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- PDB-5it4: Crystal structure of Mycobacterium avium SerB2 mutant D343N -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5it4
タイトルCrystal structure of Mycobacterium avium SerB2 mutant D343N
要素Phosphoserine phosphatase
キーワードHYDROLASE / HAD family / phosphoserine phosphatase / catalytic site mutant
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphoserine phosphatase / L-phosphoserine phosphatase activity / L-serine biosynthetic process / dephosphorylation / magnesium ion binding
類似検索 - 分子機能
: / ACT domain / ACT domain / haloacid dehalogenase-like hydrolase / Phosphoserine phosphatase / ACT domain / ACT domain profile. / ACT domain / ACT-like domain / HAD superfamily/HAD-like ...: / ACT domain / ACT domain / haloacid dehalogenase-like hydrolase / Phosphoserine phosphatase / ACT domain / ACT domain profile. / ACT domain / ACT-like domain / HAD superfamily/HAD-like / HAD superfamily / HAD-like superfamily / Alpha-Beta Plaits / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphoserine phosphatase
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium avium (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.102 Å
データ登録者Shree, S. / Ramachandran, R.
資金援助 インド, 1件
組織認可番号国
Council of Scientific and Industrial Research (CSIR) インド
引用
ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal Structure of Mycobacterium avium SerB2 mutant D343N (MAV_3907) at pH 6.6
著者: Shree, S. / Ramachandran, R.
#1: ジャーナル: J. Struct. Funct. Genomics / 年: 2011
タイトル: SAD phasing using iodide ions in a high-throughput structural genomics environment.
著者: Abendroth, J. / Gardberg, A.S. / Robinson, J.I. / Christensen, J.S. / Staker, B.L. / Myler, P.J. / Stewart, L.J. / Edwards, T.E.
履歴
登録2016年3月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年4月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_prerelease_seq / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphoserine phosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,8112
ポリマ－41,7871
非ポリマー241
水2,990166
1
A: Phosphoserine phosphatase
ヘテロ分子

A: Phosphoserine phosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,6224
ポリマ－83,5742
非ポリマー492
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
Buried area6150 Å2
ΔGint-60 kcal/mol
Surface area30050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.035, 109.140, 134.024
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 Phosphoserine phosphatase / PSPase / O-phosphoserine phosphohydrolase


分子量: 41786.836 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 5-400 / 変異: G31R, D343N / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium avium (strain 104) (バクテリア)
株: 104 / 遺伝子: serB, MAV_3907 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): C41(DE3) / 参照: UniProt: A0QJI1, phosphoserine phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 166 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.36 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.6
詳細: 22- 23% PEG 8000, 0.1 M Magnesium acetate tetrahydrate, 0.1 M HEPES pH 6.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.987 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年12月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. obs: 28166 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 7.9 % / Net I/σ(I): 27.625

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
HKL-2000データ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3P96

3p96


解像度: 2.102→30.626 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: NONE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 25.61 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2326 1999 7.1 %
Rwork0.1817 26149 -
obs0.1852 28148 98.45 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 106.82 Å2 / Biso mean: 47.5627 Å2 / Biso min: 27.27 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.102→30.626 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2855 0 1 166 3022
Biso mean--41.31 54.92 -
残基数----395
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072889
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.993940
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04500
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004512
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.9171026
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.1022-2.15480.32021290.25271689181890
2.1548-2.2130.2751340.22861750188494
2.213-2.27810.27181390.20591811195096
2.2781-2.35160.26831400.19421829196998
2.3516-2.43570.20621450.182418962041100
2.4357-2.53310.21631430.184918722015100
2.5331-2.64840.24781430.184218762019100
2.6484-2.78790.2931440.199718792023100
2.7879-2.96240.25521440.202518812025100
2.9624-3.19090.25191460.189519062052100
3.1909-3.51160.23751440.180618932037100
3.5116-4.01880.20081470.160619182065100
4.0188-5.05960.17951470.149619322079100
5.0596-30.62880.251540.189220172171100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -5.095 Å / Origin y: -10.7597 Å / Origin z: -38.967 Å
111213212223313233
T0.3945 Å2-0.1814 Å20.0112 Å2-0.3366 Å2-0.011 Å2--0.337 Å2
L0.8043 °20.5309 °20.9857 °2-0.9289 °21.1058 °2--2.8641 °2
S0.0045 Å °0.0403 Å °-0.0668 Å °0.0063 Å °-0.0141 Å °0.024 Å °0.2227 Å °-0.0123 Å °0.0161 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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