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万見
- PDB-3svv: Crystal Structure of T338C c-Src covalently bound to vinylsulfona... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3svv
タイトルCrystal Structure of T338C c-Src covalently bound to vinylsulfonamide-pyrazolopyrimidine 9
要素Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / covalently bound ligand / cysteine gatekeeper / Src / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Signaling by ERBB2 / Nuclear signaling by ERBB4 / Signaling by SCF-KIT / Regulation of KIT signaling / Signaling by EGFR / GAB1 signalosome / Regulation of gap junction activity / FCGR activation / PECAM1 interactions / Co-stimulation by CD28 ...Signaling by ERBB2 / Nuclear signaling by ERBB4 / Signaling by SCF-KIT / Regulation of KIT signaling / Signaling by EGFR / GAB1 signalosome / Regulation of gap junction activity / FCGR activation / PECAM1 interactions / Co-stimulation by CD28 / Co-inhibition by CTLA4 / EPHA-mediated growth cone collapse / Ephrin signaling / G alpha (i) signalling events / GP1b-IX-V activation signalling / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / VEGFR2 mediated cell proliferation / RET signaling / Receptor Mediated Mitophagy / ADP signalling through P2Y purinoceptor 1 / RAF activation / PIP3 activates AKT signaling / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / Activated NTRK3 signals through PI3K / Downstream signal transduction / Downregulation of ERBB4 signaling / Cyclin D associated events in G1 / Regulation of RUNX3 expression and activity / MAP2K and MAPK activation / Integrin signaling / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / DCC mediated attractive signaling / MET activates PTK2 signaling / Extra-nuclear estrogen signaling / EPHB-mediated forward signaling / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / VEGFA-VEGFR2 Pathway / connexin binding / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / progesterone receptor signaling pathway / immune system process / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / non-specific protein-tyrosine kinase / epidermal growth factor receptor signaling pathway / cell-cell junction / cell junction / protein tyrosine kinase activity / protein phosphatase binding / cell differentiation / cytoskeleton / endosome membrane / regulation of cell cycle / mitochondrial inner membrane / cell adhesion / signaling receptor binding / focal adhesion / heme binding / perinuclear region of cytoplasm / protein-containing complex / ATP binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. ...: / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-VSP / Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.204 Å
データ登録者Garske, A.L. / Peters, U. / Cortesi, A. / Perez, J. / Shokat, K.M.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2011
タイトル: Chemical genetic strategy for targeting protein kinases based on covalent complementarity.
著者: Garske, A.L. / Peters, U. / Cortesi, A.T. / Perez, J.L. / Shokat, K.M.
履歴
登録2011年7月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年8月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年10月26日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年3月13日Group: Source and taxonomy / Structure summary / カテゴリ: entity / pdbx_entity_src_syn / Item: _entity.details
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src
B: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,2064
ポリマ－65,4572
非ポリマー7492
水4,216234
1
A: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,1032
ポリマ－32,7291
非ポリマー3741
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,1032
ポリマ－32,7291
非ポリマー3741
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.300, 63.315, 74.230
Angle α, β, γ (deg.)78.930, 87.700, 87.920
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src / Proto-oncogene c-Src / pp60c-src / p60-Src


分子量: 32728.684 Da / 分子数: 2 / 断片: kinase domain, UNP residues 251-533 / 変異: T338C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: SRC / プラスミド: pET-28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P00523, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-VSP / N-(3-{[4-amino-1-(propan-2-yl)-1H-pyrazolo[3,4-d]pyrimidin-3-yl]methyl}phenyl)ethanesulfonamide


分子量: 374.461 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H22N6O2S / 詳細: chemically synthesized
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 234 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
非ポリマーの詳細INTERACTION BETWEEN THE LIGAND AND THE PROTEIN RESULTS IN THE CHANGE OF BOND ORDER FROM DOUBLE TO ...INTERACTION BETWEEN THE LIGAND AND THE PROTEIN RESULTS IN THE CHANGE OF BOND ORDER FROM DOUBLE TO SINGLE BOND BETWEEN THE REACTING CARBON AND THE PENULTIMATE ONE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.68 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 100mM MES, 50mM NaOAc, 4-8% PEG 4000, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 1.0088 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年9月9日
放射モノクロメーター: Double crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0088 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→30 Å / % possible obs: 97.3 % / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Χ2: 1.019 / Net I/σ(I): 11.2
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.2-2.241.90.2735750.938195.4
2.24-2.281.90.23836841.049196.9
2.28-2.321.90.21836431.029195.7
2.32-2.3720.18336381.048195.9
2.37-2.4220.17436771.037197.3
2.42-2.4820.15337131.047195.7
2.48-2.5420.13737001.018198.3
2.54-2.6120.13536741.047197
2.61-2.6820.12136891.054196.9
2.68-2.7720.10637081.049197.5
2.77-2.8720.09937741197.3
2.87-2.9920.08736811.049197.4
2.99-3.1220.08236680.997197.7
3.12-3.2920.07436781.036197
3.29-3.4920.06637611.002197.8
3.49-3.7620.0637171.029198
3.76-4.141.90.05437010.995197.5
4.14-4.731.90.04937030.975197.8
4.73-5.961.90.04637640.953198.8
5.96-3020.0437881.02199.5

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å29.08 Å
Translation2.5 Å29.08 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.2.4位相決定
PHENIXdev_538精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1yoj

1yoj


解像度: 2.204→29.08 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.8609 / SU ML: 0.24 / σ(F): 0.01 / 位相誤差: 21.6 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2153 1991 5.52 %
Rwork0.1758 --
obs0.178 36099 94.76 %
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 21.094 Å2 / ksol: 0.339 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 190.86 Å2 / Biso mean: 20.4704 Å2 / Biso min: 0 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-17.6783 Å21.1955 Å21.1685 Å2
2--8.5816 Å24.7788 Å2
3---17.9281 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.204→29.08 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4102 0 52 234 4388
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0124257
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2295775
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.076618
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005733
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.621601
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.2036-2.28240.24141870.1993071325886
2.2824-2.37370.23111770.18443229340689
2.3737-2.48170.24581970.17673334353192
2.4817-2.61240.20191770.18033371354894
2.6124-2.7760.26492090.19183421363095
2.776-2.99010.22172170.19163474369196
2.9901-3.29070.21071980.18623497369598
3.2907-3.7660.20332110.17933579379099
3.766-4.74140.19822110.15283544375599
4.7414-29.08270.20712070.16793588379599
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -10.3373 Å / Origin y: 32.497 Å / Origin z: -12.2588 Å
111213212223313233
T-0.0809 Å20.0035 Å20.0339 Å2--0.1217 Å20.039 Å2---0.0769 Å2
L0.0111 °20.0081 °20.0024 °2-0.0556 °20.0162 °2--0.0099 °2
S-0.0291 Å °-0.0825 Å °0.0839 Å °-0.0235 Å °-0.0641 Å °-0.0277 Å °-0.0023 Å °-0.0495 Å °-0.2396 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA257 - 533
2X-RAY DIFFRACTION1allA600
3X-RAY DIFFRACTION1allB256 - 533
4X-RAY DIFFRACTION1allB600
5X-RAY DIFFRACTION1allB1 - 234

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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