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- PDB-6hxo: Structure of the citryl-CoA lyase core module of Chlorobium limic... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6hxo | ||||||
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Title | Structure of the citryl-CoA lyase core module of Chlorobium limicola ATP citrate lyase (space group P21) | ||||||
![]() | ATP-citrate lyase alpha-subunit | ||||||
![]() | LYASE / ATP citrate lyase / central metabolism / acetyl-Coa / citrate shuttle / rTCA cycle / citryl-CoA / lipogenesis | ||||||
Function / homology | ![]() citrate synthase (unknown stereospecificity) / ATP citrate synthase activity / acetyl-CoA biosynthetic process / tricarboxylic acid cycle / fatty acid biosynthetic process / lyase activity / ATP binding / metal ion binding / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Verstraete, K. / Verschueren, K. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Structure of ATP citrate lyase and the origin of citrate synthase in the Krebs cycle. Authors: Verschueren, K.H.G. / Blanchet, C. / Felix, J. / Dansercoer, A. / De Vos, D. / Bloch, Y. / Van Beeumen, J. / Svergun, D. / Gutsche, I. / Savvides, S.N. / Verstraete, K. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 790.5 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 658.7 KB | Display | ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 2.3 MB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 2.3 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 82.2 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 115.4 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 6hxhC ![]() 6hxiC ![]() 6hxjC ![]() 6hxkC ![]() 6hxlC ![]() 6hxmC ![]() 6hxnC ![]() 6hxpC ![]() 6hxqC ![]() 6qclC ![]() 6qfbC C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 30755.354 Da / Num. of mol.: 8 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: Prior to crystallization, the N-terminal sequence MGSSHHHHHHSSGLVPR was removed by thrombin digestion. Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Chemical | ChemComp-FLC / #3: Chemical | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.2 Å3/Da / Density % sol: 44.21 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6.5 Details: 22% PEG Smear Broad 0.1 M MES pH 6.5 Protein sample buffer 20 mM HEPES, pH 7.4, 150 mM NaCL supplemented with 50 mM citrate pH 7.4 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Apr 7, 2018 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97242 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.5→50 Å / Num. obs: 332084 / % possible obs: 97.4 % / Redundancy: 3.47 % / Biso Wilson estimate: 21.52 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rrim(I) all: 0.095 / Net I/σ(I): 9.07 |
Reflection shell | Resolution: 1.5→1.59 Å / Redundancy: 3.46 % / Mean I/σ(I) obs: 0.78 / Num. unique obs: 52538 / CC1/2: 0.324 / Rrim(I) all: 1.641 / % possible all: 95.6 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: Structure of C. limicola ACL holoenzyme Resolution: 1.5→48.53 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.947 / Rfactor Rfree error: 0 / SU R Cruickshank DPI: 0.074 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.074 / SU Rfree Blow DPI: 0.072 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.072
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Displacement parameters | Biso mean: 28.67 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.21 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: 1 / Resolution: 1.5→48.53 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.5→1.54 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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