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- PDB-4b3q: Structures of HIV-1 RT and RNA-DNA Complex Reveal a Unique RT Con... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4b3q
タイトルStructures of HIV-1 RT and RNA-DNA Complex Reveal a Unique RT Conformation and Substrate Interface
要素
  • P51 RT
  • PRIMER DNA
  • REVERSE TRANSCRIPTASE/RIBONUCLEASE H
  • TEMPLATE RNA
キーワードHYDROLASE/DNA/RNA / HYDROLASE-DNA-RNA COMPLEX / RNASE H / HYBRID
機能・相同性
機能・相同性情報


integrase activity / Integration of viral DNA into host genomic DNA / Autointegration results in viral DNA circles / Minus-strand DNA synthesis / Plus-strand DNA synthesis / 2-LTR circle formation / Uncoating of the HIV Virion / Vpr-mediated nuclear import of PICs / Early Phase of HIV Life Cycle / Integration of provirus ...integrase activity / Integration of viral DNA into host genomic DNA / Autointegration results in viral DNA circles / Minus-strand DNA synthesis / Plus-strand DNA synthesis / 2-LTR circle formation / Uncoating of the HIV Virion / Vpr-mediated nuclear import of PICs / Early Phase of HIV Life Cycle / Integration of provirus / APOBEC3G mediated resistance to HIV-1 infection / Binding and entry of HIV virion / viral life cycle / Assembly Of The HIV Virion / HIV-1 retropepsin / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / Budding and maturation of HIV virion / exoribonuclease H activity / protein processing / host multivesicular body / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / viral penetration into host nucleus / RNA stem-loop binding / RNA-directed DNA polymerase activity / host cell / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / peptidase activity / symbiont-mediated suppression of host gene expression / viral nucleocapsid / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / aspartic-type endopeptidase activity / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont entry into host cell / lipid binding / host cell nucleus / host cell plasma membrane / structural molecule activity / virion membrane / DNA binding / zinc ion binding / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain ...Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / RNase H / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Retropepsin-like catalytic domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Ribonuclease H domain / RNase H type-1 domain profile. / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Ribonuclease H superfamily / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-NVP / DNA / DNA (> 10) / RNA / RNA (> 10) / Gag-Pol polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種HUMAN IMMUNODEFICIENCY VIRUS 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 5 Å
データ登録者Lapkouski, M. / Tian, L. / Miller, J.T. / Le Grice, S.F.J. / Yang, W.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2013
タイトル: Complexes of HIV-1 RT, Nnrti and RNA/DNA Hybrid Reveal a Structure Compatible with RNA Degradation
著者: Lapkouski, M. / Tian, L. / Miller, J.T. / Le Grice, S.F.J. / Yang, W.
履歴
登録2012年7月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年1月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年1月23日Group: Database references
改定 1.22013年2月20日Group: Database references
改定 1.32019年3月6日Group: Data collection / Experimental preparation ...Data collection / Experimental preparation / Other / Source and taxonomy
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / pdbx_entity_src_syn / pdbx_seq_map_depositor_info / struct_biol
Item: _exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp ..._exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code_mod
改定 2.02023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Polymer sequence / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity_poly / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: REVERSE TRANSCRIPTASE/RIBONUCLEASE H
B: P51 RT
D: PRIMER DNA
R: TEMPLATE RNA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)136,1145
ポリマ－135,8484
非ポリマー2661
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11940 Å2
ΔGint-69.4 kcal/mol
Surface area52220 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)272.700, 272.700, 233.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32

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要素

#1: タンパク質 REVERSE TRANSCRIPTASE/RIBONUCLEASE H / EXORIBONUCLEASE H / P66 RT / REVERSE TRANSCRIPTASE P66 SUBUNIT


分子量: 64423.855 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) HUMAN IMMUNODEFICIENCY VIRUS 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): M15
参照: UniProt: P04585, RNA-directed DNA polymerase, DNA-directed DNA polymerase, retroviral ribonuclease H, exoribonuclease H, HIV-1 retropepsin
#2: タンパク質 P51 RT / REVERSE TRANSCRIPTASE P51 SUBUNIT


分子量: 52973.785 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) HUMAN IMMUNODEFICIENCY VIRUS 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): M15 / 参照: UniProt: P04585
#3: DNA鎖 PRIMER DNA


分子量: 7670.942 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#4: RNA鎖 TEMPLATE RNA


分子量: 10779.513 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#5: 化合物 ChemComp-NVP / 11-CYCLOPROPYL-5,11-DIHYDRO-4-METHYL-6H-DIPYRIDO[3,2-B:2',3'-E][1,4]DIAZEPIN-6-ONE / NON-NUCLEOSIDE RT INHIBITOR NEVIRAPINE / ネビラピン


分子量: 266.298 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H14N4O / コメント: 薬剤, 抗レトロウイルス剤*YM
配列の詳細P66 MUTATIONS S68G, R83K, I411V, N477S, R461K, Y483H, D498N, V559I P51 MUTATIONS S68G, R83K, I411V, ...P66 MUTATIONS S68G, R83K, I411V, N477S, R461K, Y483H, D498N, V559I P51 MUTATIONS S68G, R83K, I411V, N-TERMINAL MRGSHHHHHHGSQL

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 6 Å3/Da / 溶媒含有率: 82 % / 解説: NONE
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8.5
詳細: RT COMPLEX WAS MIXED WITH RESERVOIR SOLUTION CONTAINING 1.8M (NH4)2SO4, 50MM TRIS HCL (PH8.5), AND 25MM MGSO4. VAPOR DIFFUSION 4C.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1
検出器タイプ: MARRESEARCH MAR300 / 検出器: CCD / 日付: 2011年7月9日 / 詳細: ADJUSTABLE FOCUS K-B PAIR SI MIRRORS
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL CRYO-COOLED SI(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 5→60 Å / Num. obs: 14646 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 170.34 Å2 / Rsym value: 0.14 / Net I/σ(I): 14.8
反射 シェル解像度: 5→5.09 Å / 冗長度: 6.8 % / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Rsym value: 0.87 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 1RTD, 1FK9

1rtd

1fk9


解像度: 5→29.987 Å / SU ML: 1.13 / σ(F): 1 / 位相誤差: 49.26 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.4073 662 5.1 %
Rwork0.361 --
obs0.3632 13005 89.81 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 149 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 5→29.987 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7535 878 20 0 8433
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0088737
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.80212103
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.783303
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0541370
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041384
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
5.0003-5.38440.46911280.44272161X-RAY DIFFRACTION80
5.3844-5.92250.41451150.432327X-RAY DIFFRACTION85
5.9225-6.77090.45321520.42222435X-RAY DIFFRACTION90
6.7709-8.49830.3911350.3812648X-RAY DIFFRACTION96
8.4983-29.98710.38151320.3052772X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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