+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6cjk | |||||||||
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Title | Anti HIV Fab 10A | |||||||||
Components |
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Keywords | IMMUNE SYSTEM / Fab / HIV | |||||||||
Function / homology | Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / ACETATE ION Function and homology information | |||||||||
Biological species | Oryctolagus cuniculus (rabbit) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / Resolution: 1.795 Å | |||||||||
Authors | Hangartner, L. / Ward, A.B. / Wilson, I.A. / Oyen, D. | |||||||||
Funding support | United States, 2items
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Citation | Journal: Immunity / Year: 2018 Title: Electron-Microscopy-Based Epitope Mapping Defines Specificities of Polyclonal Antibodies Elicited during HIV-1 BG505 Envelope Trimer Immunization. Authors: Matteo Bianchi / Hannah L Turner / Bartek Nogal / Christopher A Cottrell / David Oyen / Matthias Pauthner / Raiza Bastidas / Rebecca Nedellec / Laura E McCoy / Ian A Wilson / Dennis R Burton ...Authors: Matteo Bianchi / Hannah L Turner / Bartek Nogal / Christopher A Cottrell / David Oyen / Matthias Pauthner / Raiza Bastidas / Rebecca Nedellec / Laura E McCoy / Ian A Wilson / Dennis R Burton / Andrew B Ward / Lars Hangartner / Abstract: Characterizing polyclonal antibody responses via currently available methods is inherently complex and difficult. Mapping epitopes in an immune response is typically incomplete, which creates a ...Characterizing polyclonal antibody responses via currently available methods is inherently complex and difficult. Mapping epitopes in an immune response is typically incomplete, which creates a barrier to fully understanding the humoral response to antigens and hinders rational vaccine design efforts. Here, we describe a method of characterizing polyclonal responses by using electron microscopy, and we applied this method to the immunization of rabbits with an HIV-1 envelope glycoprotein vaccine candidate, BG505 SOSIP.664. We detected known epitopes within the polyclonal sera and revealed how antibody responses evolved during the prime-boosting strategy to ultimately result in a neutralizing antibody response. We uncovered previously unidentified epitopes, including an epitope proximal to one recognized by human broadly neutralizing antibodies as well as potentially distracting non-neutralizing epitopes. Our method provides an efficient and semiquantitative map of epitopes that are targeted in a polyclonal antibody response and should be of widespread utility in vaccine and infection studies. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6cjk.cif.gz | 473.1 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6cjk.ent.gz | 411.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6cjk.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
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Full document | 6cjk_full_validation.pdf.gz | 475.2 KB | Display | |
Data in XML | 6cjk_validation.xml.gz | 36.3 KB | Display | |
Data in CIF | 6cjk_validation.cif.gz | 53.6 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cj/6cjk ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cj/6cjk | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 7552C 7553C 7554C 7555C 7556C 7557C 7570C 7887C 7888C 7889C 7890C 7891C 7892C 7893C 7894C 7895C 7896C 7903C 7904C 7906C 6didC C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Antibody | Mass: 23047.424 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Oryctolagus cuniculus (rabbit) / Cell line (production host): HEK293F / Production host: Homo sapiens (human) #2: Antibody | Mass: 23366.195 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Oryctolagus cuniculus (rabbit) / Cell line (production host): HEK293F / Production host: Homo sapiens (human) #3: Chemical | #4: Chemical | ChemComp-GOL / | #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.29 Å3/Da / Density % sol: 46.37 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: 0.1 M sodium citrate pH 5.26, 0.17 M ammonium acetate, 15% glycerol, 19% PEG4000 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 23-ID-D / Wavelength: 1.03315 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Oct 15, 2016 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.03315 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.795→40.703 Å / Num. obs: 73928 / % possible obs: 96.3 % / Redundancy: 3.2 % / CC1/2: 0.856 / Rpim(I) all: 0.048 / Rsym value: 0.074 / Net I/σ(I): 16.5 |
Reflection shell | Resolution: 1.8→1.83 Å |
-Processing
Software |
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Refinement | Resolution: 1.795→40.703 Å / SU ML: 0.25 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / Phase error: 23.3 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.795→40.703 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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