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- PDB-1h15: X-ray crystal structure of HLA-DRA1*0101/DRB5*0101 complexed with... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1h15
タイトルX-ray crystal structure of HLA-DRA1*0101/DRB5*0101 complexed with a peptide from Epstein Barr Virus DNA polymerase
要素
  • (HLA CLASS II HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN, DR ...) x 2
  • DNA POLYMERASE
キーワードIMMUNE SYSTEM/TRANSFERASE / COMPLEX (MHC-ANTIGEN) / IMMUNE SYSTEM / MHC / HLA / CLASS II / DR2 / DRB5 / EBV / DNA POLYMERASE / DNA-DIRECTED DNA POLYMERASE / IMMUNE SYSTEM-TRANSFERASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


myeloid dendritic cell antigen processing and presentation / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class II / autolysosome membrane / regulation of T-helper cell differentiation / positive regulation of CD4-positive, CD25-positive, alpha-beta regulatory T cell differentiation / nucleotide-excision repair, DNA gap filling / 3'-5'-DNA exonuclease activity / MHC class II receptor activity / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell activation / DNA replication proofreading ...myeloid dendritic cell antigen processing and presentation / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class II / autolysosome membrane / regulation of T-helper cell differentiation / positive regulation of CD4-positive, CD25-positive, alpha-beta regulatory T cell differentiation / nucleotide-excision repair, DNA gap filling / 3'-5'-DNA exonuclease activity / MHC class II receptor activity / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell activation / DNA replication proofreading / antigen processing and presentation of peptide or polysaccharide antigen via MHC class II / bidirectional double-stranded viral DNA replication / positive regulation of memory T cell differentiation / exonuclease activity / polysaccharide binding / transport vesicle membrane / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / Generation of second messenger molecules / immunological synapse / PD-1 signaling / T cell receptor binding / base-excision repair, gap-filling / MHC class II antigen presentation / trans-Golgi network membrane / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / ER to Golgi transport vesicle membrane / cognition / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / MHC class II protein complex / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / peptide antigen binding / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / positive regulation of immune response / Interferon gamma signaling / endocytic vesicle membrane / positive regulation of T cell activation / Downstream TCR signaling / MHC class II protein complex binding / late endosome membrane / early endosome membrane / adaptive immune response / DNA-directed DNA polymerase / lysosome / DNA-directed DNA polymerase activity / immune response / lysosomal membrane / Golgi membrane / nucleotide binding / host cell nucleus / cell surface / DNA binding / extracellular exosome / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / MHC class II, beta chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, beta domain / Class II histocompatibility antigen, beta domain / : / MHC class II, alpha chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / MHC class II, alpha/beta chain, N-terminal ...Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / MHC class II, beta chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, beta domain / Class II histocompatibility antigen, beta domain / : / MHC class II, alpha chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / MHC class II, alpha/beta chain, N-terminal / DNA polymerase family B, thumb domain / DNA-directed DNA polymerase, family B, multifunctional domain / DNA polymerase family B signature. / DNA-directed DNA polymerase, family B, conserved site / DNA polymerase family B / DNA polymerase family B, exonuclease domain / DNA-directed DNA polymerase, family B, exonuclease domain / DNA polymerase, palm domain superfamily / DNA polymerase type-B family / DNA-directed DNA polymerase, family B / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Roll / Immunoglobulin-like fold / DNA/RNA polymerase superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
HLA class II histocompatibility antigen, DR alpha chain / DNA polymerase catalytic subunit / HLA class II histocompatibility antigen, DR beta 5 chain / HLA class II histocompatibility antigen, DR beta 5 chain
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
HUMAN HERPESVIRUS 4 (ヘルペスウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Lang, H. / Jacobsen, H. / Ikemizu, S. / Andersson, C. / Harlos, K. / Madsen, L. / Hjorth, P. / Sondergaard, L. / Svejgaard, A. / Wucherpfennig, K. ...Lang, H. / Jacobsen, H. / Ikemizu, S. / Andersson, C. / Harlos, K. / Madsen, L. / Hjorth, P. / Sondergaard, L. / Svejgaard, A. / Wucherpfennig, K. / Stuart, D.I. / Bell, J.I. / Jones, E.Y. / Fugger, L.
引用ジャーナル: Nat.Immunol. / 年: 2002
タイトル: A Functional and Structural Basis for Tcr Cross-Reactivity in Multiple Sclerosis
著者: Lang, H. / Jacobsen, H. / Ikemizu, S. / Andersson, C. / Harlos, K. / Madsen, L. / Hjorth, P. / Sondergaard, L. / Svejgaard, A. / Wucherpfennig, K. / Stuart, D.I. / Bell, J.I. / Jones, E.Y. / Fugger, L.
履歴
登録2002年7月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02002年10月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年9月28日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22012年6月27日Group: Other
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_validate_chiral / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_validate_chiral.auth_asym_id / _pdbx_validate_chiral.auth_seq_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HLA CLASS II HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN, DR ALPHA CHAIN
B: HLA CLASS II HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN, DR BETA 1 CHAIN
C: DNA POLYMERASE
D: HLA CLASS II HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN, DR ALPHA CHAIN
E: HLA CLASS II HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN, DR BETA 1 CHAIN
F: DNA POLYMERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,12110
ポリマ－90,0336
非ポリマー1,0884
水54030
1
A: HLA CLASS II HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN, DR ALPHA CHAIN
B: HLA CLASS II HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN, DR BETA 1 CHAIN
C: DNA POLYMERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,6625
ポリマ－45,0163
非ポリマー6462
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8020 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area18360 Å2
手法PISA
2
D: HLA CLASS II HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN, DR ALPHA CHAIN
E: HLA CLASS II HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN, DR BETA 1 CHAIN
F: DNA POLYMERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,4595
ポリマ－45,0163
非ポリマー4422
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7650 Å2
ΔGint-30.2 kcal/mol
Surface area18400 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)179.244, 179.244, 92.884
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

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HLA CLASS II HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN, DR ... , 2種, 4分子 ADBE

#1: タンパク質 HLA CLASS II HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN, DR ALPHA CHAIN / HLA-DRA / MAJOR HISTOCOMPATIBILITY COMPLEX A CHAIN


分子量: 21155.904 Da / 分子数: 2 / 断片: ALPHA CHAIN, RESIDUES 26-207 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): S2
発現宿主: DROSOPHILA MELANOGASTER (キイロショウジョウバエ)
参照: UniProt: P01903
#2: タンパク質 HLA CLASS II HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN, DR BETA 1 CHAIN / HLA-DRB1 / MAJOR HISTOCOMPATIBILITY COMPLEX B CHAIN


分子量: 22231.574 Da / 分子数: 2 / 断片: BETA CHAIN, RESIDUES 30-219 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): S2
発現宿主: DROSOPHILA MELANOGASTER (キイロショウジョウバエ)
参照: UniProt: Q30126, UniProt: Q30154*PLUS

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タンパク質・ペプチド / 非ポリマー , 2種, 32分子 CF

#3: タンパク質・ペプチド DNA POLYMERASE / EPSTEIN BARR VIUS (EBV) DNA POLYMERASE


分子量: 1628.850 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 628-641 / 由来タイプ: 合成
詳細: THE PROTEIN OCCURS NATURALLY IN EBV BUT THE PEPTIDE WAS SYNTHESISED CHEMICALLY
由来: (合成) HUMAN HERPESVIRUS 4 (ヘルペスウイルス)
参照: UniProt: P03198, DNA-directed DNA polymerase
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 30 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
糖 , 2種, 4分子

#4: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][a-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#5: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細RESIDUES 26-207 OF DATABASE SEQUENCE RESIDUES 30-219 OF DATABASE SEQUENCE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 52 %
結晶化pH: 3.5
詳細: 14% PEG 3550, 100MM GLYCINE AND 10MM TRIS AT PH 3.5-4.0.
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / pH: 7.4 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110 mMTris1droppH7.4
210 mg/mlprotein1drop
314 %PEG33501reservoir
4100 mMglycine1reservoir
510 mMTris1reservoirpH3.5-4.0

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9686
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2001年2月15日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI111 / SI311 CRYSTALS, LN2 COOLED
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9686 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→20 Å / Num. obs: 28750 / % possible obs: 94.5 % / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.414 / Net I/σ(I): 5.7
反射 シェル解像度: 3.1→3.3 Å / 冗長度: 1.6 % / Rmerge(I) obs: 0.774 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / % possible all: 78.9
反射
*PLUS
Num. measured all: 166287
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 78.9 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: SINGLE COPY OF 1FV1 (A AND B CHAINS) MINUS PEPTIDE

1fv1


解像度: 3.1→19.88 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 64350.38 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.31 1415 4.9 %RANDOM
Rwork0.256 ---
obs0.256 28750 93 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 80 Å2 / ksol: 0.3 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 60.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.37 Å212.75 Å20 Å2
2--2.37 Å20 Å2
3----4.74 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.62 Å0.49 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a1.07 Å0.87 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→19.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6320 0 70 30 6420
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.92
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.522.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it4.353.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.543
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it5.94.5
LS精密化 シェル解像度: 3.1→3.29 Å / Rfactor Rfree error: 0.034 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.479 197 5.4 %
Rwork0.456 3455 -
obs--71.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2CARBOHYDRATE.PARAMCARBOHYDRATE.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER.PARAMWATER.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 3.1 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.31
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg26.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.92
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 3.1 Å / 最低解像度: 3.3 Å

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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