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Yorodumi- PDB-3bpr: Crystal structure of catalytic domain of the proto-oncogene tyros... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3bpr | ||||||
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Title | Crystal structure of catalytic domain of the proto-oncogene tyrosine-protein kinase MER in complex with inhibitor C52 | ||||||
Components | Proto-oncogene tyrosine-protein kinase MER | ||||||
Keywords | TRANSFERASE / ATP-BINDING / DISEASE MUTATION / GLYCOPROTEIN / KINASE / NUCLEOTIDE-BINDING / PHOSPHORYLATION / PROTO-ONCOGENE / RECEPTOR / RETINITIS PIGMENTOSA / SENSORY TRANSDUCTION / TYROSINE-PROTEIN KINASE / VISION / STRUCTURAL GENOMICS / STRUCTURAL GENOMICS CONSORTIUM / SGC / Immunoglobulin domain / Membrane / Phosphoprotein / Polymorphism / Transmembrane | ||||||
Function / homology | Function and homology information negative regulation of leukocyte apoptotic process / negative regulation of lymphocyte activation / neutrophil clearance / natural killer cell differentiation / secretion by cell / negative regulation of cytokine production / vagina development / photoreceptor outer segment / phagocytosis / positive regulation of phagocytosis ...negative regulation of leukocyte apoptotic process / negative regulation of lymphocyte activation / neutrophil clearance / natural killer cell differentiation / secretion by cell / negative regulation of cytokine production / vagina development / photoreceptor outer segment / phagocytosis / positive regulation of phagocytosis / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / substrate adhesion-dependent cell spreading / establishment of localization in cell / Cell surface interactions at the vascular wall / receptor protein-tyrosine kinase / platelet activation / cell migration / cell-cell signaling / retina development in camera-type eye / nervous system development / spermatogenesis / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell surface receptor signaling pathway / receptor complex / protein phosphorylation / extracellular space / ATP binding / plasma membrane / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.8 Å | ||||||
Authors | Walker, J.R. / Huang, X. / Finerty Jr, P.J. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. / Dhe-Paganon, S. / Structural Genomics Consortium (SGC) | ||||||
Citation | Journal: J.Struct.Biol. / Year: 2009 Title: Structural insights into the inhibited states of the Mer receptor tyrosine kinase. Authors: Huang, X. / Finerty, P. / Walker, J.R. / Butler-Cole, C. / Vedadi, M. / Schapira, M. / Parker, S.A. / Turk, B.E. / Thompson, D.A. / Dhe-Paganon, S. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3bpr.cif.gz | 426.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3bpr.ent.gz | 352.7 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3bpr.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 3bpr_validation.pdf.gz | 1.7 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 3bpr_full_validation.pdf.gz | 1.7 MB | Display | |
Data in XML | 3bpr_validation.xml.gz | 40.3 KB | Display | |
Data in CIF | 3bpr_validation.cif.gz | 53.8 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bp/3bpr ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bp/3bpr | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 2p0cSC 3brbC S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / End auth comp-ID: ASP / End label comp-ID: ASP / Refine code: 1
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-Components
#1: Protein | Mass: 35889.434 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: Catalytic domain: Residues 574-864 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: MERTK, MER / Plasmid: pET28a-LIC / Species (production host): Escherichia coli / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Strain (production host): BL21(DE3) References: UniProt: Q12866, receptor protein-tyrosine kinase #2: Chemical | ChemComp-OLP / #3: Chemical | ChemComp-NA / | #4: Chemical | #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.69 Å3/Da / Density % sol: 54.32 % |
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Crystal grow | Temperature: 287 K / pH: 8.5 Details: Compound C52 (50 mM in DMSO) was added to 8 mg/ml MER protein to the final concentration of 2.5 mM. The mixture was rocked at 277 K overnight and further concentrated to about 35 mg/ml. ...Details: Compound C52 (50 mM in DMSO) was added to 8 mg/ml MER protein to the final concentration of 2.5 mM. The mixture was rocked at 277 K overnight and further concentrated to about 35 mg/ml. Crystals were grown by mixing 2 microliters of MER inhibitor solution and 2 microliters of reservoir solution (100 mM Tris-HCl pH 8.5, 3.64 M NaCl) at 287 K using the hanging-drop vapor-diffusion method. Crystals were cryo-protected with a solution composed of glycerol, ethylene glycol, glucose, and fructose., VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, pH 8.50 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 17-ID / Wavelength: 1 |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 210 / Detector: CCD / Date: Mar 8, 2007 / Details: MIRRORS |
Radiation | Monochromator: CRYO-COOLED SI(111) DOUBLE- CRYSTAL / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.8→50 Å / Num. obs: 37537 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 3.3 % / Rsym value: 0.15 / Net I/σ(I): 9.1 |
Reflection shell | Resolution: 2.8→2.9 Å / Redundancy: 2.9 % / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Rsym value: 0.53 / % possible all: 94 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 2P0C Resolution: 2.8→47.3 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.918 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.894 / SU B: 39.32 / SU ML: 0.385 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 1.719 / ESU R Free: 0.42 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS, ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 42.487 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.8→47.3 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS | Ens-ID: 1 / Number: 1932 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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LS refinement shell | Resolution: 2.8→2.872 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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