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- PDB-4hn4: Tryptophan synthase in complex with alpha aminoacrylate E(A-A) fo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4hn4
タイトルTryptophan synthase in complex with alpha aminoacrylate E(A-A) form and the F9 inhibitor in the alpha site
要素(Tryptophan synthase ...) x 2
キーワードLYASE/LYASE INHIBITOR / Lyase / carbon-oxygen lyase / tryptophan biosynthesis / Salmonella / F9F / Allosteric enzyme / Amino-acid biosynthesis / Aromatic amino acid biosynthesis / Pyridoxal phosphate / alpha amino acrylate / LYASE-LYASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


tryptophan synthase / tryptophan synthase activity / L-tryptophan biosynthetic process / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Tryptophan synthase, alpha chain / Tryptophan synthase, alpha chain, active site / Tryptophan synthase alpha chain / Tryptophan synthase alpha chain signature. / Tryptophan synthase, beta chain, conserved site / Tryptophan synthase, beta chain / Tryptophan synthase beta chain/beta chain-like / Tryptophan synthase beta chain pyridoxal-phosphate attachment site. / Rossmann fold - #1100 / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme ...Tryptophan synthase, alpha chain / Tryptophan synthase, alpha chain, active site / Tryptophan synthase alpha chain / Tryptophan synthase alpha chain signature. / Tryptophan synthase, beta chain, conserved site / Tryptophan synthase, beta chain / Tryptophan synthase beta chain/beta chain-like / Tryptophan synthase beta chain pyridoxal-phosphate attachment site. / Rossmann fold - #1100 / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Tryptophan synthase beta subunit-like PLP-dependent enzyme / Ribulose-phosphate binding barrel / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-0JO / : / Chem-F9F / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Tryptophan synthase alpha chain / Tryptophan synthase beta chain
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.64 Å
データ登録者Hilario, E. / Niks, D. / Dunn, M.F. / Mueller, L.J. / Fan, L.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2013
タイトル: Allostery and substrate channeling in the tryptophan synthase bienzyme complex: evidence for two subunit conformations and four quaternary states.
著者: Niks, D. / Hilario, E. / Dierkers, A. / Ngo, H. / Borchardt, D. / Neubauer, T.J. / Fan, L. / Mueller, L.J. / Dunn, M.F.
履歴
登録2012年10月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年12月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年1月1日Group: Database references
改定 1.22021年9月29日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly ...database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_special_symmetry / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tryptophan synthase alpha chain
B: Tryptophan synthase beta chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,37312
ポリマ－71,6182
非ポリマー1,75510
水12,178676
1
A: Tryptophan synthase alpha chain
B: Tryptophan synthase beta chain
ヘテロ分子

A: Tryptophan synthase alpha chain
B: Tryptophan synthase beta chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)146,74624
ポリマ－143,2354
非ポリマー3,51020
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area8700 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area42720 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)183.970, 59.720, 67.400
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 94.690, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-919-

HOH

21B-922-

HOH

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要素

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Tryptophan synthase ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Tryptophan synthase alpha chain


分子量: 28698.797 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Yang et al (1996) Protein Expression and Purification, 8:126-136.
由来: (組換発現) Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
遺伝子: STM1727, trpA, trpA and trpB / プラスミド: pEBA-10 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): CB149 / 参照: UniProt: P00929, tryptophan synthase
#2: タンパク質 Tryptophan synthase beta chain


分子量: 42918.879 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
参照: UniProt: P0A2K1, tryptophan synthase

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非ポリマー , 6種, 686分子

#3: 化合物 ChemComp-F9F / 2-({[4-(TRIFLUOROMETHOXY)PHENYL]SULFONYL}AMINO)ETHYL DIHYDROGEN PHOSPHATE / N-(4'-TRIFLUOROMETHOXYBENZENESULFONYL)-2-AMINO-1-ETHYLPHOSPHATE, F9


分子量: 365.220 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H11F3NO7PS
#4: 化合物 ChemComp-0JO / 2-{[(E)-{3-hydroxy-2-methyl-5-[(phosphonooxy)methyl]pyridin-4-yl}methylidene]amino}prop-2-enoic acid


分子量: 316.204 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H13N2O7P
#5: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER


分子量: 106.120 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#6: 化合物 ChemComp-BCN / BICINE


分子量: 163.172 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4 / コメント: pH緩衝剤*YM
#7: 化合物 ChemComp-CS / CESIUM ION


分子量: 132.905 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cs
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 676 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.26 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.8
詳細: 50 mM Bicine-CsOH, 10% PEG 8000, 2 mM Spermine, pH 7.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2012年1月1日 / 詳細: VariMax HF
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 3.3 % / Av σ(I) over netI: 9.6 / 数: 283827 / Rsym value: 0.049 / D res high: 1.635 Å / D res low: 91.677 Å / Num. obs: 86376 / % possible obs: 95.7
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsRsym valueRedundancy
5.1730.7499.610.0380.0383.6
3.665.1710010.0340.0343.6
2.993.6610010.0430.0433.6
2.592.9910010.0490.0493.5
2.312.5910010.0560.0563.4
2.112.3199.910.0670.0673.2
1.952.119810.0850.0853
1.831.9593.810.1170.1173.1
1.721.8389.810.1560.1563.2
1.631.7287.310.220.223.3
反射解像度: 1.63→30.74 Å / Num. all: 90177 / Num. obs: 86376 / % possible obs: 95.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.049 / Net I/σ(I): 12.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å30.74 Å
Translation2.5 Å30.74 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
PHASER2.3.0位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
CrystalClearデータ収集
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1TJP

1tjp


解像度: 1.64→28.59 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.972 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.955 / WRfactor Rfree: 0.2035 / WRfactor Rwork: 0.154 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.25 / FOM work R set: 0.856 / SU B: 3.755 / SU ML: 0.058 / SU R Cruickshank DPI: 0.1146 / SU Rfree: 0.0914 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.115 / ESU R Free: 0.091 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: U VALUES: WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2004 4281 5 %RANDOM
Rwork0.1478 ---
all0.1478 89395 --
obs0.1504 85601 95.73 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 68.29 Å2 / Biso mean: 21.4911 Å2 / Biso min: 9.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.13 Å20 Å20.06 Å2
2--0.45 Å20 Å2
3----0.31 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.64→28.59 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5009 0 99 676 5784
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0195343
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4271.9897249
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6415705
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.73223.939231
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.67315895
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.6711538
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0980.2799
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0214071
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr3.1235343
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free29.3635179
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded15.20955729
LS精密化 シェル解像度: 1.64→1.682 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.362 277 -
Rwork0.281 5247 -
all-5524 -
obs--87.07 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.4270.5498-0.541.17160.05470.4282-0.02380.1216-0.067-0.0341-0.01350.09060.0016-0.06820.03730.04380.006-0.0090.0164-0.00730.0552-53.8426-0.188621.3054
20.01220.01020.00370.0258-0.00140.00260.0024-0.00110.00240.0009-0.0025-0.00060.0007-0.00170.00010.0490.0003-0.00420.01450.00010.0596-40.1996-2.98925.3038
30.17370.022-0.04070.1609-0.05440.09520.00190.0096-0.007-0.0069-0.00870.0082-0.0067-0.00180.00680.04810.0001-0.0070.0109-0.00140.0616-48.6364-13.176511.2059
40.16960.11830.0020.259-0.03050.00640.00830.00390.00910.0166-0.0060.0143-0.0057-0.0006-0.00230.04940.0026-0.00380.0151-0.00050.0595-48.83114.534511.5616
50.0897-0.0439-0.05250.0220.02660.03320.00310.0055-0.00540.0014-0.00450.0050.0038-0.00840.00140.0501-0.0012-0.0060.013800.0596-30.3849-25.979113.9233
60.02620.05040.06940.09890.1340.18440.00430.0056-0.00660.00570.0077-0.00480.01010.016-0.0120.04830.0011-0.00530.0130.00050.0617-4.0741-30.79045.5349
70.01530.00180.0010.00080.00310.0196-0.00020.00040.001-0.0008-0.0005-0.0001-0.0016-0.00080.00070.04950.0001-0.00470.01280.00020.0593-11.7757-17.917113.6137
80.0491-0.07450.13180.1729-0.21110.3576-0.010.01030.0050.016-0.0117-0.0137-0.03430.02560.02160.0504-0.002-0.00340.01530.00150.05814.1706-14.282415.4848
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 29
2X-RAY DIFFRACTION2A30 - 159
3X-RAY DIFFRACTION3A160 - 202
4X-RAY DIFFRACTION4A203 - 268
5X-RAY DIFFRACTION5B2 - 37
6X-RAY DIFFRACTION6B38 - 70
7X-RAY DIFFRACTION7B71 - 364
8X-RAY DIFFRACTION8B365 - 396

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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