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- PDB-5tnp: Crystal structure of the E153Q mutant of the CFTR inhibitory fact... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5tnp | ||||||||||||||||||||||||||||||
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Title | Crystal structure of the E153Q mutant of the CFTR inhibitory factor Cif containing the adducted Styrene oxide hydrolysis intermediate | ||||||||||||||||||||||||||||||
![]() | CFTR inhibitory factor | ||||||||||||||||||||||||||||||
![]() | HYDROLASE / epoxide hydrolase / hydroxyalkyl-enzyme intermediate | ||||||||||||||||||||||||||||||
Function / homology | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||
![]() | Hvorecny, K.L. / Madden, D.R. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Active-Site Flexibility and Substrate Specificity in a Bacterial Virulence Factor: Crystallographic Snapshots of an Epoxide Hydrolase. Authors: Hvorecny, K.L. / Bahl, C.D. / Kitamura, S. / Lee, K.S.S. / Hammock, B.D. / Morisseau, C. / Madden, D.R. | ||||||||||||||||||||||||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 486.4 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 400.9 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 5tndC ![]() 5tneC ![]() 5tnfC ![]() 5tngC ![]() 5tnhC ![]() 5tniC ![]() 5tnjC ![]() 5tnkC ![]() 5tnlC ![]() 5tnmC ![]() 5tnnC ![]() 5tnqC ![]() 5tnrC ![]() 5tnsC ![]() 3kd2S S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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Components
#1: Protein | Mass: 34163.715 Da / Num. of mol.: 4 / Mutation: E153Q Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Strain: UCBPP-PA14 / Gene: PA14_26090 / Production host: ![]() ![]() #2: Chemical | ChemComp-FEH / ( #3: Water | ChemComp-HOH / | Nonpolymer details | FEH represents bound form of Styrene oxide. C1 atom of FEH 327 (or C3 atom of FEH 326) covalently ...FEH represents bound form of Styrene oxide. C1 atom of FEH 327 (or C3 atom of FEH 326) covalently bound to OD1 atom of residues 129 (ASP) of polymer. | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.22 Å3/Da / Density % sol: 44.67 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 5 / Details: sodium acetate, pH5 calcium chloride PEG 8000 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: MARMOSAIC 325 mm CCD / Detector: CCD / Date: Jan 22, 2016 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.181 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.85→19.823 Å / Num. obs: 104019 / % possible obs: 99.6 % / Redundancy: 3.7 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.079 / Net I/σ(I): 13.28 |
Reflection shell | Resolution: 1.85→1.95 Å / Redundancy: 3.68 % / Rmerge(I) obs: 0.517 / Mean I/σ(I) obs: 3.44 / CC1/2: 0.865 / % possible all: 99.6 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 3KD2 Resolution: 1.85→19.823 Å / SU ML: 0.19 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / Phase error: 20.36 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.85→19.823 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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