+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4o1h | ||||||
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Title | Crystal Structure of the regulatory domain of AmeGlnR | ||||||
Components | Transcription regulator GlnR | ||||||
Keywords | Transcription regulator / Homodimeric receiver domain | ||||||
Function / homology | Function and homology information phosphorelay signal transduction system / regulation of DNA-templated transcription / DNA binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Amycolatopsis mediterranei (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / SAD / Resolution: 2.8 Å | ||||||
Authors | Lin, W. / Wang, C. / Zhang, P. | ||||||
Citation | Journal: J.Biol.Chem. / Year: 2014 Title: Atypical OmpR/PhoB Subfamily Response Regulator GlnR of Actinomycetes Functions as a Homodimer, Stabilized by the Unphosphorylated Conserved Asp-focused Charge Interactions Authors: Lin, W. / Wang, Y. / Han, X. / Zhang, Z. / Wang, C. / Wang, J. / Yang, H. / Lu, Y. / Jiang, W. / Zhao, G.P. / Zhang, P. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4o1h.cif.gz | 178.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4o1h.ent.gz | 149.9 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4o1h.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4o1h_validation.pdf.gz | 463.5 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 4o1h_full_validation.pdf.gz | 478 KB | Display | |
Data in XML | 4o1h_validation.xml.gz | 19.1 KB | Display | |
Data in CIF | 4o1h_validation.cif.gz | 25.7 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/o1/4o1h ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/o1/4o1h | HTTPS FTP |
-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 14930.232 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: UNP residues 1-119 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Amycolatopsis mediterranei (bacteria) / Gene: GlnR / Plasmid: pET-28b / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: Q8GD11 #2: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.23 Å3/Da / Density % sol: 61.95 % / Mosaicity: 0.453 ° |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion / pH: 8 Details: 0.1M Tris-HCl, 20% MPD, pH 8.0, vapor diffusion, temperature 277K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRF / Beamline: BL17U / Wavelength: 0.9793 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Nov 30, 2011 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9793 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Redundancy: 41.3 % / Number: 698895 / Rmerge(I) obs: 0.16 / Χ2: 2.52 / D res high: 3 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 16902 / % possible obs: 100 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Diffraction reflection shell |
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Reflection | Resolution: 2.8→50 Å / Num. obs: 20511 / % possible obs: 99.8 % / Redundancy: 9.6 % / Rmerge(I) obs: 0.117 / Rrim(I) all: 0.117 / Χ2: 1.207 / Net I/av σ(I): 19.143 / Net I/σ(I): 8.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Rejects: _
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: SAD / Resolution: 2.8→39.89 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.94 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 26.679 / SU ML: 0.234 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.319 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 240.62 Å2 / Biso mean: 55.215 Å2 / Biso min: 20 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.8→39.89 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.8→2.873 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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