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- PDB-1ju5: Ternary complex of an Crk SH2 domain, Crk-derived phophopeptide, ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ju5
タイトルTernary complex of an Crk SH2 domain, Crk-derived phophopeptide, and Abl SH3 domain by NMR spectroscopy
要素
  • (Crk) x 2
  • Abl
キーワードPROTEIN BINDING/TRANSFERASE / Crk / SH2 / Abl / SH3 / adaptor protein / phosphopeptide / PROTEIN BINDING-TRANSFERASE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / ARMS-mediated activation / MET activates RAP1 and RAC1 / MET receptor recycling / response to hepatocyte growth factor / regulation of intracellular signal transduction / cellular response to endothelin / helper T cell diapedesis / cerebellar neuron development / response to cholecystokinin ...PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / ARMS-mediated activation / MET activates RAP1 and RAC1 / MET receptor recycling / response to hepatocyte growth factor / regulation of intracellular signal transduction / cellular response to endothelin / helper T cell diapedesis / cerebellar neuron development / response to cholecystokinin / Downstream signal transduction / regulation of leukocyte migration / postsynaptic specialization assembly / protein phosphorylated amino acid binding / regulation of T cell migration / regulation of dendrite development / positive regulation of actin filament binding / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / response to peptide / negative regulation of ubiquitin-protein transferase activity / positive regulation of oxidoreductase activity / protein localization to cytoplasmic microtubule plus-end / DN4 thymocyte differentiation / positive regulation of skeletal muscle acetylcholine-gated channel clustering / response to epinephrine / activation of protein kinase C activity / phospholipase C-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / podocyte apoptotic process / delta-catenin binding / Role of ABL in ROBO-SLIT signaling / transitional one stage B cell differentiation / response to yeast / regulation of postsynaptic specialization assembly / Regulation of signaling by CBL / regulation of modification of synaptic structure / nicotinate-nucleotide adenylyltransferase activity / DNA conformation change / neuroepithelial cell differentiation / negative regulation of wound healing / B cell proliferation involved in immune response / : / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / cerebellum morphogenesis / positive regulation of Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / positive regulation of extracellular matrix organization / microspike assembly / B-1 B cell homeostasis / neuropilin signaling pathway / neuropilin binding / reelin-mediated signaling pathway / negative regulation of cell motility / bubble DNA binding / mitochondrial depolarization / regulation of cell motility / ARMS-mediated activation / MET receptor recycling / VEGFA-VEGFR2 Pathway / positive regulation of establishment of T cell polarity / activated T cell proliferation / cellular response to dopamine / positive regulation of blood vessel branching / proline-rich region binding / regulation of Cdc42 protein signal transduction / negative regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / protein localization to membrane / syntaxin binding / MET activates RAP1 and RAC1 / mitogen-activated protein kinase binding / regulation of hematopoietic stem cell differentiation / myoblast proliferation / alpha-beta T cell differentiation / positive regulation of dendrite development / regulation of axon extension / regulation of GTPase activity / regulation of T cell differentiation / cardiac muscle cell proliferation / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / negative regulation of cell-cell adhesion / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / cellular response to insulin-like growth factor stimulus / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / positive regulation of smooth muscle cell migration / Myogenesis / enzyme-linked receptor protein signaling pathway / establishment of cell polarity / platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / positive regulation of osteoblast proliferation / RUNX2 regulates osteoblast differentiation / regulation of cell adhesion mediated by integrin / regulation of microtubule polymerization / associative learning / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / dendrite development / positive regulation of Rac protein signal transduction / vascular endothelial cell response to oscillatory fluid shear stress / Bergmann glial cell differentiation / regulation of endocytosis / neuromuscular process controlling balance / negative regulation of long-term synaptic potentiation
類似検索 - 分子機能
CRK, N-terminal SH3 domain / CRK, C-terminal SH3 domain / : / F-actin binding / F-actin binding / F-actin binding domain (FABD) / Tyrosine-protein kinase ABL, SH2 domain / Variant SH3 domain / SH2 domain / SHC Adaptor Protein ...CRK, N-terminal SH3 domain / CRK, C-terminal SH3 domain / : / F-actin binding / F-actin binding / F-actin binding domain (FABD) / Tyrosine-protein kinase ABL, SH2 domain / Variant SH3 domain / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / SH3 Domains / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Src homology 3 domains / SH3 type barrels. / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Roll / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein kinase ABL1 / Adapter molecule crk / Adapter molecule crk
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法溶液NMR / ARIA 1.0, CNS 1.0
データ登録者Donaldson, L.W. / Pawson, T. / Kay, L.E. / Forman-Kay, J.D.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2002
タイトル: Structure of a regulatory complex involving the Abl SH3 domain, the Crk SH2 domain, and a Crk-derived phosphopeptide
著者: Donaldson, L.W. / Gish, G. / Pawson, T. / Kay, L.E. / Forman-Kay, J.D.
履歴
登録2001年8月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02002年11月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月10日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly ...database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年10月16日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Crk
B: Crk
C: Abl


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,3763
ポリマ－20,3763
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / 40structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Crk / PROTO-ONCOGENE C-CRK / ADAPTER MOLECULE CRK / P38


分子量: 12142.571 Da / 分子数: 1 / 断片: Crk SH2 domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pGEX-2T / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P46108
#2: タンパク質・ペプチド Crk / PROTO-ONCOGENE C-CRK / ADAPTER MOLECULE CRK / P38


分子量: 1468.480 Da / 分子数: 1 / 断片: Crk phosphopeptide / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: pAED4-MMHB / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q64010
#3: タンパク質 Abl / proto-oncogene tyrosine-protein kinase


分子量: 6764.461 Da / 分子数: 1 / 断片: Abl SH3 domain / Mutation: L122K / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET15 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P00519, EC: 2.7.1.112
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 13C-separated NOESY
1213D 15N-separated NOESY
1313D 13C F1-FILTERED F3-EDITED NOESY
141J-HNHA
151IPAP-15N HSQC
NMR実験の詳細Text: Intermolecular distance restraints were obtained from reverse half-filtered 2D- and 3D-NOESY spectra (300 ms mixing time) on sample in 99% D2O. Methyl prochiral assignments were made on a 10% ...Text: Intermolecular distance restraints were obtained from reverse half-filtered 2D- and 3D-NOESY spectra (300 ms mixing time) on sample in 99% D2O. Methyl prochiral assignments were made on a 10% 13C-labeled sample according to Neri et al (Biochemistry 28:7510; 1989). HACAN and CBCA(CO)N(CA)HA experiments were used to assign the proline residues in the Crk SH2 domain according to Kanelis et al (JBNMR 16:253; 2000)

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試料調製

詳細内容: 0.6-1.5mM Crk SH2 domain U-15N, 13C; 50mM sodium phosphate pH6.8, 0.02% sodium azide
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料状態イオン強度: 50mM sodium phosphate / pH: 6.8 / 圧: ambient / 温度: 303 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian UNITYPLUSVarianUNITYPLUS5001
Varian UNITYPLUSVarianUNITYPLUS6002
Varian UNITYPLUSVarianUNITYPLUS8003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
NMRPipe1.8Delaglio解析
PIPP4.3.2Garrettデータ解析
CNS1Brunger構造決定
ARIA1Brunger構造決定
ARIA1Brunger精密化
精密化手法: ARIA 1.0, CNS 1.0 / ソフトェア番号: 1
詳細: This structure represents the lowest energy solution based on 2406 SH2 intramolecular restraints, 1628 SH3 intramolecular restraints, 37 SH2-SH3 intermolecular restraints, 64 SH2- ...詳細: This structure represents the lowest energy solution based on 2406 SH2 intramolecular restraints, 1628 SH3 intramolecular restraints, 37 SH2-SH3 intermolecular restraints, 64 SH2-phosphopeptide intermolecular restraints, 50 hydrogen bonds, 54 direct 3J-HNHA couplings and 166 dihedral angle restraints from TALOS Residues 217-220 and 225-229 of the Crk phosphopeptide (Chain B) are disordered. As intermolecular contacts between the SH2 domain (Chain A) and the SH3 domain (Chain C) limited to amino acids 67-75 in DE-loop of the SH2 domain, there is no unique orientation between the SH2 domain and SH3 domain.
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 40 / 登録したコンフォーマーの数: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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