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Yorodumi- PDB-3brb: Crystal structure of catalytic domain of the proto-oncogene tyros... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3brb | ||||||
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Title | Crystal structure of catalytic domain of the proto-oncogene tyrosine-protein kinase MER in complex with ADP | ||||||
Components | Proto-oncogene tyrosine-protein kinase MER | ||||||
Keywords | TRANSFERASE / ATP-BINDING / DISEASE MUTATION / GLYCOPROTEIN / KINASE / NUCLEOTIDE-BINDING / PHOSPHORYLATION / PROTO-ONCOGENE / RECEPTOR / RETINITIS PIGMENTOSA / SENSORY TRANSDUCTION / TYROSINE-PROTEIN KINASE / VISION / STRUCTURAL GENOMICS / STRUCTURAL GENOMICS CONSORTIUM / SGC / Immunoglobulin domain / Membrane / Phosphoprotein / Transmembrane | ||||||
Function / homology | Function and homology information negative regulation of leukocyte apoptotic process / negative regulation of lymphocyte activation / neutrophil clearance / natural killer cell differentiation / secretion by cell / negative regulation of cytokine production / vagina development / photoreceptor outer segment / positive regulation of phagocytosis / phagocytosis ...negative regulation of leukocyte apoptotic process / negative regulation of lymphocyte activation / neutrophil clearance / natural killer cell differentiation / secretion by cell / negative regulation of cytokine production / vagina development / photoreceptor outer segment / positive regulation of phagocytosis / phagocytosis / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / substrate adhesion-dependent cell spreading / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / establishment of localization in cell / Cell surface interactions at the vascular wall / receptor protein-tyrosine kinase / platelet activation / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / cell migration / retina development in camera-type eye / cell-cell signaling / nervous system development / spermatogenesis / cell surface receptor signaling pathway / receptor complex / protein phosphorylation / extracellular space / ATP binding / plasma membrane / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.9 Å | ||||||
Authors | Walker, J.R. / Huang, X. / Finerty Jr, P.J. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. / Dhe-Paganon, S. / Structural Genomics Consortium (SGC) | ||||||
Citation | Journal: J.Struct.Biol. / Year: 2009 Title: Structural insights into the inhibited states of the Mer receptor tyrosine kinase. Authors: Huang, X. / Finerty, P. / Walker, J.R. / Butler-Cole, C. / Vedadi, M. / Schapira, M. / Parker, S.A. / Turk, B.E. / Thompson, D.A. / Dhe-Paganon, S. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3brb.cif.gz | 234.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3brb.ent.gz | 187.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3brb.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/br/3brb ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/br/3brb | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 2p0cSC 3bprC S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 1 types, 2 molecules AB
#1: Protein | Mass: 35889.434 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: Catalytic domain: Residues 574-864 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Tissue: Peripheral blood leukocyte / Gene: MERTK, MER / Plasmid: pET28a-LIC / Species (production host): Escherichia coli / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Strain (production host): BL21(DE3) References: UniProt: Q12866, receptor protein-tyrosine kinase |
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-Non-polymers , 5 types, 242 molecules
#2: Chemical | ChemComp-CL / #3: Chemical | #4: Chemical | #5: Chemical | ChemComp-GOL / | #6: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.26 Å3/Da / Density % sol: 45.67 % |
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Crystal grow | Temperature: 290 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8.5 Details: MER protein (38 mg/mL) was pre-incubated with 2.5 mM ATP and 10 mM MgCl2 for 3 hours at room temperature. Crystals were obtained at 290K against 29% PEG 400, 0.2M MgCl2, and 0.1 M Tris-HCl ...Details: MER protein (38 mg/mL) was pre-incubated with 2.5 mM ATP and 10 mM MgCl2 for 3 hours at room temperature. Crystals were obtained at 290K against 29% PEG 400, 0.2M MgCl2, and 0.1 M Tris-HCl pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: CHESS / Beamline: F1 / Wavelength: 0.9179 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 270 / Detector: CCD / Date: Jul 6, 2007 / Details: Rh coated Si mirrors |
Radiation | Monochromator: Horizontal bent Si(111), asymmetrically cut with water-cooled Cu block Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9179 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.9→25.05 Å / Num. all: 49802 / Num. obs: 49802 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 7.2 % / Rsym value: 0.09 / Net I/σ(I): 24.1 |
Reflection shell | Resolution: 1.9→1.97 Å / Redundancy: 5.2 % / Mean I/σ(I) obs: 2.3929 / Rsym value: 0.659 / % possible all: 88.7 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB entry 2P0C Resolution: 1.9→25.05 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / SU B: 8.805 / SU ML: 0.13 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.147 / ESU R Free: 0.144 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 33.967 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.9→25.05 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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