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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5ux9 | ||||||
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タイトル | The crystal structure of chloramphenicol acetyltransferase from Vibrio fischeri ES114 | ||||||
![]() | Chloramphenicol acetyltransferase | ||||||
![]() | TRANSFERASE / Structural Genomics / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases / CSGID | ||||||
機能・相同性 | ![]() chloramphenicol O-acetyltransferase activity / chloramphenicol O-acetyltransferase / response to antibiotic / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Tan, K. / Zhou, M. / Anderson, W.F. / Joachimiak, A. / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases (CSGID) | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structural genomics of bacterial drug targets: Application of a high-throughput pipeline to solve 58 protein structures from pathogenic and related bacteria. 著者: Inniss, N.L. / Minasov, G. / Chang, C. / Tan, K. / Kim, Y. / Maltseva, N. / Stogios, P. / Filippova, E. / Michalska, K. / Osipiuk, J. / Jaroszewki, L. / Godzik, A. / Savchenko, A. / ...著者: Inniss, N.L. / Minasov, G. / Chang, C. / Tan, K. / Kim, Y. / Maltseva, N. / Stogios, P. / Filippova, E. / Michalska, K. / Osipiuk, J. / Jaroszewki, L. / Godzik, A. / Savchenko, A. / Joachimiak, A. / Anderson, W.F. / Satchell, K.J.F. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 356.5 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 294.8 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 5uswC ![]() 5usxC ![]() 5utxC ![]() 5uu6C ![]() 5uwyC ![]() 5wp0C ![]() 6aonC ![]() 6aooC ![]() 6aziC ![]() 6b5fC ![]() 6b8dC ![]() 6bk7C ![]() 6blbC ![]() 6c8qC ![]() 6pu9C ![]() 6puaC ![]() 6pxaC ![]() 6w2zC C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | |
その他のデータベース |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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単位格子 |
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要素
-タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD
#1: タンパク質 | 分子量: 25027.289 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 株: ATCC 700601 / ES114 / 遺伝子: VF_A0790 / プラスミド: pMCSG53 / 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: Q5DZD6, chloramphenicol O-acetyltransferase |
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-非ポリマー , 6種, 109分子 










#2: 化合物 | ChemComp-MES / #3: 化合物 | ChemComp-MG / #4: 化合物 | ChemComp-ACT / #5: 化合物 | ChemComp-CL / #6: 化合物 | ChemComp-FMT / | #7: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-詳細
Has protein modification | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.65 % |
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結晶化 | 温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 詳細: 0.2 M Magnesium Chloride, 0.1 M MES:NaOH, 10% (w/v) PEG4000 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年2月8日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.97919 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.7→50 Å / Num. obs: 34158 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.2 % / Biso Wilson estimate: 38.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Rpim(I) all: 0.027 / Χ2: 0.672 / Net I/σ(I): 21.6 |
反射 シェル | 解像度: 2.7→2.75 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.779 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique obs: 1724 / CC1/2: 0.705 / Rpim(I) all: 0.4 / Χ2: 0.82 / % possible all: 99.4 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]()
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.7→47.045 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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