[日本語] English
万見
- PDB-2v01: Recombinant vertebrate calmodulin complexed with Pb -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2v01
タイトルRecombinant vertebrate calmodulin complexed with Pb
要素CALMODULIN
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / METHYLATION / PHOSPHORYLATION / METAL-BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


: / : / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / : / positive regulation of protein autophosphorylation / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / CaM pathway ...: / : / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / : / positive regulation of protein autophosphorylation / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / positive regulation of DNA binding / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / response to corticosterone / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / organelle localization by membrane tethering / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / regulation of cardiac muscle cell action potential / nitric-oxide synthase binding / presynaptic endocytosis / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Phase 0 - rapid depolarisation / regulation of synaptic vesicle exocytosis / calcineurin-mediated signaling / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / RHO GTPases activate PAKs / Ion transport by P-type ATPases / Uptake and function of anthrax toxins / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Long-term potentiation / protein phosphatase activator activity / adenylate cyclase binding / Calcineurin activates NFAT / Regulation of MECP2 expression and activity / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / DARPP-32 events / catalytic complex / regulation of synaptic vesicle endocytosis / Smooth Muscle Contraction / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / activation of adenylate cyclase activity / cellular response to interferon-beta / Protein methylation / calcium channel inhibitor activity / phosphatidylinositol 3-kinase binding / Activation of AMPK downstream of NMDARs / presynaptic cytosol / Ion homeostasis / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / eNOS activation / titin binding / enzyme regulator activity / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / sperm midpiece / regulation of calcium-mediated signaling / voltage-gated potassium channel complex / calcium channel complex / substantia nigra development / FCERI mediated Ca+2 mobilization / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / regulation of heart rate / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / calyx of Held / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / response to amphetamine / adenylate cyclase activator activity / sarcomere / regulation of cytokinesis / VEGFR2 mediated cell proliferation / protein serine/threonine kinase activator activity / nitric-oxide synthase regulator activity / VEGFR2 mediated vascular permeability / spindle microtubule / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / calcium channel regulator activity / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / Stimuli-sensing channels / RAF activation / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis
類似検索 - 分子機能
EF-hand / : / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair ...EF-hand / : / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
LEAD (II) ION / Calmodulin-1 / Calmodulin-3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Kursula, P. / Majava, V.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2007
タイトル: A Structural Insight Into Lead Neurotoxicity and Calmodulin Activation by Heavy Metals.
著者: Kursula, P. / Majava, V.
履歴
登録2007年5月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年8月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22018年1月17日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.32018年3月7日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id ..._entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _entity_src_gen.pdbx_host_org_variant
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: CALMODULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,55010
ポリマ－16,8531
非ポリマー1,6989
水99155
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)24.580, 29.950, 53.610
Angle α, β, γ (deg.)88.57, 87.03, 82.95
Int Tables number1
Space group name H-MP1

-
要素

#1: タンパク質 CALMODULIN / CAM


分子量: 16852.545 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PETCM / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta pLySS / 参照: UniProt: P62158, UniProt: P0DP23*PLUS
#2: 化合物
ChemComp-PB / LEAD (II) ION


分子量: 207.200 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Pb
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 55 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.72 % / 解説: NONE
結晶化pH: 4 / 詳細: 40-50%MPD, PH4

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I911-2 / 波長: 1.0408
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0408 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→20 Å / Num. obs: 7838 / % possible obs: 95.2 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.2 % / Biso Wilson estimate: 31.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 8.2
反射 シェル解像度: 2.15→2.25 Å / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.25 / Mean I/σ(I) obs: 4.3 / % possible all: 90.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1UP5

1up5


解像度: 2.15→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.937 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.892 / SU B: 11.876 / SU ML: 0.154 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.274 / ESU R Free: 0.224 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.253 392 5 %RANDOM
Rwork0.188 ---
obs0.191 7837 95.4 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 37.79 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.65 Å2-0.85 Å2-0.98 Å2
2--2.46 Å22.69 Å2
3----1.63 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1114 0 9 55 1178
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0221138
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.02754
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2981.9631511
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.88231846
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5015140
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.64226.46265
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.47115212
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.027156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0680.2164
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.021282
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02212
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2280.2333
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1790.2776
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1810.2583
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0850.2575
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1590.251
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2670.213
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2850.238
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.160.28
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4521.5699
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.81621115
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.5233457
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.2514.5396
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.15→2.21 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.249 25
Rwork0.205 482
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.84058.89122.965713.5565.249327.64131.5309-1.68440.14961.6329-1.1814-1.3046-0.65841.0989-0.3496-0.0368-0.0867-0.03751.01950.0869-0.02915.741413.3764-4.4742
25.76570.7341-0.26436.6182-2.53233.9410.033-0.3603-0.7719-0.40060.04560.21790.372-0.1248-0.0786-0.197-0.0151-0.0477-0.3907-0.0103-0.11645.93164.9838-18.7505
31.77182.6608-3.679514.413-17.686426.9336-0.2705-1.6507-0.41340.53850.48810.04750.2274-1.0925-0.2176-0.076-0.08880.05490.53720.105-0.11474.20648.3062-2.2768
411.91840.7784-4.53513.0145-1.305913.2814-0.1011.59820.5553-0.1180.0103-0.1314-0.09680.2080.0908-0.21160.02470.0164-0.02890.0641-0.2235-7.0499-9.852319.2138
519.75427.1951-0.636614.7868-4.666625.2943-0.07130.89380.3866-0.8413-0.2413-0.1579-0.9244-0.44590.3126-0.1320.10390.0080.38130.0749-0.2137-10.2381-7.72278.9098
60000000000000000.19570.028-0.02080.2106-0.13570.0124-14.474-17.301221.9635
7000000000000000-0.14430.00790.0417-0.3617-0.0679-0.125911.75810.2912-22.1655
8000000000000000-0.0831-0.03120.0035-0.174-0.0002-0.09512.550115.8262-18.1214
90000000000000000.23840.06560.05510.6202-0.04250.1177-3.2381-15.877114.4743
100000000000000000.1072-0.1054-0.03930.8707-0.06540.0167-12.6059-12.58718.6442
110000000000000000.86540.1336-0.02820.33510.17890.65942.280122.3671-18.1734
120000000000000001.1569-0.17620.2451.3124-0.19081.061720.64085.431-5.0641
130000000000000000.51480.02440.08240.22490.11580.56543.782119.2181-15.6193
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A5 - 15
2X-RAY DIFFRACTION2A16 - 64
3X-RAY DIFFRACTION3A65 - 85
4X-RAY DIFFRACTION4A86 - 129
5X-RAY DIFFRACTION5A130 - 145
6X-RAY DIFFRACTION6A1146
7X-RAY DIFFRACTION7A1147
8X-RAY DIFFRACTION8A1148
9X-RAY DIFFRACTION9A1149
10X-RAY DIFFRACTION10A1150
11X-RAY DIFFRACTION11A1151
12X-RAY DIFFRACTION12A1152
13X-RAY DIFFRACTION13A1153

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る