis splicing, via spliceosome / U2-type spliceosomal complex / cell volume homeostasis / U2-type prespliceosome assembly / U2-type catalytic step 2 spliceosome / I band / chloride transport / U4 snRNP / RNA Polymerase II Transcription Termination / P-body assembly / U2 snRNP / U1 snRNP / U2-type prespliceosome / stem cell division / precatalytic spliceosome / neuromuscular junction development / spliceosomal complex assembly / mRNA Splicing - Minor Pathway / alpha-actinin binding / U5 snRNP / chromosome organization / spliceosomal snRNP assembly / Cajal body / protein-RNA complex assembly / U4/U6 x U5 tri-snRNP complex / catalytic step 2 spliceosome / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / central nervous system development / adult locomotory behavior / stem cell proliferation / excitatory postsynaptic potential / stem cell differentiation / spliceosomal complex / neuromuscular junction / mRNA splicing, via spliceosome / Z disc / snRNP Assembly / SARS-CoV-2 modulates host translation machinery / cytoskeleton / postsynapse / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | |||||||||
| Biological species | Homo sapiens (human)![]() | |||||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.1 Å | |||||||||
Authors | Grimm, C. / Pelz, J.P. / Schindelin, H. / Diederichs, K. / Kuper, J. / Kisker, C. | |||||||||
Citation | Journal: Mol Cell / Year: 2013Title: Structural basis of assembly chaperone- mediated snRNP formation. Authors: Clemens Grimm / Ashwin Chari / Jann-Patrick Pelz / Jochen Kuper / Caroline Kisker / Kay Diederichs / Holger Stark / Hermann Schindelin / Utz Fischer / ![]() Abstract: Small nuclear ribonucleoproteins (snRNPs) represent key constituents of major and minor spliceosomes. snRNPs contain a common core, composed of seven Sm proteins bound to snRNA, which forms in a step- ...Small nuclear ribonucleoproteins (snRNPs) represent key constituents of major and minor spliceosomes. snRNPs contain a common core, composed of seven Sm proteins bound to snRNA, which forms in a step-wise and factor-mediated reaction. The assembly chaperone pICln initially mediates the formation of an otherwise unstable pentameric Sm protein unit. This so-called 6S complex docks subsequently onto the SMN complex, which removes pICln and enables the transfer of pre-assembled Sm proteins onto snRNA. X-ray crystallography and electron microscopy was used to investigate the structural basis of snRNP assembly. The 6S complex structure identifies pICln as an Sm protein mimic, which enables the topological organization of the Sm pentamer in a closed ring. A second structure of 6S bound to the SMN complex components SMN and Gemin2 uncovers a plausible mechanism of pICln elimination and Sm protein activation for snRNA binding. Our studies reveal how assembly factors facilitate formation of RNA-protein complexes in vivo. | |||||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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| PDBx/mmCIF format | 4v98.cif.gz | 3.1 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb4v98.ent.gz | Display | PDB format | |
| PDBx/mmJSON format | 4v98.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 4v98_validation.pdf.gz | 1.3 MB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 4v98_full_validation.pdf.gz | 1.5 MB | Display | |
| Data in XML | 4v98_validation.xml.gz | 280 KB | Display | |
| Data in CIF | 4v98_validation.cif.gz | 431.1 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/v9/4v98 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/v9/4v98 | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 2102C ![]() 4f7uC ![]() 3s6n S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
|---|---|
| Similar structure data |
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Links
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Assembly
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Components
-Small nuclear ribonucleoprotein ... , 5 types, 100 molecules AIAAAQAYAgAoAwBABIBQBYBgBoBwCACICQCYCgCoAJABARAZAhApAxBBBJBR...
| #1: Protein | Mass: 13310.653 Da / Num. of mol.: 20 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: SNRPD1 / Production host: ![]() #2: Protein | Mass: 13551.928 Da / Num. of mol.: 20 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: SNRPD2 / Production host: ![]() #3: Protein | Mass: 10817.601 Da / Num. of mol.: 20 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: SNRPE / Production host: ![]() #4: Protein | Mass: 9734.171 Da / Num. of mol.: 20 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: SNRPF, PBSCF / Production host: ![]() #8: Protein | Mass: 8508.084 Da / Num. of mol.: 20 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: SNRPG, PBSCG / Production host: ![]() |
|---|
-Protein , 3 types, 60 molecules AMAEAUAcAkAsA1BEBMBUBcBkBsB1CECMCUCcCkCsANAFAVAdAlAtA2BFBNBV...
| #5: Protein | Mass: 13362.475 Da / Num. of mol.: 20 / Fragment: UNP residues 1-122 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() #6: Protein | Mass: 28910.855 Da / Num. of mol.: 20 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() #7: Protein | Mass: 20599.416 Da / Num. of mol.: 20 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() |
|---|
-Non-polymers , 1 types, 10 molecules 
| #9: Chemical | ChemComp-SO4 / |
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
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Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 2.59 Å3/Da / Density % sol: 52.58 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 289 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.5 Details: 24% PEG 4000, 10% Ethanol, 150mM NaCl, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: ID14-4 / Wavelength: 0.9762 Å | ||||||||||||||||||
| Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Jul 5, 2011 | ||||||||||||||||||
| Radiation | Monochromator: XXX / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||
| Radiation wavelength | Wavelength: 0.9762 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||
| Reflection | Resolution: 3.1→59.5 Å / Num. obs: 281563 / % possible obs: 98.9 % / Redundancy: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 70.79 Å2 / Rsym value: 0.044 / Net I/σ(I): 14.3 | ||||||||||||||||||
| Reflection shell |
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Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENTStarting model: PDB ENTRY 3S6N ![]() 3s6n Resolution: 3.1→59.47 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9214 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9069 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 Details: THE XTRIAGE PROGRAM STRONGLY INDICATES A TRANSLATIONAL PSEUDO SYMMETRY
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| Displacement parameters | Biso mean: 110.38 Å2
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| Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 1.306 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.1→59.47 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell | Resolution: 3.1→3.18 Å / Total num. of bins used: 20
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
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Homo sapiens (human)
X-RAY DIFFRACTION
Citation













PDBj


























