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- PDB-4a06: Human PDK1 Kinase Domain in Complex with Allosteric Activator PS1... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4a06
タイトルHuman PDK1 Kinase Domain in Complex with Allosteric Activator PS114 Bound to the PIF-Pocket
要素3-PHOSPHOINOSITIDE-DEPENDENT PROTEIN KINASE 1
キーワードTRANSFERASE / ALLOSTERIC SITE
機能・相同性
機能・相同性情報


3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / Activation of AKT2 / regulation of mast cell degranulation / negative regulation of toll-like receptor signaling pathway / type B pancreatic cell development / positive regulation of phospholipase activity / hyperosmotic response / RSK activation / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of vascular endothelial cell proliferation ...3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / Activation of AKT2 / regulation of mast cell degranulation / negative regulation of toll-like receptor signaling pathway / type B pancreatic cell development / positive regulation of phospholipase activity / hyperosmotic response / RSK activation / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of vascular endothelial cell proliferation / negative regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / phospholipase activator activity / positive regulation of sprouting angiogenesis / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / phospholipase binding / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / Estrogen-stimulated signaling through PRKCZ / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / GPVI-mediated activation cascade / extrinsic apoptotic signaling pathway / T cell costimulation / cellular response to epidermal growth factor stimulus / activation of protein kinase B activity / Integrin signaling / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / VEGFR2 mediated vascular permeability / VEGFR2 mediated cell proliferation / cell projection / peptidyl-threonine phosphorylation / positive regulation of protein localization to plasma membrane / calcium-mediated signaling / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / negative regulation of protein kinase activity / epidermal growth factor receptor signaling pathway / CLEC7A (Dectin-1) signaling / cellular response to insulin stimulus / FCERI mediated NF-kB activation / positive regulation of angiogenesis / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / Regulation of TP53 Degradation / cell migration / Downstream TCR signaling / PIP3 activates AKT signaling / insulin receptor signaling pathway / actin cytoskeleton organization / cytoplasmic vesicle / protein autophosphorylation / postsynaptic density / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / non-specific serine/threonine protein kinase / intracellular signal transduction / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / focal adhesion / protein serine/threonine kinase activity / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
PDK1-type, PH domain / PH domain / PDPK1 family / : / PH-like domain superfamily / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site ...PDK1-type, PH domain / PH domain / PDPK1 family / : / PH-like domain superfamily / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-A06 / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Schulze, J.O. / Lopez-Garcia, L.A. / Froehner, W. / Zhang, H. / Navratil, J. / Hindie, V. / Zeuzem, S. / Alzari, P.M. / Neimanis, S. / Engel, M. / Biondi, R.M.
引用ジャーナル: Chem.Biol. / 年: 2011
タイトル: Allosteric Regulation of Protein Kinase Pkczeta by the N-Terminal C1 Domain and Small Compounds to the Pif-Pocket.
著者: Lopez-Garcia, L.A. / Schulze, J.O. / Frohner, W. / Zhang, H. / Suss, E. / Weber, N. / Navratil, J. / Amon, S. / Hindie, V. / Zeuzem, S. / Jorgensen, T.J. / Alzari, P.M. / Neimanis, S. / Engel, M. / Biondi, R.M.
履歴
登録2011年9月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 3-PHOSPHOINOSITIDE-DEPENDENT PROTEIN KINASE 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,61112
ポリマ－35,3931
非ポリマー1,21811
水1,910106
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)148.390, 44.100, 47.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.07, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 3-PHOSPHOINOSITIDE-DEPENDENT PROTEIN KINASE 1 / HPDK1


分子量: 35392.566 Da / 分子数: 1 / 断片: CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 50-359 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O15530, non-specific serine/threonine protein kinase

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非ポリマー , 5種, 117分子

#2: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-A06 / (3S)-4-(5-chloro-1H-benzimidazol-2-yl)-3-(4-chlorophenyl)butanoic acid


分子量: 349.211 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H14Cl2N2O2
#4: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#5: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 106 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLN 288 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, TYR 292 TO GLY
非ポリマーの詳細PS114 (A06): ALLOSTERIC ACTIVATOR PS114

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.5 / 詳細: 1.2 M NA CITRATE, 0.1 M HEPES PH 7.5, 10 MM DTT.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 1
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→37 Å / Num. obs: 19306 / % possible obs: 94 % / Observed criterion σ(I): 5.6 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 21.72 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 13.4
反射 シェル解像度: 2→2.1 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.3 / Mean I/σ(I) obs: 5.6 / % possible all: 96.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3HRC

3hrc


解像度: 2→36.526 Å / SU ML: 0.17 / σ(F): 1.39 / 位相誤差: 20.77 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: THE CARBOXYL GROUP ON PS114 (A06) IS UNRESOLVED AND NOT INCLUDED.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1977 309 1.6 %
Rwork0.1605 --
obs0.1611 19306 93.59 %
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 58.501 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.1938 Å20 Å20.8616 Å2
2--1.9448 Å20 Å2
3----1.751 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→36.526 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2228 0 62 106 2396
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062361
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0953214
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.654861
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.073356
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005400
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.51970.22431480.16449619X-RAY DIFFRACTION96
2.5197-36.53240.18741610.15889378X-RAY DIFFRACTION92
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.2296-1.5305-0.5591.1220.02890.13430.03920.06620.67270.1357-0.0975-0.1617-0.17340.05690.05390.0761-0.0155-0.02180.1686-0.01030.147913.1388-19.9931-7.3757
22.09341.1809-0.08680.8903-0.2220.51030.2159-0.5567-0.07820.3431-0.1936-0.1687-0.16020.1369-0.00520.1555-0.1094-0.01820.254-0.04170.129714.5627-15.9997-9.4736
30.854-0.3428-0.99122.81121.70092.480.1352-0.07910.2866-0.0773-0.24370.4395-0.3994-0.12580.08560.15-0.02180.01420.1649-0.02210.165917.3502-13.5704-23.6671
40.95020.1297-0.02681.12830.19970.83410.03110.00820.2033-0.1044-0.21130.0366-0.12-0.04630.08280.1109-0.01490.01210.1308-0.02350.130813.229-17.9085-13.406
51.014-0.1461-0.17450.07880.28141.5762-0.0238-0.04290.01440.08150.00680.0676-0.0135-0.05290.02660.07370.0055-0.01850.0692-0.00340.11623.5861-23.9858-28.3553
61.25320.130.64020.6878-0.00321.04670.02510.1024-0.0889-0.0416-0.0616-0.22750.040.1210.03990.07230.0126-0.01530.05870.00160.126436.6767-25.4066-33.4107
71.3629-0.1507-0.37080.596-0.02171.5774-0.20250.2348-0.3158-0.17820.06170.1630.1483-0.26750.12310.1006-0.0267-0.01640.1273-0.03830.171718.6488-33.224-38.3869
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN A AND RESID 75:99)
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN A AND RESID 100:123)
3X-RAY DIFFRACTION3(CHAIN A AND RESID 124:142)
4X-RAY DIFFRACTION4(CHAIN A AND RESID 143:166)
5X-RAY DIFFRACTION5(CHAIN A AND RESID 167:243)
6X-RAY DIFFRACTION6(CHAIN A AND RESID 244:331)
7X-RAY DIFFRACTION7(CHAIN A AND RESID 332:359)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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