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- PDB-6iln: Cryo-EM structure of full Echovirus 6 particle at PH 5.5 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6iln
タイトルCryo-EM structure of full Echovirus 6 particle at PH 5.5
要素
  • Capsid protein VP1
  • Capsid protein VP2
  • Capsid protein VP3
  • Capsid protein VP4
キーワードVIRUS
機能・相同性Jelly Rolls - #20 / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta / SPHINGOSINE
機能・相同性情報
生物種Echovirus E6 (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Gao, G.F. / Liu, S. / Zhao, X. / Peng, R.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
Chinese Academy of SciencesXDB29010000 中国
引用ジャーナル: Cell / 年: 2019
タイトル: Human Neonatal Fc Receptor Is the Cellular Uncoating Receptor for Enterovirus B.
著者: Xin Zhao / Guigen Zhang / Sheng Liu / Xiangpeng Chen / Ruchao Peng / Lianpan Dai / Xiao Qu / Shihua Li / Hao Song / Zhengrong Gao / Pengfei Yuan / Zhiheng Liu / Changyao Li / Zifang Shang / ...著者: Xin Zhao / Guigen Zhang / Sheng Liu / Xiangpeng Chen / Ruchao Peng / Lianpan Dai / Xiao Qu / Shihua Li / Hao Song / Zhengrong Gao / Pengfei Yuan / Zhiheng Liu / Changyao Li / Zifang Shang / Yan Li / Meifan Zhang / Jianxun Qi / Han Wang / Ning Du / Yan Wu / Yuhai Bi / Shan Gao / Yi Shi / Jinghua Yan / Yong Zhang / Zhengde Xie / Wensheng Wei / George F Gao /
要旨: Enterovirus B (EV-B), a major proportion of the genus Enterovirus in the family Picornaviridae, is the causative agent of severe human infectious diseases. Although cellular receptors for ...Enterovirus B (EV-B), a major proportion of the genus Enterovirus in the family Picornaviridae, is the causative agent of severe human infectious diseases. Although cellular receptors for coxsackievirus B in EV-B have been identified, receptors mediating virus entry, especially the uncoating process of echovirus and other EV-B remain obscure. Here, we found that human neonatal Fc receptor (FcRn) is the uncoating receptor for major EV-B. FcRn binds to the virus particles in the "canyon" through its FCGRT subunit. By obtaining multiple cryo-electron microscopy structures at different stages of virus entry at atomic or near-atomic resolution, we deciphered the underlying mechanisms of enterovirus attachment and uncoating. These structures revealed that different from the attachment receptor CD55, binding of FcRn to the virions induces efficient release of "pocket factor" under acidic conditions and initiates the conformational changes in viral particle, providing a structural basis for understanding the mechanisms of enterovirus entry.
履歴
登録2018年10月19日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年5月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年5月29日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22019年6月5日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32019年6月12日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.42019年11月6日Group: Data collection / Other / カテゴリ: atom_sites / cell
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _cell.Z_PDB
改定 1.52024年3月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-9688
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-9688
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Capsid protein VP1
B: Capsid protein VP2
C: Capsid protein VP3
D: Capsid protein VP4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,3335
ポリマ－93,0334
非ポリマー2991
水00
1
A: Capsid protein VP1
B: Capsid protein VP2
C: Capsid protein VP3
D: Capsid protein VP4
ヘテロ分子
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,599,967300
ポリマ－5,581,998240
非ポリマー17,97060
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
Buried area21020 Å2
ΔGint-104 kcal/mol
Surface area34750 Å2
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Capsid protein VP1
B: Capsid protein VP2
C: Capsid protein VP3
D: Capsid protein VP4
ヘテロ分子
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 467 kDa, 20 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)466,66425
ポリマ－465,16620
非ポリマー1,4975
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: Capsid protein VP1
B: Capsid protein VP2
C: Capsid protein VP3
D: Capsid protein VP4
ヘテロ分子
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 560 kDa, 24 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)559,99730
ポリマ－558,20024
非ポリマー1,7976
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

#1: タンパク質 Capsid protein VP1


分子量: 31364.988 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Echovirus E6 (ウイルス)
#2: タンパク質 Capsid protein VP2


分子量: 28064.520 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Echovirus E6 (ウイルス)
#3: タンパク質 Capsid protein VP3


分子量: 26378.936 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Echovirus E6 (ウイルス)
#4: タンパク質 Capsid protein VP4


分子量: 7224.855 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Echovirus E6 (ウイルス)
#5: 化合物 ChemComp-SPH / SPHINGOSINE


分子量: 299.492 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H37NO2
配列の詳細THE SEQUENCE OF THIS PROTEIN WAS NOT AVAILABLE AT THE UNIPROT KNOWLEDGEBASE DATABASE (UNIPROTKB) AT ...THE SEQUENCE OF THIS PROTEIN WAS NOT AVAILABLE AT THE UNIPROT KNOWLEDGEBASE DATABASE (UNIPROTKB) AT THE TIME OF DEPOSITION. AUTHORS STATE THAT THE GENEBANK ACCESSION NUMBER IS MH830353.1 FOR THE PROTEIN.

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Echovirus E6 / タイプ: VIRUS / Entity ID: #1-#4 / 由来: MULTIPLE SOURCES
分子量単位: MEGADALTONS / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Echovirus E6 (ウイルス)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: SPECIES / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Homo sapiens
緩衝液pH: 5.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 40 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.11.1_2575: / 分類: 精密化
画像処理詳細: Cryo-EM structure of full Echovirus 6 particle at PH 5.5
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 4321 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0066671
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.9189094
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d9.0053952
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0591005
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0081182

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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