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万見
- PDB-2bn1: Insulin after a high dose x-ray burn -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2bn1
タイトルInsulin after a high dose x-ray burn
要素
  • INSULIN A CHAIN
  • INSULIN B CHAIN
キーワードHORMONE / RADIATION DAMAGE / PHASING / RIP / CARBOHYDRATE METABOLISM / GLUCOSE METABOLISM / INSULIN FAMILY
機能・相同性
機能・相同性情報


estradiol secretion / positive regulation of blood circulation / negative regulation of lactation / glucose import in response to insulin stimulus / positive regulation of cell maturation / positive regulation of lactation / response to L-arginine / positive regulation of mammary gland epithelial cell proliferation / response to butyrate / negative regulation of appetite ...estradiol secretion / positive regulation of blood circulation / negative regulation of lactation / glucose import in response to insulin stimulus / positive regulation of cell maturation / positive regulation of lactation / response to L-arginine / positive regulation of mammary gland epithelial cell proliferation / response to butyrate / negative regulation of appetite / feeding behavior / response to growth hormone / response to food / positive regulation of peptide hormone secretion / positive regulation of Rho protein signal transduction / protein secretion / response to glucose / negative regulation of lipid catabolic process / positive regulation of protein secretion / insulin receptor binding / response to nutrient levels / hormone activity / positive regulation of insulin secretion / glucose metabolic process / glucose homeostasis / response to heat / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / extracellular space / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Insulin / Insulin family / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種BOS TAURUS (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / OTHER / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Nanao, M.H. / Ravelli, R.B.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2005
タイトル: Improving Radiation-Damage Substructures for Rip.
著者: Nanao, M.H. / Sheldrick, G.M. / Ravelli, R.B.G.
履歴
登録2005年3月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年9月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年4月3日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22024年10月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: INSULIN A CHAIN
B: INSULIN B CHAIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,7442
ポリマ－5,7442
非ポリマー00
水1,40578
1
A: INSULIN A CHAIN
B: INSULIN B CHAIN

A: INSULIN A CHAIN
B: INSULIN B CHAIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,4874
ポリマ－11,4874
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation16_565x,-y+1,-z+1/21
Buried area4270 Å2
ΔGint-37.4 kcal/mol
Surface area5500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.900, 77.900, 77.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number199
Space group name H-MI213
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2016-

HOH

21B-2003-

HOH

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要素

#1: タンパク質・ペプチド INSULIN A CHAIN


分子量: 2339.645 Da / 分子数: 1 / 断片: INSULIN A CHAIN, RESIDUES 85-105 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) BOS TAURUS (ウシ) / 器官: PANCREAS / 参照: UniProt: P01317
#2: タンパク質・ペプチド INSULIN B CHAIN


分子量: 3403.927 Da / 分子数: 1 / 断片: INSULIN B CHAIN, RESIDUES 25-54 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) BOS TAURUS (ウシ) / 器官: PANCREAS / 参照: UniProt: P01317
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 78 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細INSULIN DECREASES BLOOD GLUCOSE CONCENTRATION. IT INCREASES CELL PERMEABILITY TO MONOSACCHARIDES, ...INSULIN DECREASES BLOOD GLUCOSE CONCENTRATION. IT INCREASES CELL PERMEABILITY TO MONOSACCHARIDES, AMINO ACIDS AND FATTY ACIDS. IT ACCELERATES GLYCOLYSIS, THE PENTOSE PHOSPHATE CYCLE, AND GLYCOGEN SYNTHESIS IN LIVER
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.62 %
結晶化詳細: .4 M NAPO4/NA2HPO4 PH10.4, 0.001M EDTA, 30% ETHYLENE GLYCOL

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9392
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2004年12月18日 / 詳細: BENT MIRROR
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9392 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→50 Å / Num. obs: 24081 / % possible obs: 97.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 18.99
反射 シェル解像度: 1.5→1.59 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.33 / Mean I/σ(I) obs: 4.12 / % possible all: 95.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
SHELXD位相決定
SHELXE位相決定
REFMAC5.2.0005精密化
精密化構造決定の手法: OTHER / 解像度: 1.4→45 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.978 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.967 / SU B: 1.493 / SU ML: 0.026 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.042 / ESU R Free: 0.044 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. SIDECHAIN OCCUPANCIES HAVE BEEN REDUCED BECAUSE OF STRONG NEGATIVE PEAKS IN DIFFERENCE FOURIER MAPS IN RESIDUES GLU 4, GLN 15, ASN 18 AND ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. SIDECHAIN OCCUPANCIES HAVE BEEN REDUCED BECAUSE OF STRONG NEGATIVE PEAKS IN DIFFERENCE FOURIER MAPS IN RESIDUES GLU 4, GLN 15, ASN 18 AND ASN 21 OF CHAIN A AND VAL 2, GLN 4, GLU 21, LYS 29 AND ALA 30 OF CHAIN B
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.165 779 5 %RANDOM
Rwork0.131 ---
obs0.133 14870 99.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 14.39 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数400 0 0 78 478
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.022452
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.02386
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.721.963622
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9463901
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.984558
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg44.11324.76221
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.6771569
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg0.896151
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1130.268
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.02530
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.0295
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2920.2112
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2350.2418
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1960.2234
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0930.2263
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.290.242
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2370.215
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2860.226
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.410.218
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.4421.5362
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.9331.5119
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.9892456
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.3013217
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.9334.5166
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.4→1.48 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.215 103 -
Rwork0.19 2156 -
obs--99.96 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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