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万見
- PDB-2wyj: Structure and property based design of factor Xa inhibitors: pyrr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wyj
タイトルStructure and property based design of factor Xa inhibitors: pyrrolidin-2-ones with monoaryl P4 motifs
要素
  • ACTIVATED FACTOR XA HEAVY CHAIN
  • FACTOR X LIGHT CHAIN
キーワードBLOOD CLOTTING / SERINE PROTEASE / EGF-LIKE DOMAIN / BLOOD COAGULATION / HYDROLASE / HYDROXYLATION / ZYMOGEN
機能・相同性
機能・相同性情報


coagulation factor Xa / Defective factor IX causes thrombophilia / Defective cofactor function of FVIIIa variant / Defective F9 variant does not activate FX / Extrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / positive regulation of TOR signaling / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Gamma-carboxylation of protein precursors / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins ...coagulation factor Xa / Defective factor IX causes thrombophilia / Defective cofactor function of FVIIIa variant / Defective F9 variant does not activate FX / Extrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / positive regulation of TOR signaling / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Gamma-carboxylation of protein precursors / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / phospholipid binding / Golgi lumen / blood coagulation / positive regulation of cell migration / endoplasmic reticulum lumen / serine-type endopeptidase activity / external side of plasma membrane / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidase S1A, coagulation factor VII/IX/X/C/Z / : / Coagulation factor-like, Gla domain superfamily / Laminin / Laminin / Coagulation Factor Xa inhibitory site / EGF-like domain / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. ...Peptidase S1A, coagulation factor VII/IX/X/C/Z / : / Coagulation factor-like, Gla domain superfamily / Laminin / Laminin / Coagulation Factor Xa inhibitory site / EGF-like domain / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Ribbon / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-898 / Coagulation factor X
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.38 Å
データ登録者Kleanthous, S. / Borthwick, A.D. / Brown, D. / Burns-Kurtis, C.L. / Campbell, M. / Chaudry, L. / Chan, C. / Clarte, M. / Convery, M.A. / Harling, J.D. ...Kleanthous, S. / Borthwick, A.D. / Brown, D. / Burns-Kurtis, C.L. / Campbell, M. / Chaudry, L. / Chan, C. / Clarte, M. / Convery, M.A. / Harling, J.D. / Hortense, E. / Irving, W.R. / Irvine, S. / Pateman, A.J. / Patikis, A. / Pinto, I.L. / Pollard, D.R. / Roethka, T.J. / Senger, S. / Shah, G.P. / Stelman, G.J. / Toomey, J.R. / Watson, N.S. / Whittaker, C. / Zhou, P. / Young, R.J.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2010
タイトル: Structure and Property Based Design of Factor Xa Inhibitors: Pyrrolidin-2-Ones with Monoaryl P4 Motifs
著者: Kleanthous, S. / Borthwick, A.D. / Brown, D. / Burns-Kurtis, C.L. / Campbell, M. / Chaudry, L. / Chan, C. / Clarte, M. / Convery, M.A. / Harling, J.D. / Hortense, E. / Irving, W.R. / Irvine, ...著者: Kleanthous, S. / Borthwick, A.D. / Brown, D. / Burns-Kurtis, C.L. / Campbell, M. / Chaudry, L. / Chan, C. / Clarte, M. / Convery, M.A. / Harling, J.D. / Hortense, E. / Irving, W.R. / Irvine, S. / Pateman, A.J. / Patikis, A. / Pinto, I.L. / Pollard, D.R. / Roethka, T.J. / Senger, S. / Shah, G.P. / Stelman, G.J. / Toomey, J.R. / Watson, N.S. / Whittaker, C. / Zhou, P. / Young, R.J.
履歴
登録2009年11月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年12月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月29日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc ...exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_biol
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ACTIVATED FACTOR XA HEAVY CHAIN
B: FACTOR X LIGHT CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,2333
ポリマ－43,7612
非ポリマー4721
水1,63991
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1780 Å2
ΔGint-9.6 kcal/mol
Surface area13440 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.564, 72.485, 78.177
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 ACTIVATED FACTOR XA HEAVY CHAIN


分子量: 28550.596 Da / 分子数: 1 / 断片: ACTIVATED DESGLA, RESIDUES 235-488 / 由来タイプ: 天然
詳細: PURCHASED FROM ENZYME RESEARCH LABS, ISOLATED FROM HUMAN BLOOD
由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 組織: BLOOD / 参照: UniProt: P00742, coagulation factor Xa
#2: タンパク質 FACTOR X LIGHT CHAIN


分子量: 15210.793 Da / 分子数: 1 / 断片: ACTIVATED DESGLA, RESIDUES 46-179 / 由来タイプ: 天然
詳細: PURCHASED FROM ENZYME RESEARCH LABS, ISOLATED FROM HUMAN BLOOD
由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 組織: BLOOD / 参照: UniProt: P00742, coagulation factor Xa
#3: 化合物 ChemComp-898 / (E)-2-(5-CHLOROTHIOPHEN-2-YL)-N-[(3S)-1-{4-[(1S)-1-(DIMETHYLAMINO)ETHYL]-2-FLUOROPHENYL}-2-OXOPYRROLIDIN-3-YL]ETHENESULFONAMIDE


分子量: 471.996 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H23ClFN3O3S2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 91 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細SOME RESIDUES IN CHAIN ARE NOT SEEN IN THE ELECTRON DENSITY. SEQUENCE DATABASE RESIDUES 1-45 (THE ...SOME RESIDUES IN CHAIN ARE NOT SEEN IN THE ELECTRON DENSITY. SEQUENCE DATABASE RESIDUES 1-45 (THE GLA DOMAIN) WERE BIOCHEMICALLY REMOVED IN CHAIN B SOME RESIDUES IN CHAIN ARE NOT SEEN IN THE ELECTRON DENSITY. SEQUENCE DATABASE RESIDUES 1-45 (THE GLA DOMAIN) WERE BIOCHEMICALLY REMOVED IN CHAIN B

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 32.82 % / 解説: NONE
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.75
詳細: CRYSTALLISATION WAS CARRIED OUT USING HANG DROP VAPOUR DIFFUSION METHODS IN 2UL DROPS CONTAINING 1:1 RATIO PROTEIN AND WELL SOLUTION. WELL SOLUTION CONTAINED 16-20% PEG6K, 50MM MES-NAOH (PH5. ...詳細: CRYSTALLISATION WAS CARRIED OUT USING HANG DROP VAPOUR DIFFUSION METHODS IN 2UL DROPS CONTAINING 1:1 RATIO PROTEIN AND WELL SOLUTION. WELL SOLUTION CONTAINED 16-20% PEG6K, 50MM MES-NAOH (PH5.5-6), 5MM CACL2 AND 50MM NACL, pH 5.75

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9393
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2003年11月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9393 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.38→30 Å / Num. obs: 13086 / % possible obs: 98.2 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 22.7
反射 シェル解像度: 2.38→2.49 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.37 / Mean I/σ(I) obs: 4 / % possible all: 96.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.4.0073精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1EZQ

1ezq


解像度: 2.38→28.4 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.909 / SU B: 8.014 / SU ML: 0.192 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.414 / ESU R Free: 0.268 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25478 637 4.9 %RANDOM
Rwork0.19692 ---
obs0.19979 12423 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 51.775 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.86 Å20 Å20 Å2
2---2.39 Å20 Å2
3---3.25 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.38→28.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2204 0 30 91 2325
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0222296
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5251.9613107
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.6715281
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg26.67824105
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.45315390
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.8961515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1080.2333
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0211743
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.37721398
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.74142249
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.4695898
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.3587858
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.384→2.446 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.296 36 -
Rwork0.23 835 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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