[日本語] English
万見
- PDB-1h28: CDK2/CyclinA in complex with an 11-residue recruitment peptide fr... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1h28
タイトルCDK2/CyclinA in complex with an 11-residue recruitment peptide from p107
要素
  • CELL DIVISION PROTEIN KINASE 2
  • CYCLIN A2
  • RETINOBLASTOMA-LIKE PROTEIN 1
キーワードCELL CYCLE/TRANSFERASE SUBSTRATE / CELL CYCLE / PROTEIN KINASE / CYCLIN / CDK2 / RECRUITMENT / PEPTIDE SPECIFICITY / SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE / ATP-BINDING / CELL DIVISION / MITOSIS / PHOSPHORYLATION / CELL CYCLE-TRANSFERASE SUBSTRATE / CELL CYCLE-TRANSFERASE SUBSTRATE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of lipid kinase activity / : / cyclin A2-CDK1 complex / cellular response to luteinizing hormone stimulus / cell cycle G1/S phase transition / Transcription of E2F targets under negative control by p107 (RBL1) and p130 (RBL2) in complex with HDAC1 / cellular response to leptin stimulus / male pronucleus / female pronucleus / Transcription of E2F targets under negative control by DREAM complex ...regulation of lipid kinase activity / : / cyclin A2-CDK1 complex / cellular response to luteinizing hormone stimulus / cell cycle G1/S phase transition / Transcription of E2F targets under negative control by p107 (RBL1) and p130 (RBL2) in complex with HDAC1 / cellular response to leptin stimulus / male pronucleus / female pronucleus / Transcription of E2F targets under negative control by DREAM complex / response to glucagon / cellular response to cocaine / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase regulator activity / positive regulation of DNA biosynthetic process / cellular response to insulin-like growth factor stimulus / cyclin A1-CDK2 complex / cyclin E2-CDK2 complex / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / cyclin E1-CDK2 complex / cochlea development / cyclin A2-CDK2 complex / positive regulation of DNA-templated DNA replication initiation / cyclin-dependent protein kinase activity / G2 Phase / Y chromosome / Phosphorylation of proteins involved in G1/S transition by active Cyclin E:Cdk2 complexes / positive regulation of heterochromatin formation / p53-Dependent G1 DNA Damage Response / X chromosome / PTK6 Regulates Cell Cycle / G1/S-Specific Transcription / regulation of anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / Defective binding of RB1 mutants to E2F1,(E2F2, E2F3) / microtubule organizing center / centriole replication / Regulation of APC/C activators between G1/S and early anaphase / telomere maintenance in response to DNA damage / regulation of DNA replication / centrosome duplication / negative regulation of cellular senescence / Telomere Extension By Telomerase / G0 and Early G1 / Activation of the pre-replicative complex / cyclin-dependent kinase / animal organ regeneration / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G1 Cell Cycle Arrest / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in cell cycle and proliferation / Cajal body / Activation of ATR in response to replication stress / Cyclin E associated events during G1/S transition / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / Cyclin A:Cdk2-associated events at S phase entry / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / condensed chromosome / regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / mitotic G1 DNA damage checkpoint signaling / cellular response to nitric oxide / post-translational protein modification / cyclin binding / regulation of mitotic cell cycle / male germ cell nucleus / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / positive regulation of DNA replication / meiotic cell cycle / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / cellular response to estradiol stimulus / promoter-specific chromatin binding / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / potassium ion transport / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / Meiotic recombination / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / G1/S transition of mitotic cell cycle / Transcriptional regulation of granulopoiesis / Orc1 removal from chromatin / positive regulation of fibroblast proliferation / G2/M transition of mitotic cell cycle / Cyclin D associated events in G1 / cellular senescence / Regulation of TP53 Degradation / nuclear envelope / peptidyl-serine phosphorylation / chromatin organization / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / Processing of DNA double-strand break ends / regulation of gene expression / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / cellular response to hypoxia / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / transcription regulator complex / Ras protein signal transduction / cell differentiation / chromosome, telomeric region / DNA replication / endosome / Ub-specific processing proteases
類似検索 - 分子機能
Rb C-terminal domain / Retinoblastoma-associated protein, B-box / Retinoblastoma-associated protein, A-box / Retinoblastoma-associated protein, C-terminal / Retinoblastoma-associated protein, N-terminal / Retinoblastoma protein family / Retinoblastoma-associated protein B domain / Retinoblastoma-associated protein A domain / Domain of unknown function (DUF3452) / Domain of unknown function (DUF3452) ...Rb C-terminal domain / Retinoblastoma-associated protein, B-box / Retinoblastoma-associated protein, A-box / Retinoblastoma-associated protein, C-terminal / Retinoblastoma-associated protein, N-terminal / Retinoblastoma protein family / Retinoblastoma-associated protein B domain / Retinoblastoma-associated protein A domain / Domain of unknown function (DUF3452) / Domain of unknown function (DUF3452) / Retinoblastoma-associated protein A domain / Rb C-terminal domain / Cyclin-A, N-terminal APC/C binding region / Cyclin-A N-terminal APC/C binding region / : / Cyclin, C-terminal domain / : / Cyclins signature. / Cyclin / Cyclin, C-terminal domain / Cyclin_C / Cyclin-like / Cyclin A; domain 1 / Cyclin, N-terminal / Cyclin, N-terminal domain / Cyclin-like / domain present in cyclins, TFIIB and Retinoblastoma / Cyclin-like superfamily / : / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cyclin-A2 / Cyclin-dependent kinase 2 / Retinoblastoma-like protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Tews, I. / Cheng, K.Y. / Lowe, E.D. / Noble, M.E.M. / Brown, N.R. / Gul, S. / Gamblin, S. / Johnson, L.N.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2002
タイトル: Specificity Determinants of Recruitment Peptides Bound to Phospho-Cdk2/Cyclin A
著者: Lowe, E.D. / Tews, I. / Cheng, K.Y. / Brown, N.R. / Gul, S. / Noble, M.E.M. / Gamblin, S. / Johnson, L.N.
#1: ジャーナル: Nat.Cell Biol. / 年: 1999
タイトル: The Structural Basis for Specificity of Substrate and Recruitment Peptides for Cyclin-Dependant Kinases
著者: Brown, N.R. / Noble, M.E.M. / Endicott, J.A. / Johnson, L.N.
履歴
登録2002年7月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年2月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.32024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: CELL DIVISION PROTEIN KINASE 2
B: CYCLIN A2
C: CELL DIVISION PROTEIN KINASE 2
D: CYCLIN A2
E: RETINOBLASTOMA-LIKE PROTEIN 1
F: RETINOBLASTOMA-LIKE PROTEIN 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)130,8316
ポリマ－130,8316
非ポリマー00
水66737
1
A: CELL DIVISION PROTEIN KINASE 2
B: CYCLIN A2
E: RETINOBLASTOMA-LIKE PROTEIN 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,4163
ポリマ－65,4163
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
C: CELL DIVISION PROTEIN KINASE 2
D: CYCLIN A2
F: RETINOBLASTOMA-LIKE PROTEIN 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,4163
ポリマ－65,4163
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)149.503, 162.514, 71.375
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.99999, -0.00049, 0.0036), (-0.00048, -1, -0.00121), (0.0036, 0.00121, -0.99999)-0.03242, 0.00121, -0.99999
2given(0.99999, 0.00063, 0.00345), (0.00062, -0.99999, 0.00414), (0.00345, -0.00414, -0.99999)-0.05151, 154.78839, 35.96083

-
要素

#1: タンパク質 CELL DIVISION PROTEIN KINASE 2 / CYCLIN-DEPENDENT KINASE 2 / P33 PROTEIN KINASE / CDK2


分子量: 34467.926 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PGEX / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834 / 参照: UniProt: P24941
#2: タンパク質 CYCLIN A2 / CYCLIN A


分子量: 29753.410 Da / 分子数: 2 / Fragment: CYCLIN FOLD, RESIDUES 175-432 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PET21D / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834 / 参照: UniProt: P20248
#3: タンパク質・ペプチド RETINOBLASTOMA-LIKE PROTEIN 1 / 107 KDA RETINOBLASTOMA-ASSOCIATED PROTEIN / PRB1 / P107 / P107 RECRUITMENT PEPTIDE 11MER


分子量: 1194.365 Da / 分子数: 2 / Fragment: RB PEPTIDE, RESIDUES 653-663 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P28749
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 37 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細CDK2: CONTROL OF THE CELL CYCLE DURING S PHASE AND G2. BELONGS TO THE SER/THR FAMILY OF PROTEIN ...CDK2: CONTROL OF THE CELL CYCLE DURING S PHASE AND G2. BELONGS TO THE SER/THR FAMILY OF PROTEIN KINASES. CYCLIN A2: CONTROL OF THE CELL CYCLE. INTERACTS WITH THE CDK2 AND CDC2 PROTEIN KINASES. P107: INVOLVED IN G1 ARREST.
Has protein modificationY
配列の詳細MOLECULE IS A TRUNCATED FRAGMENT OF CYCLIN A3 CONSISTING OF RESIDUES 175-432

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.7 %
結晶化pH: 7
詳細: 0.8M KCL, 1.2M (NH4)2SO4, 40MM HEPES PH 7.0. PROTEIN CONCENTRATION = 10MG/ML
結晶化
*PLUS
pH: 7.4 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
110 mg/mlprotein1drop
210 mMHEPES1droppH7.4
3150 mM1dropNaCl
43.4 mMEDTA1drop
50.01 %azide1drop
60.01 %monothiglycerol1drop
70.8 M1reservoirKCl
81.2 Mammonium sulfate1reservoir
9100 mMHEPES1reservoirpH7.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.934
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2002年3月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→28.99 Å / Num. obs: 41507 / % possible obs: 95.7 % / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.166 / Net I/σ(I): 2.8
反射 シェル解像度: 2.8→2.95 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.617 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / % possible all: 97.8
反射
*PLUS
Num. measured all: 92651
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97.8 %

-
解析

ソフトウェア
名称分類
REFMAC精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1QMZ

1qmz


解像度: 2.8→29.62 Å / SU B: 13.287 / SU ML: 0.26 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 1.245 / ESU R Free: 0.45
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.323 2095 5 %RANDOM
Rwork0.243 ---
obs0.247 39408 95.1 %-
原子変位パラメータBiso mean: 30.76 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.07 Å20 Å20 Å2
2--0.06 Å20 Å2
3---0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→29.62 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9088 0 0 37 9125
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 29.6 Å / Rfactor Rfree: 0.327 / Rfactor Rwork: 0.266
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg1.84
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 2.872 Å / Rfactor Rfree: 0.398 / Num. reflection Rfree: 141 / Rfactor Rwork: 0.302 / Num. reflection Rwork: 2950 / Total num. of bins used: 20

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る