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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2vrt | ||||||
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タイトル | Crystal Structure of E. coli RNase E possessing M1 RNA fragments - Catalytic Domain | ||||||
要素 |
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キーワード | HYDROLASE / RNA PROCESSING / M1 RNA / RNASE P / NUCLEASE / CYTOPLASM / RNA-BINDING / RNA TURNOVER / ENDONUCLEASE | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 regulation of RNA helicase activity / rRNA 5'-end processing / ribonuclease E / ribonuclease E activity / bacterial degradosome / endoribonuclease complex / DEAD/H-box RNA helicase binding / 7S RNA binding / RNA catabolic process / tRNA processing ...regulation of RNA helicase activity / rRNA 5'-end processing / ribonuclease E / ribonuclease E activity / bacterial degradosome / endoribonuclease complex / DEAD/H-box RNA helicase binding / 7S RNA binding / RNA catabolic process / tRNA processing / mRNA catabolic process / protein complex oligomerization / RNA nuclease activity / RNA processing / RNA endonuclease activity / cytoplasmic side of plasma membrane / rRNA processing / protein homotetramerization / tRNA binding / molecular adaptor activity / rRNA binding / magnesium ion binding / RNA binding / zinc ion binding / identical protein binding / membrane / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ESCHERICHIA COLI (大腸菌) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.5 Å | ||||||
データ登録者 | Koslover, D.J. / Callaghan, A.J. / Marcaida, M.J. / Garman, E.F. / Martick, M. / Scott, W.G. / Luisi, B.F. | ||||||
引用 | ジャーナル: Structure / 年: 2008 タイトル: The Crystal Structure of the Escherichia Coli Rnase E Apoprotein and a Mechanism for RNA Degradation. 著者: Koslover, D.J. / Callaghan, A.J. / Marcaida, M.J. / Garman, E.F. / Martick, M. / Scott, W.G. / Luisi, B.F. | ||||||
履歴 |
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Remark 700 | SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AB", "DB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AB", "DB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 5-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 6-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. |
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2vrt.cif.gz | 668.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2vrt.ent.gz | 555.6 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2vrt.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 2vrt_validation.pdf.gz | 502.3 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 2vrt_full_validation.pdf.gz | 559.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | 2vrt_validation.xml.gz | 68.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 2vrt_validation.cif.gz | 91 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vr/2vrt ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vr/2vrt | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCSドメイン:
NCSドメイン領域:
NCSアンサンブル:
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 57280.043 Da / 分子数: 4 / 断片: CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 1-509 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株: K12 / プラスミド: PET16B VARIANT / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) 参照: UniProt: P21513, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; リン酸ジエステル加水分解酵素 #2: RNA鎖 | 分子量: 567.374 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) #3: RNA鎖 | 分子量: 912.580 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) #4: 化合物 | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.5 % / 解説: NONE |
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結晶化 | pH: 7.5 詳細: 10% PEG 4000, 100 MM (NH4)2SO4, AND 100 MM HEPES PH 7.5 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.975 |
検出器 | タイプ: QUANTUM / 検出器: CCD / 日付: 2005年3月19日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.975 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 3.5→79.5 Å / Num. obs: 33891 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 9.6 |
反射 シェル | 解像度: 3.5→3.69 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.39 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / % possible all: 100 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 2BX2 解像度: 3.5→24.98 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.805 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.768 / SU B: 117.646 / SU ML: 1.318 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.838 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. TWO OUT OF THE FOUR EXPECTED S1 DOMAINS (RESIDUES 36-118, CHAINS B AND C) ARE MISSING AND PRESUMED TO BE EITHER ABSENT OR DISORDERED IN THE CRYSTAL.
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 108.89 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 3.5→24.98 Å
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拘束条件 |
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