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- PDB-2w73: High-resolution structure of the complex between calmodulin and a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2w73
タイトルHigh-resolution structure of the complex between calmodulin and a peptide from calcineurin A
要素
  • CALMODULIN
  • SERINE/THREONINE-PROTEIN PHOSPHATASE 2B CATALYTIC SUBUNIT ALPHA ISOFORM
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / METAL-BINDING PROTEIN / PROTEIN PHOSPHATASE / ALTERNATIVE SPLICING / PHOSPHOPROTEIN / UBL CONJUGATION / CALMODULIN-BINDING / CALCIUM / HYDROLASE / CALMODULIN / ACETYLATION / METHYLATION / POLYMORPHISM / METAL-BINDING / ZINC / IRON / DIMER / EF HAND / NUCLEUS
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of angiotensin-activated signaling pathway / regulation of cell proliferation involved in kidney morphogenesis / positive regulation of glomerulus development / negative regulation of calcium ion import across plasma membrane / negative regulation of signaling / positive regulation of saliva secretion / negative regulation of dendrite morphogenesis / calcineurin complex / positive regulation of connective tissue replacement / positive regulation of calcium ion import across plasma membrane ...negative regulation of angiotensin-activated signaling pathway / regulation of cell proliferation involved in kidney morphogenesis / positive regulation of glomerulus development / negative regulation of calcium ion import across plasma membrane / negative regulation of signaling / positive regulation of saliva secretion / negative regulation of dendrite morphogenesis / calcineurin complex / positive regulation of connective tissue replacement / positive regulation of calcium ion import across plasma membrane / slit diaphragm / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / protein serine/threonine phosphatase complex / peptidyl-serine dephosphorylation / renal filtration / calcineurin-NFAT signaling cascade / : / : / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / : / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / positive regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / skeletal muscle tissue regeneration / transition between fast and slow fiber / positive regulation of osteoclast differentiation / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / extrinsic component of plasma membrane / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / dendrite morphogenesis / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / positive regulation of DNA binding / PKA activation / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / response to corticosterone / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / dephosphorylation / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / nitric-oxide synthase binding / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / organelle localization by membrane tethering / protein serine/threonine phosphatase activity / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / histone H2AXS139 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat Y1 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat T4 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S2 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S5 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S7 phosphatase activity / MAP kinase serine/threonine phosphatase activity / calmodulin-dependent protein phosphatase activity / autophagosome membrane docking / myosin phosphatase activity / regulation of synaptic vesicle exocytosis / protein-serine/threonine phosphatase / presynaptic endocytosis / regulation of cardiac muscle cell action potential / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Phase 0 - rapid depolarisation / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / positive regulation of activated T cell proliferation / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / RHO GTPases activate PAKs / calcineurin-mediated signaling / positive regulation of endocytosis / regulation of synaptic vesicle endocytosis / Ion transport by P-type ATPases / positive regulation of protein autophosphorylation / Uptake and function of anthrax toxins / Long-term potentiation / Calcineurin activates NFAT / protein phosphatase activator activity / Regulation of MECP2 expression and activity / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / adenylate cyclase binding / DARPP-32 events / Smooth Muscle Contraction / catalytic complex / epidermis development / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / RHO GTPases activate IQGAPs / phosphatidylinositol 3-kinase binding / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / postsynaptic modulation of chemical synaptic transmission
類似検索 - 分子機能
PP2B, metallophosphatase domain / PP2B / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like / : / EF-hand domain pair ...PP2B, metallophosphatase domain / PP2B / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like / : / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Calmodulin-3 / Protein phosphatase 3 catalytic subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.45 Å
データ登録者Majava, V. / Kursula, P.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2009
タイトル: Domain Swapping and Different Oligomeric States for the Complex between Calmodulin and the Calmodulin-Binding Domain of Calcineurin A
著者: Majava, V. / Kursula, P.
履歴
登録2008年12月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年5月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月17日Group: Advisory / Data collection / カテゴリ: diffrn_source / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42024年5月8日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CALMODULIN
B: CALMODULIN
E: CALMODULIN
F: CALMODULIN
K: SERINE/THREONINE-PROTEIN PHOSPHATASE 2B CATALYTIC SUBUNIT ALPHA ISOFORM
L: SERINE/THREONINE-PROTEIN PHOSPHATASE 2B CATALYTIC SUBUNIT ALPHA ISOFORM
M: SERINE/THREONINE-PROTEIN PHOSPHATASE 2B CATALYTIC SUBUNIT ALPHA ISOFORM
O: SERINE/THREONINE-PROTEIN PHOSPHATASE 2B CATALYTIC SUBUNIT ALPHA ISOFORM
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,07028
ポリマ－75,2688
非ポリマー80220
水6,125340
1
A: CALMODULIN
B: CALMODULIN
K: SERINE/THREONINE-PROTEIN PHOSPHATASE 2B CATALYTIC SUBUNIT ALPHA ISOFORM
L: SERINE/THREONINE-PROTEIN PHOSPHATASE 2B CATALYTIC SUBUNIT ALPHA ISOFORM
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,07515
ポリマ－37,6344
非ポリマー44111
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6890 Å2
ΔGint-43.9 kcal/mol
Surface area21650 Å2
手法PQS
2
E: CALMODULIN
F: CALMODULIN
M: SERINE/THREONINE-PROTEIN PHOSPHATASE 2B CATALYTIC SUBUNIT ALPHA ISOFORM
O: SERINE/THREONINE-PROTEIN PHOSPHATASE 2B CATALYTIC SUBUNIT ALPHA ISOFORM
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,99513
ポリマ－37,6344
非ポリマー3619
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7140 Å2
ΔGint-48.2 kcal/mol
Surface area20830 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)65.310, 81.320, 71.190
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 111.28, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
CALMODULIN / CAM


分子量: 16852.545 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PETCM / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P62158, UniProt: P0DP23*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド
SERINE/THREONINE-PROTEIN PHOSPHATASE 2B CATALYTIC SUBUNIT ALPHA ISOFORM / CALMODULIN-DEPENDENT CALCINEURIN A SUBUNIT ALPHA ISOFORM / CAM-PRP CATALYTIC SUBUNIT


分子量: 1964.449 Da / 分子数: 4 / Fragment: CALMODULIN BINDING DOMAIN, RESIDUES 385-411 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト)
参照: UniProt: Q08209, protein-serine/threonine phosphatase
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 20 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 340 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.1 % / 解説: NONE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I911-3 / 波長: 1
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.45→20 Å / Num. obs: 115319 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 8.9
反射 シェル解像度: 1.45→1.49 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.58 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / % possible all: 98.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.4.0077精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.45→10 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.969 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.958 / SU B: 4.095 / SU ML: 0.068 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.087 / ESU R Free: 0.074 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.217 6070 5 %RANDOM
Rwork0.186 ---
obs0.187 115319 99.3 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 10.28 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.91 Å20 Å20.55 Å2
2--3.89 Å20 Å2
3----1.58 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.45→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5127 0 20 340 5487
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.0225944
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.024077
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7991.9617933
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg4.0239989
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.3935785
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.1125.108323
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.147151169
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.6241545
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1280.2847
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.026794
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.021239
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.3932169
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.5254272
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.7997110
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.32810101
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.45→1.49 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.302 436
Rwork0.296 8287
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.5058-1.248-1.68391.90850.55154.47430.03130.2377-0.0962-0.1637-0.0562-0.17160.22210.25890.02490.39760.0189-0.03530.1555-0.0090.3799-10.821-9.12522.55
21.1395-0.31880.11160.9812-0.56111.8894-0.0392-0.1649-0.00680.09780.00920.0135-0.0073-0.0440.030.36530.0162-0.03150.128-0.00170.3412-17.435-0.99334.154
310.90994.8164.26942.26391.95241.7040.1243-0.1183-0.24430.14670.0066-0.18050.07850.1424-0.13090.31830.0038-0.00830.26030.00110.31180.4976.67330.069
47.10941.4903-5.1233.3586-2.10144.4925-0.0561-0.08110.2614-0.1180.1135-0.1497-0.0605-0.3473-0.05740.37430.0197-0.04680.1485-0.06860.351218.42718.77134.894
54.1268-0.8151-2.07354.56780.60124.16010.1822-0.25310.4957-0.123-0.0479-0.0289-0.4029-0.1994-0.13420.41320.0152-0.02340.099-0.06020.4289.13724.33737.026
66.1561-1.538-0.504814.53371.24285.6657-0.05690.1964-0.0610.0147-0.04280.239-0.0318-0.52340.09970.3364-0.0269-0.01230.3605-0.02560.322611.4949.90426.186
713.36350.80455.4352.782-0.18514.5678-0.0548-0.10840.2294-0.1636-0.0270.4334-0.1051-0.56810.08180.34310.0169-0.00110.2776-0.00320.32049.6138.20314.05
83.06560.00260.68291.43240.49351.9034-0.00460.0303-0.0340.02860.0296-0.05540.0345-0.1028-0.0250.3671-0.0071-0.01680.0742-0.0110.357525.0742.7819.746
94.27263.1702-6.91512.4589-5.159911.19980.0770.13820.08650.0660.0581-0.0041-0.249-0.1269-0.1350.3143-0.004-0.01880.22610.00720.32618.324-6.06127.86
106.1396-2.09910.91614.6018-0.3370.33440.0179-0.0096-0.0845-0.06460.02630.2966-0.02290.052-0.04410.40510.0058-0.01980.07640.0060.3561-3.215-16.60343.195
112.50710.84340.41152.13180.22620.4123-0.00380.12290.0474-0.1316-0.03210.05830.0167-0.04380.0360.38410.0101-0.02780.07260.01330.36993.559-22.87437.983
126.3002-3.55190.032416.71932.13345.41490.04740.17910.0573-0.20510.0248-0.2317-0.03790.1353-0.07210.26720.0021-0.0150.25290.03620.2621-2.895-9.37630.945
130.78540.00930.64983.07760.83352.6383-0.0347-0.0072-0.01020.1417-0.13480.1114-0.089-0.11030.16950.41520.0281-0.03520.1220.00080.3652-13.21546.3423.213
1414.3638-1.07824.98220.1316-0.40091.74240.0254-0.1548-0.19760.06260.05380.0230.0380.0017-0.07930.3650.005-0.01720.2722-0.00850.33335.91845.6492.313
154.57390.8504-2.26992.99613.37449.7014-0.02860.0376-0.4219-0.04370.4931-0.6260.17241.034-0.46450.40570.0062-0.06610.3352-0.09280.438227.11546.2747.795
167.43393.9537-7.62353.7002-5.64859.40850.3762-0.09640.37-2.1431-0.11970.5154-1.23260.6896-0.25660.6668-0.14230.05040.5013-0.18360.848532.58952.29-1.263
179.09081.69290.50545.89392.35737.83560.0369-0.41110.6325-0.3809-0.15050.0959-0.92830.33850.11360.4874-0.0519-0.05070.0795-0.05390.339719.91856.6878.026
187.09462.87130.162317.4518-1.26997.4107-0.0714-0.0292-0.08140.07870.06120.1290.0313-0.22950.01020.34070.0083-0.01780.2918-0.05350.307916.44442.917-2.149
194.4403-1.97730.94722.9674-0.94572.1138-0.1625-0.24630.19450.05290.0676-0.0271-0.1662-0.15820.09490.39550.0013-0.02060.12960.00250.370416.92141.563-12.514
202.4550.42881.5543.6271-1.00292.31060.1412-0.1572-0.15420.1925-0.1241-0.22110.1958-0.0252-0.01710.4265-0.0054-0.04140.07090.02840.393923.84127.78-6.579
217.0230.5005-8.76530.0442-0.657811.0672-0.0002-0.09870.01770.0730.04040.06090.01510.0469-0.04020.3295-0.0008-0.00450.21750.01120.31337.04331.678-1.681
223.09230.8562-1.69923.7420.3011.6114-0.03960.154-0.0085-0.21160.01930.27090.0756-0.10580.02030.41730.0103-0.02690.11330.02740.3492-13.34327.35414.829
236.4492.476-2.39478.3286-2.52386.6382-0.09730.2676-0.6728-0.309-0.0107-0.28470.4460.21520.1080.44460.03990.00820.00420.01680.4446-4.08619.17811.662
249.52642.90491.139812.57480.79728.67650.06060.2857-0.0197-0.1185-0.0393-0.00420.06890.007-0.02130.34440.0419-0.00280.27910.03880.2876-6.74734.1963.962
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 25
2X-RAY DIFFRACTION2A26 - 68
3X-RAY DIFFRACTION3A69 - 91
4X-RAY DIFFRACTION4A92 - 116
5X-RAY DIFFRACTION5A117 - 147
6X-RAY DIFFRACTION6K395 - 411
7X-RAY DIFFRACTION7B4 - 18
8X-RAY DIFFRACTION8B19 - 68
9X-RAY DIFFRACTION9B69 - 91
10X-RAY DIFFRACTION10B92 - 114
11X-RAY DIFFRACTION11B115 - 147
12X-RAY DIFFRACTION12L395 - 411
13X-RAY DIFFRACTION13E4 - 68
14X-RAY DIFFRACTION14E69 - 91
15X-RAY DIFFRACTION15E92 - 111
16X-RAY DIFFRACTION16E112 - 122
17X-RAY DIFFRACTION17E123 - 147
18X-RAY DIFFRACTION18M395 - 411
19X-RAY DIFFRACTION19F4 - 21
20X-RAY DIFFRACTION20F22 - 64
21X-RAY DIFFRACTION21F65 - 90
22X-RAY DIFFRACTION22F91 - 125
23X-RAY DIFFRACTION23F126 - 147
24X-RAY DIFFRACTION24O395 - 411

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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