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- EMDB-4172: Roadblock-1 region of the dynein tail/dynactin/BICDR1 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-4172
タイトルRoadblock-1 region of the dynein tail/dynactin/BICDR1 complex
マップデータ
試料
  • 複合体: Two dynein tail domains, dynactin and BICDR1
    • タンパク質・ペプチド: Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 2
    • タンパク質・ペプチド: Dynein light chain roadblock-type 1
キーワードCryo-EM / Complex / MOTOR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


transport along microtubule / visual behavior / dynein light chain binding / dynein heavy chain binding / ciliary tip / Intraflagellar transport / dynein complex / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / cytoplasmic dynein complex / microtubule motor activity ...transport along microtubule / visual behavior / dynein light chain binding / dynein heavy chain binding / ciliary tip / Intraflagellar transport / dynein complex / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / cytoplasmic dynein complex / microtubule motor activity / dynein intermediate chain binding / microtubule-based movement / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / COPI-mediated anterograde transport / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / MHC class II antigen presentation / AURKA Activation by TPX2 / RHO GTPases Activate Formins / cilium / Aggrephagy / HCMV Early Events / Separation of Sister Chromatids / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / microtubule / vesicle / centrosome / membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 1/2 / Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 2 / Dynein light chain roadblock-type 1/2 / Roadblock/LAMTOR2 domain / Roadblock/LC7 domain / Roadblock/LC7 domain / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat ...Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 1/2 / Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 2 / Dynein light chain roadblock-type 1/2 / Roadblock/LAMTOR2 domain / Roadblock/LC7 domain / Roadblock/LC7 domain / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 2 / Dynein light chain roadblock-type 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Urnavicius L / Lau CK
資金援助 英国, 2件
OrganizationGrant number国
Medical Research Council (United Kingdom)MC_UP_A025_1011 英国
Wellcome TrustWT100387 英国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2018
タイトル: Cryo-EM shows how dynactin recruits two dyneins for faster movement.
著者: Linas Urnavicius / Clinton K Lau / Mohamed M Elshenawy / Edgar Morales-Rios / Carina Motz / Ahmet Yildiz / Andrew P Carter /
要旨: Dynein and its cofactor dynactin form a highly processive microtubule motor in the presence of an activating adaptor, such as BICD2. Different adaptors link dynein and dynactin to distinct cargoes. ...Dynein and its cofactor dynactin form a highly processive microtubule motor in the presence of an activating adaptor, such as BICD2. Different adaptors link dynein and dynactin to distinct cargoes. Here we use electron microscopy and single-molecule studies to show that adaptors can recruit a second dynein to dynactin. Whereas BICD2 is biased towards recruiting a single dynein, the adaptors BICDR1 and HOOK3 predominantly recruit two dyneins. We find that the shift towards a double dynein complex increases both the force and speed of the microtubule motor. Our 3.5 Å resolution cryo-electron microscopy reconstruction of a dynein tail-dynactin-BICDR1 complex reveals how dynactin can act as a scaffold to coordinate two dyneins side-by-side. Our work provides a structural basis for understanding how diverse adaptors recruit different numbers of dyneins and regulate the motile properties of the dynein-dynactin transport machine.
履歴
登録2017年11月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2018年1月17日-
マップ公開2018年1月17日-
更新2024年5月15日-
現状2024年5月15日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.131
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.131
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6f1z
  • 表面レベル: 0.131
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6f1z
  • Jmolによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_4172.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_4172.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 824 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.34 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.131 / ムービー #1: 0.131
最小 - 最大-0.23592894 - 0.3543181
平均 (標準偏差)-0.00018600347 (±0.004345116)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ600600600
Spacing600600600
セルA=B=C: 804.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.341.341.34
M x/y/z600600600
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z804.000804.000804.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS600600600
D min/max/mean-0.2360.354-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Two dynein tail domains, dynactin and BICDR1

全体名称: Two dynein tail domains, dynactin and BICDR1
要素
  • 複合体: Two dynein tail domains, dynactin and BICDR1
    • タンパク質・ペプチド: Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 2
    • タンパク質・ペプチド: Dynein light chain roadblock-type 1

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超分子 #1: Two dynein tail domains, dynactin and BICDR1

超分子名称: Two dynein tail domains, dynactin and BICDR1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 2

分子名称: Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 68.442141 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MSDKSELKAE LERKKQRLAQ IREEKKRKEE ERKKKETDQK KEAVAPVQEE SDLEKKRREA EALLQSMGLT PESPIVPPPM SPSSKSVST PSEAGSQDSG DGAVGSRRGP IKLGMAKITQ VDFPPREIVT YTKETQTPVM AQPKEDEEED DDVVAPKPPI E PEEEKTLK ...文字列:
MSDKSELKAE LERKKQRLAQ IREEKKRKEE ERKKKETDQK KEAVAPVQEE SDLEKKRREA EALLQSMGLT PESPIVPPPM SPSSKSVST PSEAGSQDSG DGAVGSRRGP IKLGMAKITQ VDFPPREIVT YTKETQTPVM AQPKEDEEED DDVVAPKPPI E PEEEKTLK KDEENDSKAP PHELTEEEKQ QILHSEEFLS FFDHSTRIVE RALSEQINIF FDYSGRDLED KEGEIQAGAK LS LNRQFFD ERWSKHRVVS CLDWSSQYPE LLVASYNNNE DAPHEPDGVA LVWNMKYKKT TPEYVFHCQS AVMSATFAKF HPN LVVGGT YSGQIVLWDN RSNKRTPVQR TPLSAAAHTH PVYCVNVVGT QNAHNLISIS TDGKICSWSL DMLSHPQDSM ELVH KQSKA VAVTSMSFPV GDVNNFVVGS EEGSVYTACR HGSKAGISEM FEGHQGPITG IHCHAAVGAV DFSHLFVTSS FDWTV KLWS TKNNKPLYSF EDNAGYVYDV MWSPTHPALF ACVDGMGRLD LWNLNNDTEV PTASISVEGN PALNRVRWTH SGREIA VGD SEGQIVIYDV GEQIAVPRND EWARFGRTLA EINANRADAE EEAATRIPA

UniProtKB: Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 2

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分子 #2: Dynein light chain roadblock-type 1

分子名称: Dynein light chain roadblock-type 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 10.934576 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列:
MAEVEETLKR LQSQKGVQGI IVVNTEGIPI KSTMDNPTTT QYASLMHSFI LKARSTVRDI DPQNDLTFLR IRSKKNEIMV APDKDYFLI VIQNPTE

UniProtKB: Dynein light chain roadblock-type 1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK III

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
平均電子線量: 52.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

2860


詳細: Initial model low pass filtered to 50 A
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 77136
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION
詳細: Signal for dynactin and N-terminal regions of dynein heavy chain subtracted from raw particles.
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION
詳細: Masked 3D classification on Roadblock-1, no alignments

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
当てはまり具合の基準: Cross-correlation coefficient
得られたモデル

PDB-6f1z:
Roadblock-1 region of the dynein tail/dynactin/BICDR1 complex

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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