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- PDB-2jgz: Crystal structure of phospho-CDK2 in complex with Cyclin B -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jgz
タイトルCrystal structure of phospho-CDK2 in complex with Cyclin B
要素
  • CELL DIVISION PROTEIN KINASE 2
  • G2/MITOTIC-SPECIFIC CYCLIN-B1
キーワードTRANSFERASE / PROTEIN KINASE / UBL CONJUGATION / PHOSPHORYLATION / SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE / KINASE / CYCLIN / MITOSIS / CELL CYCLE / ATP-BINDING / POLYMORPHISM / CELL DIVISION / NUCLEOTIDE-BINDING / SUBSTRATE SPECIFICITY
機能・相同性
機能・相同性情報


response to DDT / cyclin B1-CDK1 complex / positive regulation of mitochondrial ATP synthesis coupled electron transport / Mitotic Prophase / regulation of chromosome condensation / G2/M DNA replication checkpoint / E2F-enabled inhibition of pre-replication complex formation / ventricular cardiac muscle cell development / Depolymerization of the Nuclear Lamina / positive regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore ...response to DDT / cyclin B1-CDK1 complex / positive regulation of mitochondrial ATP synthesis coupled electron transport / Mitotic Prophase / regulation of chromosome condensation / G2/M DNA replication checkpoint / E2F-enabled inhibition of pre-replication complex formation / ventricular cardiac muscle cell development / Depolymerization of the Nuclear Lamina / positive regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / positive regulation of mRNA 3'-end processing / MASTL Facilitates Mitotic Progression / regulation of mitotic cell cycle spindle assembly checkpoint / Activation of NIMA Kinases NEK9, NEK6, NEK7 / Phosphorylation of Emi1 / patched binding / Transcriptional regulation by RUNX2 / Phosphorylation of the APC/C / tissue regeneration / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / outer kinetochore / Initiation of Nuclear Envelope (NE) Reformation / Polo-like kinase mediated events / Golgi Cisternae Pericentriolar Stack Reorganization / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activator activity / cellular response to fatty acid / digestive tract development / Condensation of Prometaphase Chromosomes / oocyte maturation / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase regulator activity / mitotic metaphase chromosome alignment / cyclin A1-CDK2 complex / cyclin E2-CDK2 complex / cyclin E1-CDK2 complex / cyclin A2-CDK2 complex / positive regulation of DNA-templated DNA replication initiation / cyclin-dependent protein kinase activity / G2 Phase / Y chromosome / Phosphorylation of proteins involved in G1/S transition by active Cyclin E:Cdk2 complexes / positive regulation of heterochromatin formation / p53-Dependent G1 DNA Damage Response / X chromosome / PTK6 Regulates Cell Cycle / regulation of anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / Defective binding of RB1 mutants to E2F1,(E2F2, E2F3) / microtubule organizing center / centriole replication / Regulation of APC/C activators between G1/S and early anaphase / ubiquitin-like protein ligase binding / telomere maintenance in response to DNA damage / centrosome duplication / G0 and Early G1 / Telomere Extension By Telomerase / Activation of the pre-replicative complex / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / response to mechanical stimulus / cyclin-dependent kinase / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G1 Cell Cycle Arrest / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in cell cycle and proliferation / Cajal body / Activation of ATR in response to replication stress / Cyclin E associated events during G1/S transition / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / Cyclin A:Cdk2-associated events at S phase entry / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / positive regulation of cardiac muscle cell proliferation / condensed chromosome / regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / mitotic G1 DNA damage checkpoint signaling / cellular response to nitric oxide / post-translational protein modification / positive regulation of mitotic cell cycle / cyclin binding / regulation of mitotic cell cycle / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / Condensation of Prophase Chromosomes / positive regulation of DNA replication / mitotic spindle organization / meiotic cell cycle / male germ cell nucleus / cellular response to iron(III) ion / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / G1/S transition of mitotic cell cycle / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / peptidyl-serine phosphorylation / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / Orc1 removal from chromatin / potassium ion transport / Meiotic recombination / Cyclin D associated events in G1 / G2/M transition of mitotic cell cycle / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / Transcriptional regulation of granulopoiesis / positive regulation of fibroblast proliferation
類似検索 - 分子機能
: / : / Cyclin, C-terminal domain / : / Cyclins signature. / Cyclin / Cyclin-like / Cyclin, C-terminal domain / Cyclin_C / Cyclin A; domain 1 ...: / : / Cyclin, C-terminal domain / : / Cyclins signature. / Cyclin / Cyclin-like / Cyclin, C-terminal domain / Cyclin_C / Cyclin A; domain 1 / Cyclin, N-terminal / Cyclin, N-terminal domain / Cyclin-like / domain present in cyclins, TFIIB and Retinoblastoma / Cyclin-like superfamily / : / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
G2/mitotic-specific cyclin-B1 / Cyclin-dependent kinase 2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Brown, N.R. / Petri, E. / Lowe, E.D. / Skamnaki, V. / Johnson, L.N.
引用ジャーナル: Cell Cycle / 年: 2007
タイトル: Cyclin B and cyclin A confer different substrate recognition properties on CDK2.
著者: Brown, N.R. / Lowe, E.D. / Petri, E. / Skamnaki, V. / Antrobus, R. / Johnson, L.N.
履歴
登録2007年2月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年5月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年10月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: citation / pdbx_database_status / struct_conn
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_last ..._citation.journal_id_ISSN / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CELL DIVISION PROTEIN KINASE 2
B: G2/MITOTIC-SPECIFIC CYCLIN-B1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,1062
ポリマ－63,1062
非ポリマー00
水905
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)104.780, 104.780, 251.635
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

#1: タンパク質 CELL DIVISION PROTEIN KINASE 2 / P33 PROTEIN KINASE


分子量: 32999.125 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 1-288 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: PHOSPHORYLATED ON THR160 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
参照: UniProt: P24941, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; キナーゼ（アルコールにつなげるもの）
#2: タンパク質 G2/MITOTIC-SPECIFIC CYCLIN-B1 / CYCLIN B1


分子量: 30107.293 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 167-426 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P14635
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細RESIDUE SER 0 DERIVES FROM THE EXPRESSION CONSTRUCT A FRAGMENT CONTAINING RESIDUES 165-433 WAS USED ...RESIDUE SER 0 DERIVES FROM THE EXPRESSION CONSTRUCT A FRAGMENT CONTAINING RESIDUES 165-433 WAS USED IN THIS STUDY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.5 %
結晶化pH: 6
詳細: 0.9-1.2 M AMMONIUM SULPHATE, 100 MM MES PH 6.0-6.5, 100 MM POTASSIUM CHLORIDE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.8726
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8726 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→30.18 Å / Num. obs: 19123 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 8.8 % / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 16.7
反射 シェル解像度: 2.9→3.06 Å / 冗長度: 8.2 % / Rmerge(I) obs: 0.52 / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1QMZ

1qmz


解像度: 2.9→29.64 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.923 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.864 / SU B: 15.137 / SU ML: 0.294 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 2.771 / ESU R Free: 0.403 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.275 979 5.2 %RANDOM
Rwork0.205 ---
obs0.208 17963 99.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 36.82 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.02 Å20.01 Å20 Å2
2--0.02 Å20 Å2
3----0.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→29.64 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4432 0 0 5 4437
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0224535
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4421.9746144
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7425547
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.23423.819199
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.6315820
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.0711526
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0980.2694
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.023359
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2310.22085
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3160.23151
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1710.2127
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2460.235
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.180.23
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6821.52807
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.22824457
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.51431938
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.5354.51687
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.9→2.98 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.341 74
Rwork0.272 1267

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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