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- PDB-2p0c: Catalytic Domain of the Proto-oncogene Tyrosine-protein Kinase MER -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2p0c | ||||||
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Title | Catalytic Domain of the Proto-oncogene Tyrosine-protein Kinase MER | ||||||
![]() | Proto-oncogene tyrosine-protein kinase MER | ||||||
![]() | TRANSFERASE / ATP-binding / Disease mutation / Glycoprotein / Kinase / Nucleotide-binding / Phosphorylation / Proto-oncogene / Receptor / Retinitis pigmentosa / Sensory transduction / Tyrosine-protein kinase / Vision / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC | ||||||
Function / homology | ![]() negative regulation of leukocyte apoptotic process / negative regulation of lymphocyte activation / neutrophil clearance / natural killer cell differentiation / secretion by cell / negative regulation of cytokine production / vagina development / photoreceptor outer segment / phagocytosis / positive regulation of phagocytosis ...negative regulation of leukocyte apoptotic process / negative regulation of lymphocyte activation / neutrophil clearance / natural killer cell differentiation / secretion by cell / negative regulation of cytokine production / vagina development / photoreceptor outer segment / phagocytosis / positive regulation of phagocytosis / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / substrate adhesion-dependent cell spreading / establishment of localization in cell / Cell surface interactions at the vascular wall / receptor protein-tyrosine kinase / platelet activation / cell migration / cell-cell signaling / retina development in camera-type eye / nervous system development / spermatogenesis / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell surface receptor signaling pathway / receptor complex / protein phosphorylation / extracellular space / ATP binding / plasma membrane / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Walker, J.R. / Huang, X. / Finerty Jr., P.J. / Weigelt, J. / Sundstrom, M. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. / Dhe-Paganon, S. / Structural Genomics Consortium (SGC) | ||||||
![]() | ![]() Title: Structural insights into the inhibited states of the Mer receptor tyrosine kinase. Authors: Huang, X. / Finerty, P. / Walker, J.R. / Butler-Cole, C. / Vedadi, M. / Schapira, M. / Parker, S.A. / Turk, B.E. / Thompson, D.A. / Dhe-Paganon, S. #1: Journal: Cell Growth Differ. / Year: 1994 Title: Cloning and mRNA expression analysis of a novel human protooncogene, c-mer. Authors: Graham, D.K. / Dawson, T.L. / Mullaney, D.L. / Snodgrass, H.R. / Earp, H.S. #2: ![]() Title: Erratum Authors: Graham, D.K. / Dawson, T.L. / Mullaney, D.L. / Snodgrass, H.R. / Earp, H.S. #3: Journal: Nat.Genet. / Year: 2000 Title: Mutations in MERTK, the human orthologue of the RCS rat retinal dystrophy gene, cause retinitis pigmentosa. Authors: Gal, A. / Li, Y. / Thompson, D.A. / Weir, J. / Orth, U. / Jacobson, S.G. / Apfelstedt-Sylla, E. / Vollrath, D. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 3bprC ![]() 3brbC ![]() 2g15S S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 35889.434 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: CATALYTIC DOMAIN Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() References: UniProt: Q12866, receptor protein-tyrosine kinase #2: Chemical | #3: Chemical | #4: Chemical | ChemComp-BME / | #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.23 Å3/Da / Density % sol: 44.72 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 5.5 Details: The protein in 20mM Tris-HCl pH 8.0, 0.5M NaCl, 5% glycerol, 2mM BME, 2.5 mM AMP-PNP, 10 mM MgCl2, 5mM peptide (ADEPNYETWG) was mixed with crystallization buffer (15% PEG 8000, 0.2M ammonium ...Details: The protein in 20mM Tris-HCl pH 8.0, 0.5M NaCl, 5% glycerol, 2mM BME, 2.5 mM AMP-PNP, 10 mM MgCl2, 5mM peptide (ADEPNYETWG) was mixed with crystallization buffer (15% PEG 8000, 0.2M ammonium sulfate, and 0.1 M Sodium cacodylate, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() |
Detector | Type: RIGAKU RAXIS IV++ / Detector: IMAGE PLATE / Date: Jan 23, 2007 |
Radiation | Monochromator: GRAPHITE / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.54178 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.4→25 Å / Num. all: 24544 / Num. obs: 24544 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 3.5 % / Rsym value: 0.067 / Net I/σ(I): 21.6 |
Reflection shell | Resolution: 2.4→2.49 Å / Redundancy: 3.4 % / Mean I/σ(I) obs: 5.2 / Num. unique all: 2456 / Rsym value: 0.293 / % possible all: 99.7 |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: PDB entry 2G15 Resolution: 2.4→24.79 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.88 / SU B: 14.05 / SU ML: 0.184 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.398 / ESU R Free: 0.284 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS.
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 39.11 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.4→24.79 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.4→2.462 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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