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- PDB-5tni: Crystal structure of the E153Q mutant of the CFTR inhibitory fact... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5tni | ||||||||||||||||||||||||||||||
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Title | Crystal structure of the E153Q mutant of the CFTR inhibitory factor Cif containing the adducted S-Styrene oxide hydrolysis intermediate | ||||||||||||||||||||||||||||||
![]() | CFTR inhibitory factor | ||||||||||||||||||||||||||||||
![]() | HYDROLASE / epoxide hydrolase / hydroxyalkyl-enzyme intermediate | ||||||||||||||||||||||||||||||
Function / homology | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||
![]() | Hvorecny, K.L. / Madden, D.R. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Active-Site Flexibility and Substrate Specificity in a Bacterial Virulence Factor: Crystallographic Snapshots of an Epoxide Hydrolase. Authors: Hvorecny, K.L. / Bahl, C.D. / Kitamura, S. / Lee, K.S.S. / Hammock, B.D. / Morisseau, C. / Madden, D.R. | ||||||||||||||||||||||||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
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PDB format | ![]() | 404.2 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
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Full document | ![]() | 463.2 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 51.7 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 76.3 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 5tndC ![]() 5tneC ![]() 5tnfC ![]() 5tngC ![]() 5tnhC ![]() 5tnjC ![]() 5tnkC ![]() 5tnlC ![]() 5tnmC ![]() 5tnnC ![]() 5tnpC ![]() 5tnqC ![]() 5tnrC ![]() 5tnsC ![]() 3kd2S S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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Components
#1: Protein | Mass: 34163.715 Da / Num. of mol.: 4 / Mutation: E153Q Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Strain: UCBPP-PA14 / Gene: PA14_26090 / Production host: ![]() ![]() #2: Chemical | ChemComp-FEH / ( #3: Water | ChemComp-HOH / | Nonpolymer details | FEH is bound form of (S)-Styrene oxide, its CA atom convalently linked to OD1 atom of ASP residue 129 of CIF. | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.25 Å3/Da / Density % sol: 45.4 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 5 / Details: sodium acetate, pH5 calcium chloride PEG 8000 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 270 / Detector: CCD / Date: Mar 8, 2013 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9795 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.8→19.951 Å / Num. obs: 112243 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 7.59 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.079 / Net I/σ(I): 21.6 |
Reflection shell | Resolution: 1.8→1.95 Å / Redundancy: 7.57 % / Rmerge(I) obs: 0.408 / Mean I/σ(I) obs: 5.61 / CC1/2: 0.943 / % possible all: 100 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 3KD2 Resolution: 1.8→19.951 Å / SU ML: 0.17 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.99 / Phase error: 15.75
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.8→19.951 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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