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万見
- PDB-6ht2: STRUCTURE OF HEWL BY ELECTRON DIFFRACTION AND MICROFOCUS DIFFRACTION -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ht2
タイトルSTRUCTURE OF HEWL BY ELECTRON DIFFRACTION AND MICROFOCUS DIFFRACTION
要素Lysozyme C
キーワードHYDROLASE / MICROFOCUS / LYSOZYME / HEWL / ED / ELECTRON / DIFFRACTION / CRYSTAL / CHLORIDE / ----
機能・相同性
機能・相同性情報


Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium ...Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / endoplasmic reticulum / extracellular space / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily ...Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Garau, G.
引用ジャーナル: IUCrJ / 年: 2019
タイトル: Nanobeam precession-assisted 3D electron diffraction reveals a new polymorph of hen egg-white lysozyme.
著者: Arianna Lanza / Eleonora Margheritis / Enrico Mugnaioli / Valentina Cappello / Gianpiero Garau / Mauro Gemmi /
要旨: Recent advances in 3D electron diffraction have allowed the structure determination of several model proteins from submicrometric crystals, the unit-cell parameters and structures of which could be ...Recent advances in 3D electron diffraction have allowed the structure determination of several model proteins from submicrometric crystals, the unit-cell parameters and structures of which could be immediately validated by known models previously obtained by X-ray crystallography. Here, the first new protein structure determined by 3D electron diffraction data is presented: a previously unobserved polymorph of hen egg-white lysozyme. This form, with unit-cell parameters = 31.9, = 54.4, = 71.8 Å, β = 98.8°, grows as needle-shaped submicrometric crystals simply by vapor diffusion starting from previously reported crystallization conditions. Remarkably, the data were collected using a low-dose stepwise experimental setup consisting of a precession-assisted nanobeam of ∼150 nm, which has never previously been applied for solving protein structures. The crystal structure was additionally validated using X-ray synchrotron-radiation sources by both powder diffraction and single-crystal micro-diffraction. 3D electron diffraction can be used for the structural characterization of submicrometric macromolecular crystals and is able to identify novel protein polymorphs that are hardly visible in conventional X-ray diffraction experiments. Additionally, the analysis, which was performed on both nanocrystals and microcrystals from the same crystallization drop, suggests that an integrated view from 3D electron diffraction and X-ray microfocus diffraction can be applied to obtain insights into the molecular dynamics during protein crystal growth.
履歴
登録2018年10月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年1月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年3月27日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.32024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lysozyme C
B: Lysozyme C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,33621
ポリマ－28,6622
非ポリマー67419
水2,198122
1
A: Lysozyme C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,72112
ポリマ－14,3311
非ポリマー39011
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Lysozyme C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,6159
ポリマ－14,3311
非ポリマー2848
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)31.700, 53.500, 71.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.00, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: LYS / Beg label comp-ID: LYS / End auth comp-ID: LEU / End label comp-ID: LEU / Refine code: _ / Auth seq-ID: 1 - 129 / Label seq-ID: 1 - 129

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

-
要素

#1: タンパク質 Lysozyme C / 1 / 4-beta-N-acetylmuramidase C / Allergen Gal d IV


分子量: 14331.160 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / 参照: UniProt: P00698, lysozyme
#2: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 19 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 122 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.5 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 1.5 M SODIUM CHLORIDE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.873 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 X 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年5月10日 / 詳細: BENT MIRROR
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.873 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→70 Å / Num. obs: 12579 / % possible obs: 76.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.237 / Net I/σ(I): 5.3
反射 シェル解像度: 2.6→2.72 Å / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.839 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Num. unique obs: 5529 / % possible all: 79.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.8.0232精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1B2K

1b2k


解像度: 2.6→31.33 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.915 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.847 / SU B: 14.047 / SU ML: 0.293 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.469 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25239 261 4.7 %RANDOM
Rwork0.19872 ---
obs0.20117 5260 74.58 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 18.597 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.81 Å2-0 Å2-0.17 Å2
2---0.13 Å20 Å2
3----0.59 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→31.33 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2000 0 19 122 2141
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0122048
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0181808
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4941.6322774
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.4311.5874170
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.8515256
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg28.35520.656122
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.82515332
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.5391522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.070.2260
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.022358
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02492
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.0171.9371029
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.7972.9011284
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other1.7962.9061285
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.1422.0671018
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.1412.071019
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other1.9663.0431491
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined5.16135.6878949
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other5.09835.7088892
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 4150 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.11 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.668 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.278 26 -
Rwork0.248 395 -
obs--76.27 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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