[English] 日本語
Yorodumi- PDB-6duc: Crystal structure of mutant beta-K167T tryptophan synthase in com... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6duc | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Crystal structure of mutant beta-K167T tryptophan synthase in complex with inhibitor N-(4'-trifluoromethoxybenzenesulfonyl)-2-amino-1-ethylphosphate (F9F) at the alpha-site, cesium ion at the metal coordination site, and 2-aminophenol quinonoid (1D0) at the beta-site | ||||||
Components | (Tryptophan synthase ...) x 2 | ||||||
Keywords | LYASE/LYASE INHIBITOR / F9F / 1D0 / Cesium ion / mutant beta-K167T / lyase / lyase inhibitor / 2-aminophenol quinonoid / Salmonella typhimurium / LYASE-LYASE INHIBITOR complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information tryptophan synthase / tryptophan synthase activity / tryptophan biosynthetic process / identical protein binding / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Salmonella typhimurium (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 1.791 Å | ||||||
Authors | Hilario, E. / Dunn, M.F. / Mueller, L.J. / Fan, L. | ||||||
Funding support | United States, 1items
| ||||||
Citation | Journal: To be Published Title: Tryptophan synthase Q114A mutant in complex with inhibitor N-(4'-trifluoromethoxybenzenesulfonyl)-2-amino-1-ethylphosphate (F9F) at the alpha-site, aminoacrylate (P1T) at the beta site, and ...Title: Tryptophan synthase Q114A mutant in complex with inhibitor N-(4'-trifluoromethoxybenzenesulfonyl)-2-amino-1-ethylphosphate (F9F) at the alpha-site, aminoacrylate (P1T) at the beta site, and cesium ion at the metal coordination site. Authors: Hilario, E. / Dunn, M.F. / Mueller, L.J. / Fan, L. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6duc.cif.gz | 275.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb6duc.ent.gz | 216.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6duc.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 6duc_validation.pdf.gz | 1.1 MB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 6duc_full_validation.pdf.gz | 1.2 MB | Display | |
Data in XML | 6duc_validation.xml.gz | 32.9 KB | Display | |
Data in CIF | 6duc_validation.cif.gz | 49.3 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/du/6duc ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/du/6duc | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 4hpjS S: Starting model for refinement |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| |||||||||
Unit cell |
| |||||||||
Components on special symmetry positions |
|
-Components
-Tryptophan synthase ... , 2 types, 2 molecules AB
#1: Protein | Mass: 28698.797 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Salmonella typhimurium (bacteria) / Gene: trpA, DD95_04145 / Plasmid: PEBA-10 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): CB149 References: UniProt: A0A0D6FWC1, UniProt: P00929*PLUS, tryptophan synthase |
---|---|
#2: Protein | Mass: 42890.805 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: K167T Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Salmonella typhimurium (bacteria) / Gene: trpB, DD95_04150 / Plasmid: PEBA-10 / Details (production host): mutant beta-K167T / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): CB149 References: UniProt: A0A0J0ZFZ1, UniProt: P0A2K1*PLUS, tryptophan synthase |
-Non-polymers , 8 types, 545 molecules
#3: Chemical | ChemComp-F9F / | ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
#4: Chemical | ChemComp-DMS / #5: Chemical | #6: Chemical | ChemComp-CL / #7: Chemical | ChemComp-1D0 / ( | #8: Chemical | ChemComp-2AP / | #9: Chemical | #10: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.6 Å3/Da / Density % sol: 52.7 % / Description: Large plate-like crystal |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 297 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7.9 Details: 50 mM Bicine-Cs, 10-12% PEG3350, 50 mM cesium chloride, 4-8 mM spermine PH range: 7.8-8.0 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Ambient temp details: Oxford Cryo-Jet crystal cryocoolers | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 24-ID-C / Wavelength: 0.9792 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M-F / Detector: PIXEL / Date: Mar 27, 2018 / Details: Bent cylinders, stripes of Pt, Rh, and clear | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: double crystal Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9792 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.791→91.827 Å / Num. obs: 67697 / % possible obs: 98.9 % / Redundancy: 8 % / Biso Wilson estimate: 16.76 Å2 / CC1/2: 0.945 / Rmerge(I) obs: 0.215 / Rpim(I) all: 0.084 / Rrim(I) all: 0.24 / Rsym value: 0.215 / Net I/av σ(I): 1.7 / Net I/σ(I): 6.6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
|
-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Phasing MR | Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phasing dm | Method: Solvent flattening and Histogram matching / Reflection: 67337 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phasing dm shell |
|
-Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB entry 4HPJ Resolution: 1.791→19.703 Å / SU ML: 0.2 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / Phase error: 25.92
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 100.64 Å2 / Biso mean: 30.5544 Å2 / Biso min: 7.02 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.791→19.703 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 25
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|