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- PDB-2cci: Crystal structure of phospho-CDK2 Cyclin A in complex with a pept... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2cci
タイトルCrystal structure of phospho-CDK2 Cyclin A in complex with a peptide containing both the substrate and recruitment sites of CDC6
要素
  • Cell division control protein 6 homolog
  • Cyclin-A2
  • Cyclin-dependent kinase 2
キーワードCELL CYCLE / COMPLEX (TRANSFERASE-CELL DIVISION) / PROTEIN KINASES / RECRUITMENT / SUBSTRATE RECOGNITION / ATP-BINDING / CELL DIVISION / KINASE / MITOSIS / NUCLEOTIDE-BINDING / PHOSPHORYLATION / SERINE/THREONINE- PROTEIN KINASE / TRANSFERASE / CYCLIN / DNA REPLICATION / NUCLEAR PROTEIN / COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of chromosome segregation / cellular response to vasopressin / CDC6 association with the ORC:origin complex / : / cyclin A2-CDK1 complex / cell cycle G1/S phase transition / cellular response to luteinizing hormone stimulus / traversing start control point of mitotic cell cycle / DNA replication checkpoint signaling / Transcription of E2F targets under negative control by p107 (RBL1) and p130 (RBL2) in complex with HDAC1 ...positive regulation of chromosome segregation / cellular response to vasopressin / CDC6 association with the ORC:origin complex / : / cyclin A2-CDK1 complex / cell cycle G1/S phase transition / cellular response to luteinizing hormone stimulus / traversing start control point of mitotic cell cycle / DNA replication checkpoint signaling / Transcription of E2F targets under negative control by p107 (RBL1) and p130 (RBL2) in complex with HDAC1 / cellular response to leptin stimulus / regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / mitotic DNA replication checkpoint signaling / male pronucleus / female pronucleus / Transcription of E2F targets under negative control by DREAM complex / cellular response to cocaine / regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / response to glucagon / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase regulator activity / positive regulation of DNA biosynthetic process / cellular response to insulin-like growth factor stimulus / cyclin A1-CDK2 complex / cyclin E2-CDK2 complex / cyclin E1-CDK2 complex / cyclin A2-CDK2 complex / positive regulation of DNA-templated DNA replication initiation / cyclin-dependent protein kinase activity / G2 Phase / Y chromosome / positive regulation of cytokinesis / Phosphorylation of proteins involved in G1/S transition by active Cyclin E:Cdk2 complexes / positive regulation of heterochromatin formation / p53-Dependent G1 DNA Damage Response / negative regulation of DNA replication / spindle midzone / X chromosome / PTK6 Regulates Cell Cycle / G1/S-Specific Transcription / regulation of anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / Defective binding of RB1 mutants to E2F1,(E2F2, E2F3) / microtubule organizing center / centriole replication / Regulation of APC/C activators between G1/S and early anaphase / telomere maintenance in response to DNA damage / regulation of DNA replication / centrosome duplication / cellular response to angiotensin / DNA replication origin binding / G0 and Early G1 / cochlea development / Telomere Extension By Telomerase / animal organ regeneration / Activation of the pre-replicative complex / DNA replication initiation / cyclin-dependent kinase / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G1 Cell Cycle Arrest / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in cell cycle and proliferation / Cajal body / Activation of ATR in response to replication stress / Cyclin E associated events during G1/S transition / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / Cyclin A:Cdk2-associated events at S phase entry / intercellular bridge / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / condensed chromosome / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / mitotic G1 DNA damage checkpoint signaling / cellular response to nitric oxide / post-translational protein modification / cyclin binding / protein serine/threonine kinase binding / regulation of mitotic cell cycle / Assembly of the pre-replicative complex / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / positive regulation of DNA replication / meiotic cell cycle / male germ cell nucleus / cellular response to estradiol stimulus / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / G1/S transition of mitotic cell cycle / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / peptidyl-serine phosphorylation / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / Orc1 removal from chromatin / potassium ion transport / Meiotic recombination / Cyclin D associated events in G1 / G2/M transition of mitotic cell cycle / Transcriptional regulation of granulopoiesis / positive regulation of fibroblast proliferation / Regulation of TP53 Degradation / spindle pole / mitotic spindle / cellular senescence / nuclear envelope / Processing of DNA double-strand break ends / regulation of gene expression
類似検索 - 分子機能
Cell division protein Cdc6/18 / : / Cdc6/ORC-like, ATPase lid domain / CDC6, C terminal / Cdc6, C-terminal / CDC6, C terminal winged helix domain / Orc1-like, AAA ATPase domain / AAA ATPase domain / : / Cyclin-A, N-terminal APC/C binding region ...Cell division protein Cdc6/18 / : / Cdc6/ORC-like, ATPase lid domain / CDC6, C terminal / Cdc6, C-terminal / CDC6, C terminal winged helix domain / Orc1-like, AAA ATPase domain / AAA ATPase domain / : / Cyclin-A, N-terminal APC/C binding region / Cyclin-A N-terminal APC/C binding region / : / Cyclin, C-terminal domain / : / Cyclins signature. / Cyclin / Cyclin, C-terminal domain / Cyclin_C / Cyclin-like / Cyclin A; domain 1 / Cyclin, N-terminal / Cyclin, N-terminal domain / Cyclin-like / domain present in cyclins, TFIIB and Retinoblastoma / Cyclin-like superfamily / : / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Cyclin-A2 / Cyclin-dependent kinase 2 / Cell division control protein 6 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Cheng, K.Y. / Noble, M.E.M. / Skamnaki, V. / Brown, N.R. / Lowe, E.D. / Kontogiannis, L. / Shen, K. / Cole, P.A. / Siligardi, G. / Johnson, L.N.
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2006
タイトル: The role of the phospho-CDK2/cyclin A recruitment site in substrate recognition.
著者: Cheng, K.Y. / Noble, M.E. / Skamnaki, V. / Brown, N.R. / Lowe, E.D. / Kontogiannis, L. / Shen, K. / Cole, P.A. / Siligardi, G. / Johnson, L.N.
履歴
登録2006年1月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年5月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22018年6月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / entity / entity_name_com / entity_src_gen / pdbx_entity_src_syn / pdbx_struct_mod_residue / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.page_last ..._citation.journal_abbrev / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation_author.name / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_ec / _entity_name_com.name / _entity_src_gen.gene_src_common_name / _entity_src_gen.pdbx_beg_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_seq_type / _pdbx_entity_src_syn.organism_common_name / _pdbx_entity_src_syn.organism_scientific / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_beg_seq_num / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_end_seq_num / _pdbx_struct_mod_residue.details
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
改定 1.42024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cyclin-dependent kinase 2
B: Cyclin-A2
C: Cyclin-dependent kinase 2
D: Cyclin-A2
F: Cell division control protein 6 homolog
I: Cell division control protein 6 homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)135,48010
ポリマ－134,4176
非ポリマー1,0634
水2,000111
1
A: Cyclin-dependent kinase 2
B: Cyclin-A2
F: Cell division control protein 6 homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,7405
ポリマ－67,2093
非ポリマー5312
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
C: Cyclin-dependent kinase 2
D: Cyclin-A2
I: Cell division control protein 6 homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,7405
ポリマ－67,2093
非ポリマー5312
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)74.420, 114.389, 170.709
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 Cyclin-dependent kinase 2 / Cell division protein kinase 2 / p33 protein kinase


分子量: 34143.547 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: PHOSPHORYLATED AT RESIDUE T160 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDK2, CDKN2 / プラスミド: PGEX / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834 / 参照: UniProt: P24941, cyclin-dependent kinase
#2: タンパク質 Cyclin-A2 / Cyclin-A / Cyclin A


分子量: 29624.297 Da / 分子数: 2 / Fragment: RESIDUES 175-432 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CCNA2, CCN1, CCNA / プラスミド: PET21D / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834 / 参照: UniProt: P20248

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タンパク質・ペプチド , 1種, 2分子 FI

#3: タンパク質・ペプチド Cell division control protein 6 homolog / CDC6-related protein / Cdc18-related protein / HsCdc18 / p62(cdc6) / HsCDC6


分子量: 3440.896 Da / 分子数: 2 / Fragment: RESIDUES 71-100 / Mutation: YES / 由来タイプ: 合成 / 詳細: PEPTIDE MODIFIED TO GENERATE ACTIVE SITE SEQUENCE / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q99741

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非ポリマー , 3種, 115分子

#4: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 111 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細INVOLVED IN THE CONTROL OF THE CELL CYCLE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN F, PRO 71 TO HIS ENGINEERED ...INVOLVED IN THE CONTROL OF THE CELL CYCLE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN F, PRO 71 TO HIS ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN F, PRO 72 TO HIS ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN F, CYS 73 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN F, PRO 76 TO ARG ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN I, PRO 71 TO HIS ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN I, PRO 72 TO HIS ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN I, CYS 73 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN I, PRO 76 TO ARG
Has protein modificationY
配列の詳細CHAINS B AND D ARE A TRUNCATED FRAGMENT OF CYCLIN A2 CONSISTING OF RESIDUES 175-432 THE PEPTIDE ...CHAINS B AND D ARE A TRUNCATED FRAGMENT OF CYCLIN A2 CONSISTING OF RESIDUES 175-432 THE PEPTIDE CONTAINS RESIDUES 71-100 OF CDC6 WITH THE FIRST SEVEN PEPTIDES MODIFIED TO GENERATE AN IDEAL SUBSTRATE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 55 %
結晶化pH: 5.6
詳細: 10-17% (V/V) PEG MONOMETHYLETHER 5000, 0.2 M AMMONIUM SULPHATE AND 0.1 M MES PH 5.0-6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.933
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年11月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→40 Å / Num. obs: 39629 / % possible obs: 97.6 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 10.4
反射 シェル解像度: 2.7→2.85 Å / Rmerge(I) obs: 0.31 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 98.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1QMZ

1qmz


解像度: 2.7→94.92 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.838 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.775 / SU B: 34.164 / SU ML: 0.347 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 12.217 / ESU R Free: 0.446 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.321 1996 5 %RANDOM
Rwork0.261 ---
obs0.264 37597 97 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 37.66 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.57 Å20 Å20 Å2
2--0.5 Å20 Å2
3---1.07 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→94.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9216 0 64 111 9391
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0229509
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1461.98612917
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.33751135
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.45723.735407
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.13151671
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.831550
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0770.21459
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.027024
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.20.24507
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3030.26433
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1380.2337
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1790.286
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2780.23
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.2851.55888
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.50629300
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.65734105
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.1044.53617
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.77 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.432 154
Rwork0.356 2760
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.50960.75490.2031.9782-0.15751.3512-0.08730.08570.2090.04090.03820.1389-0.2132-0.10910.0491-0.28530.032-0.021-0.1761-0.0102-0.182925.375540.83993.3747
21.6144-0.6575-0.52652.35640.32421.6912-0.0607-0.1652-0.04430.18250.0320.0236-0.02590.06180.0287-0.2469-0.0097-0.0175-0.1294-0.009-0.290641.146838.476932.4078
33.1107-0.702-1.26621.88220.2111.90670.05830.27980.2579-0.2011-0.10040.2718-0.4407-0.45930.04210.04350.1156-0.04220.071-0.0075-0.01528.737521.789654.1547
43.3876-0.2582-0.25032.37070.16641.5269-0.2111-0.1738-0.11590.45790.08350.42070.0126-0.31510.12760.11410.05510.1119-0.06720.014-0.050110.871610.644185.3526
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A0 - 296
2X-RAY DIFFRACTION2B175 - 432
3X-RAY DIFFRACTION3C0 - 296
4X-RAY DIFFRACTION4D175 - 432

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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