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- PDB-3p96: Crystal structure of Phosphoserine phosphatase SerB from Mycobact... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3p96 | ||||||
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Title | Crystal structure of Phosphoserine phosphatase SerB from Mycobacterium avium, native form | ||||||
![]() | Phosphoserine phosphatase SerB | ||||||
![]() | HYDROLASE / SSGCID / Phosphoserine phosphatase SerB / Structural Genomics / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease | ||||||
Function / homology | ![]() phosphoserine phosphatase / L-phosphoserine phosphatase activity / L-serine biosynthetic process / dephosphorylation / magnesium ion binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID) | ||||||
![]() | ![]() Title: SAD phasing using iodide ions in a high-throughput structural genomics environment. Authors: Abendroth, J. / Gardberg, A.S. / Robinson, J.I. / Christensen, J.S. / Staker, B.L. / Myler, P.J. / Stewart, L.J. / Edwards, T.E. #1: ![]() Title: Increasing the structural coverage of tuberculosis drug targets. Authors: Baugh, L. / Phan, I. / Begley, D.W. / Clifton, M.C. / Armour, B. / Dranow, D.M. / Taylor, B.M. / Muruthi, M.M. / Abendroth, J. / Fairman, J.W. / Fox, D. / Dieterich, S.H. / Staker, B.L. / ...Authors: Baugh, L. / Phan, I. / Begley, D.W. / Clifton, M.C. / Armour, B. / Dranow, D.M. / Taylor, B.M. / Muruthi, M.M. / Abendroth, J. / Fairman, J.W. / Fox, D. / Dieterich, S.H. / Staker, B.L. / Gardberg, A.S. / Choi, R. / Hewitt, S.N. / Napuli, A.J. / Myers, J. / Barrett, L.K. / Zhang, Y. / Ferrell, M. / Mundt, E. / Thompkins, K. / Tran, N. / Lyons-Abbott, S. / Abramov, A. / Sekar, A. / Serbzhinskiy, D. / Lorimer, D. / Buchko, G.W. / Stacy, R. / Stewart, L.J. / Edwards, T.E. / Van Voorhis, W.C. / Myler, P.J. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
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Others | ![]() |
-Validation report
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Full document | ![]() | 443.6 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 16.6 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 23.5 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 3k9gC ![]() 3km3C ![]() 3kw3C ![]() 3luzC ![]() 3menC ![]() 3njbC ![]() 3o2eC ![]() 3oibC ![]() 3pfdC ![]() 3pm6C C: citing same article ( |
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Similar structure data | |
Other databases |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 43852.094 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
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#2: Chemical | ChemComp-MG / |
#3: Chemical | ChemComp-CL / |
#4: Chemical | ChemComp-EDO / |
#5: Water | ChemComp-HOH / |
Sequence details | AUTHORS STATE THAT THE UNIPROT SEQUENCE #A0QJI1 IS BEING UPDATED |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.6 Å3/Da / Density % sol: 52.69 % |
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Crystal grow | Temperature: 290 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6 Details: 0.2 M MgCl2, 0.1 M MES, 20% PEG6000, protein at 27.45mg/ml, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 290K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Sep 15, 2010 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9774 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.05→36.97 Å / Num. all: 30644 / Num. obs: 29584 / % possible obs: 96.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 5.7 % / Biso Wilson estimate: 38.011 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 16.41 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]()
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 45.015 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.05→36.97 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.05→2.103 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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