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- PDB-1mf8: Crystal Structure of human calcineurin complexed with cyclosporin... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1mf8
タイトルCrystal Structure of human calcineurin complexed with cyclosporin A and human cyclophilin
要素
  • CALCINEURIN B SUBUNIT ISOFORM 1
  • CALMODULIN-DEPENDENT CALCINEURIN A SUBUNIT, ALPHA ISOFORM
  • CYCLOSPORIN A
  • PEPTIDYL-PROLYL CIS-TRANS ISOMERASE A
キーワードHYDROLASE/ISOMERASE/IMMUNOSUPPRESSANT / HYDROLASE-ISOMERASE-IMMUNOSUPPRESSANT COMPLEX / CALCINEURIN-CYCLOPHILIN-CYCLOSPORIN COMPLEX / CYCLOSPORIN A / IMMUNOSUPPRESSANT / HYDROLASE / ISOMERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of angiotensin-activated signaling pathway / calcium-dependent protein serine/threonine phosphatase regulator activity / regulation of cell proliferation involved in kidney morphogenesis / positive regulation of glomerulus development / negative regulation of calcium ion import across plasma membrane / negative regulation of signaling / calcium-dependent protein serine/threonine phosphatase activity / positive regulation of saliva secretion / negative regulation of dendrite morphogenesis / calcineurin complex ...negative regulation of angiotensin-activated signaling pathway / calcium-dependent protein serine/threonine phosphatase regulator activity / regulation of cell proliferation involved in kidney morphogenesis / positive regulation of glomerulus development / negative regulation of calcium ion import across plasma membrane / negative regulation of signaling / calcium-dependent protein serine/threonine phosphatase activity / positive regulation of saliva secretion / negative regulation of dendrite morphogenesis / calcineurin complex / positive regulation of connective tissue replacement / positive regulation of calcium ion import across plasma membrane / slit diaphragm / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / protein serine/threonine phosphatase complex / peptidyl-serine dephosphorylation / renal filtration / lung epithelial cell differentiation / calcineurin-NFAT signaling cascade / positive regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / negative regulation of protein K48-linked ubiquitination / regulation of apoptotic signaling pathway / myelination in peripheral nervous system / cell adhesion molecule production / negative regulation of viral life cycle / lipid droplet organization / skeletal muscle tissue regeneration / transition between fast and slow fiber / heparan sulfate binding / regulation of viral genome replication / positive regulation of osteoclast differentiation / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / virion binding / leukocyte chemotaxis / regulation of synaptic vesicle cycle / negative regulation of stress-activated MAPK cascade / endothelial cell activation / extrinsic component of plasma membrane / dendrite morphogenesis / Basigin interactions / protein peptidyl-prolyl isomerization / dephosphorylation / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / protein serine/threonine phosphatase activity / cyclosporin A binding / branching involved in blood vessel morphogenesis / histone H2AXS140 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat Y1 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat T4 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S2 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S5 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S7 phosphatase activity / MAP kinase serine/threonine phosphatase activity / calmodulin-dependent protein phosphatase activity / myosin phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / Minus-strand DNA synthesis / Plus-strand DNA synthesis / Uncoating of the HIV Virion / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / parallel fiber to Purkinje cell synapse / Early Phase of HIV Life Cycle / positive regulation of activated T cell proliferation / Integration of provirus / calcineurin-mediated signaling / APOBEC3G mediated resistance to HIV-1 infection / positive regulation of endocytosis / viral release from host cell / negative regulation of protein phosphorylation / Calcineurin activates NFAT / DARPP-32 events / Activation of BAD and translocation to mitochondria / epidermis development / epithelial to mesenchymal transition / Binding and entry of HIV virion / postsynaptic modulation of chemical synaptic transmission / positive regulation of osteoblast differentiation / multicellular organismal response to stress / positive regulation of viral genome replication / phosphatase binding / negative regulation of insulin secretion / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / activation of protein kinase B activity / skeletal muscle fiber development / keratinocyte differentiation / protein dephosphorylation / neutrophil chemotaxis / FCERI mediated Ca+2 mobilization / response to amphetamine / positive regulation of cell adhesion / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / T cell activation / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / negative regulation of protein kinase activity / excitatory postsynaptic potential / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P3 isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P6 isomerase activity / positive regulation of protein secretion / peptidylprolyl isomerase
類似検索 - 分子機能
PP2B, metallophosphatase domain / PP2B / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Cyclophilin-like / Cyclophilin / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase ...PP2B, metallophosphatase domain / PP2B / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Cyclophilin-like / Cyclophilin / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, conserved site / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / Metallo-dependent phosphatase-like / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Cyclophilin type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase/CLD / Cyclophilin-like domain superfamily / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / 4-Layer Sandwich / EF-hand domain pair / Beta Barrel / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cyclosporin A / PHOSPHATE ION / : / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase A / Calcineurin subunit B type 1 / Protein phosphatase 3 catalytic subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
TOLYPOCLADIUM INFLATUM (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Jin, L. / Harrison, S.C.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2002
タイトル: Crystal Structure of Human Calcineurin Complexed with Cyclosporin a and Human Cyclophilin
著者: Jin, L. / Harrison, S.C.
履歴
登録2002年8月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年10月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年6月14日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32011年7月27日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
改定 1.42012年12月12日Group: Other
改定 1.52025年3月26日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CALMODULIN-DEPENDENT CALCINEURIN A SUBUNIT, ALPHA ISOFORM
B: CALCINEURIN B SUBUNIT ISOFORM 1
C: PEPTIDYL-PROLYL CIS-TRANS ISOMERASE A
D: CYCLOSPORIN A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,6069
ポリマ－81,3514
非ポリマー2555
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7390 Å2
ΔGint-91 kcal/mol
Surface area28770 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.949, 108.334, 112.841
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 3種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 CALMODULIN-DEPENDENT CALCINEURIN A SUBUNIT, ALPHA ISOFORM / SERINE/THREONINE PROTEIN PHOSPHATASE 2B CATALYTIC SUBUNIT ALPHA ISOFORM / CAM-PRP CATALYTIC SUBUNIT


分子量: 42770.637 Da / 分子数: 1 / 断片: TRUNCATED FORM (RESIDUES 20-392) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PETCN ALPHA / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) PLYSS
参照: UniProt: Q08209, protein-serine/threonine phosphatase
#2: タンパク質 CALCINEURIN B SUBUNIT ISOFORM 1 / PROTEIN PHOSPHATASE 2B REGULATORY SUBUNIT 1 / PROTEIN PHOSPHATASE 3 REGULATORY SUBUNIT B ALPHA ISOFORM 1


分子量: 19322.904 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PETCN ALPHA / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) PLYSS
参照: UniProt: P63098, protein-serine/threonine phosphatase
#3: タンパク質 PEPTIDYL-PROLYL CIS-TRANS ISOMERASE A / PPIASE / ROTAMASE / CYCLOPHILIN A


分子量: 18036.504 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PET3A.CYPA / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) CODONPLUS RIL / 参照: UniProt: P62937, peptidylprolyl isomerase

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タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 D

#4: タンパク質・ペプチド CYCLOSPORIN A / CYCLOSPORINE / CICLOSPORIN / CICLOSPORINE


タイプ: Cyclic peptide / クラス: 免疫抑制剤 / 分子量: 1220.625 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: CYCLOSPORIN IS A CYCLIC UNDECAPEPTIDE. CYCLIZATION IS ACHIEVED BY LINKING THE N- AND THE C- TERMINI.
由来: (合成) TOLYPOCLADIUM INFLATUM (菌類) / 参照: NOR: NOR00033, Cyclosporin A

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非ポリマー , 2種, 5分子

#5: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#6: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca

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詳細

構成要素の詳細CYCLOSPORIN IS A CYCLIC UNDECAPEPTIDE. HERE, CYCLOSPORIN A IS REPRESENTED BY THE SEQUENCE (SEQRES)
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 46 %
結晶化pH: 4.6
詳細: 12% PEG 4000, 5MM POTASSIUM PHOSPHATE, 75MM SODIUM CITRATE, 15% GLYCEROL, 5MM TRIS, PH 4.6, MICROBATCH, TEMPERATURE 292K
結晶化
*PLUS
温度: 19 ℃ / 手法: batch method
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
15 mg/mlprotein11
2150 mMNa3Citr11
310 mM11KH2PO4
424 %PEG400011
530 %glycerol11pH4.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 0.91611
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年3月12日
放射モノクロメーター: SI 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91611 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→15 Å / Num. obs: 14195 / % possible obs: 95.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.3 % / Rsym value: 0.077 / Net I/σ(I): 19.3
反射 シェル解像度: 3.1→3.21 Å / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / Rsym value: 0.37 / % possible all: 81.7
反射
*PLUS
最低解像度: 15 Å / Rmerge(I) obs: 0.077
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 3.1 Å / % possible obs: 81.7 % / Rmerge(I) obs: 0.377

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1AUI AND 2RMA

1aui

2rma


解像度: 3.1→15 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3 1052 -RANDOM
Rwork0.25 ---
obs0.25 14195 95.6 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5513 0 9 0 5522
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
精密化
*PLUS
最低解像度: 15 Å / Rfactor obs: 0.26 / Rfactor Rfree: 0.3 / Rfactor Rwork: 0.255
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: c_bond_d / Dev ideal: 0.01
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 3.1 Å / 最低解像度: 3.21 Å / Rfactor Rfree: 0.45 / Rfactor Rwork: 0.409

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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